Характеристики на процеса на усвояване на хранителни продукти. Храносмилане. Същност. Структурата на човешката храносмилателна система. Характеристики на храносмилането на протеини, мазнини и въглехидрати в стомашно-чревния тракт на човека

Храносмилане - механично смилане и химично разделяне хранителни веществана по-малки фрагменти, които нямат видова специфичност и са подходящи за абсорбция.

По този начин храносмилането включва както механична, така и химическа обработка на храната.

Химично смилане на храната - това е хидролитично (т.е. използващо водни молекули) ензимно разграждане на големи хранителни молекули на по-малки компонентидостъпни за усвояване от червата.

Крайни продукти от храносмилането (ензимно разграждане) на хранителни вещества :

За протеините - аминокиселини . Това са 20 "протеинови" аминокиселини, участващи в протеиновия синтез.
За въглехидратите - монозахариди . Това е главно глюкоза.
За мазнини - глицерол и мастни киселини .

Благодарение на храносмилането на храната се получават не само продукти за усвояване, но и се предотвратява навлизането на генетично чужди протеини в тялото. Храносмилането започва с въглехидрати в устата под действието на слюнчените ензими (амилаза и малтаза), след това протеините се усвояват в стомаха под действието на пепсин и на солна киселина, тогава всички хранителни вещества се разграждат в дванадесетопръстника под действието на панкреатичните ензими (липаза, амилаза, трипсин, химотрипсин и някои други).

Процесът на храносмилане протича последователно.

Смилане на въглехидрати

Въглехидратите от класа на полизахаридите се разграждат първо на декстрини, след това на дизахариди и накрая на монозахариди.

Смилане на протеини

Протеините се разграждат на олигопептиди, дипептиди и аминокиселини.

Смилане на мазнини

Мазнини: разграждат се до моноглицериди и мастни киселини, след това до глицерол и мастни киселини.

Смилането на мазнините в стомашно-чревния тракт(GI) е различен от смилането на протеини и въглехидрати. Мазнините не са разтворими в течна средачервата и затова, за да се хидролизират и усвоят, е необходимо да се емулгират – разбият на ситни капчици. В резултат на емулгирането се получава емулсия - дисперсия на микроскопични частици от една течност в друга. Емулсиите могат да се образуват от всякакви две несмесващи се течности. В повечето случаи една от фазите на емулсиите е водата. Мазнините се емулгират с помощта на жлъчни киселини, които се синтезират в черния дроб от холестерола. Така че холестеролът е важен за храносмилането и усвояването на мазнините.

След като настъпи емулгиране, мазнините (липидите) стават достъпни за панкреатичните липази, секретирани от панкреаса, особено липаза и фосфолипаза А2.

Крайните продукти от разграждането на мазнините от панкреатичните липази са глицерол и мастни киселини.

Всеки жив организъм се храни с органична храна, която се разрушава в храносмилателната система и участва в клетъчния метаболизъм. А за вещество като протеина храносмилането означава пълно разграждане на съставните му мономери. Това означава, че основната задача храносмилателната системае разрушаването на вторичната, третичната или домейновата структура на молекулата и след това елиминирането на аминокиселините. По-късно те ще бъдат пренесени от кръвоносната система до клетките на тялото, където ще се синтезират нови протеинови молекули, необходими за живота.

Ензимно разграждане на протеини

Протеинът е сложна макромолекула, пример за биополимер, състоящ се от много аминокиселини. А някои протеинови молекули се състоят не само от аминокиселинни остатъци, но и от въглехидратни или липидни структури. Ензимните или транспортните протеини могат дори да съдържат метален йон. Най-често храната съдържа протеинови молекули, които се намират в животинското месо. Те също са сложни фибриларни молекули с дълга аминокиселинна верига.

За разграждането на протеините храносмилателната система разполага с набор от ензими за протеолиза. Това са пепсин, трипсин, хемотрипсин, еластаза, гастриксин, химозин. Окончателното смилане на протеините става в тънко червопод влияние на пептидни хидролази и дипептидази. Това е група от ензими, които разрушават пептидната връзка на строго специфични аминокиселини. Това означава, че един ензим е необходим за прекъсване на пептидната връзка между серинови аминокиселинни остатъци, а друг ензим е необходим за прекъсване на връзката, образувана от треонин.

Ензимите за смилане на протеини се разделят на видове в зависимост от структурата на техния активен център. Това са серин, треонин, аспартил, глутамин и цистеин протеази. В структурата на своя активен център те съдържат специфична аминокиселина, от която получават името си.

Какво се случва с протеина в стомаха?

Много хора грешат, когато казват, че стомахът е основният орган на храносмилането. Това е често срещано погрешно схващане, тъй като храносмилането на храната се наблюдава частично в устната кухина, където се унищожава малка част от въглехидратите. Тук става частичното им усвояване. Но основните процеси на храносмилане протичат в тънките черва. Освен това, въпреки наличието на пепсин, химозин, гастрицин и солна киселина, храносмилането на протеините не се извършва в стомаха. Тези вещества под въздействието на протеолитична и солна киселина денатурират, т.е. губят своята специална пространствена структура. Също така, под въздействието на химозин, млечният протеин коагулира.

Ако изразим процеса на смилане на протеини като процент, тогава приблизително 10% от разрушаването на всяка протеинова молекула се случва в стомаха. Това означава, че в стомаха нито една аминокиселина не се отделя от макромолекулата и се абсорбира в кръвта. Протеинът просто набъбва и денатурира, за да увеличи броя на наличните места за работа на протеолитичните ензими в дванадесетопръстника. Това означава, че под въздействието на пепсина протеиновата молекула се увеличава по обем, излагайки повече пептидни връзки, към които след това се прикрепват протеолитичните ензими на панкреатичния сок.

Разграждане на протеини в дванадесетопръстника

След стомаха в дванадесетопръстника навлиза преработена и внимателно натрошена храна, смесена със стомашен сок и подготвена за по-нататъшни етапи на храносмилане. Това е сайта храносмилателен тракт, разположен в самото начало на тънките черва. Тук се извършва по-нататъшно разграждане на молекулите под въздействието на панкреатични ензими. Това са по-агресивни и по-активни вещества, способни да разрушат дълга полипептидна верига.

Под въздействието на трипсин, еластаза, химотрипсин, карбоксипептидази А и В, протеиновата молекула се разделя на множество по-малки вериги. По същество след преминаване дванадесетопръстникаСмилането на протеините в червата едва започва. И ако се изрази като процент, след обработката на хранителния болус протеините се усвояват с приблизително 30-35%. Пълното им „разглобяване“ до съставните им мономери ще се извърши в тънките черва.

Резултати от панкреатичното смилане на протеини

Смилането на протеини в стомаха и дванадесетопръстника е подготвителен етап, който е необходим за раздробяването на макромолекулите. Ако в стомаха попадне протеин с дължина на веригата 1000 аминокиселини, то на изхода от дванадесетопръстника ще има например 100 молекули с по 10 аминокиселини. Това е хипотетична цифра, тъй като ендопептидазите, споменати по-горе, не разделят молекулата на равни части. Получената маса ще съдържа молекули с дължина на веригата от 20 аминокиселини, 10 и 5. Това означава, че процесът на фрагментация е хаотичен. Целта му е максимално да опрости работата на екзопептидазите в тънките черва.

Храносмилане в тънките черва

За всеки протеин с високо молекулно тегло храносмилането е пълното му разрушаване на неговите компоненти. първична структурамономери. А в тънките черва под действието на екзопептидази се постига разграждането на олигопептидите в отделни аминокиселини. Олигопептидите са гореспоменатите остатъци от голяма протеинова молекула, състояща се от малък брой аминокиселини. Тяхното разделяне е сравнимо по енергийни разходи със синтеза. Следователно храносмилането на протеини и въглехидрати е енергоемък процес, както и усвояването на получените аминокиселини от епителните клетки.

Париетално храносмилане

Храносмилането в тънките черва се нарича париетално, тъй като се случва върху власинките - гънките на чревния епител, където са концентрирани екзопептидазни ензими. Те се прикрепят към олигопептидната молекула и хидролизират пептидната връзка. Освен това за всеки вид аминокиселина има свой собствен ензим. Тоест, за да се прекъсне връзката, образувана от аланин, е необходим ензимът аланин аминопептидаза, глицин - глицин аминопептидаза, левцин - левцин аминопетидаза.

Заради това смилане на протеиниотнема много време и изисква голямо количество храносмилателни ензими различни видове. Панкреасът е отговорен за техния синтез. Неговата функция е засегната при пациенти, които злоупотребяват с алкохол. Но нормализирайте ензимния дефицит, като приемате фармакологични препарати, почти невъзможно.

Храносмилането в стомаха е процесът, при който храната, която поглъщаме, променя формата си до такава, която тялото ни може да абсорбира. След определени физични явленияи процеси, както добре химична реакция, улеснени от храносмилателните сокове, хранителните вещества се променят, така че тялото да може лесно да ги абсорбира и по-нататък да ги използва в метаболизма. Смилането на храната може да се случи, докато се движи през стомашно-чревния тракт.

Основните компоненти на правилното и Здравословна диетаучените по хранене смятат, че има само три основни класа химични съединения: протеини, въглехидрати (също захар) и мазнини, а именно липиди. Нека ги разгледаме по-отблизо.

Въглехидрати

Тези вещества присъстват под формата на нишесте в растителните храни. Храносмилането в стомаха и червата насърчава процеса на превръщане на въглехидратите в глюкоза, която от своя страна се съхранява под формата на гликоген, тоест полимер, и след това се използва от тялото. Една единствена молекула нишесте се счита за много голям полимер, който се образува от много молекули глюкоза. Заслужава да се отбележи, че суровото нишесте се образува в гранули. Те трябва да бъдат унищожени, за да може това вещество да се превърне в глюкоза. Това е готвенето, което допринася за разрушаването на съдържащите се в него гранули нишесте.

Трябва също така да знаете, че някои храни съдържат въглехидрати в специална форма на дизахариди. Това са прости захари, лактоза и захароза. тръстикова захар. Храносмилането в стомаха превръща тези вещества в още по-прости съединения - монозахариди, които не се нуждаят особено от усвояване.

катерици

Те са представени от различни полимери, които се образуват от двадесет различни видовеаминокиселини. След храносмилането се образуват свободни аминокиселини като крайни продукти. Междинните продукти на разграждането на протеините са полипептиди, пептони и дипептиди.

мазнини

Това са доста прости съединения, които в резултат на храносмилането и храносмилателните процеси се превръщат в мастни киселини и глицерол.

Физически процеси

Всички знаем къде е стомахът, но какви са физически процесисе срещат в тялото ни – не винаги. Основата на храносмилането е смилането на храната, което се случва по време на дъвчене и ритмични контракции на червата и стомаха. Такива ефекти спомагат за раздробяването на храната и пълното смесване на всички нейни частици с храносмилателните сокове, които се отделят в червата, стомаха и устата. Освен това контракциите на стените на храносмилателния тракт осигуряват постоянното движение на храната през неговите секции. Всички тези движения се регулират и контролират постоянно от нервната система.

Химична реакция

Храносмилането в стомаха е невъзможно да си представим без химически реакции в тялото ни. Тяхната основа е разграждането на въглехидрати, мазнини и протеини, а именно хидролиза, която се извършва от определен набор от ензими. Хранителните вещества се разграждат по време на хидролиза на малки частици, които се абсорбират в тялото. Този процес протича доста бързо поради действието на ензимите, съдържащи се в стомашния и други храносмилателни сокове.

В червата се абсорбират само монозахариди: глюкоза, галактоза, фруктоза. Следователно олиго- и полизахаридите, влизащи в тялото с храната, трябва да бъдат хидролизирани от ензимни системи, за да образуват монозахариди. На фиг. 5.11 схематично изобразява локализацията на ензимните системи, участващи в смилането на въглехидратите, която започва в устната кухина с действието на оралната α-амилаза и след това продължава в различни части на червата с помощта на панкреатична α-амилаза, сукраза-изомалтаза , гликоамилаза, β-гликозидаза (лактаза), трехалазни комплекси.

Ориз. 5.11. Схема на локализация на ензимни системи за смилане на въглехидрати

5.2.1. Смилане на въглехидрати с помощта на устата и панкреаса -амилаза ( -1,4-гликозидази).Полизахариди, получени от храната, а именно нишесте (състои се от линейния полизахарид амилоза, в който глюкозилните остатъци са свързани с α-1,4-гликозидни връзки, и амилопектин, разклонен полизахарид, където също се намират α-1,6-гликозидни връзки ), започват да се хидролизират още в устната кухина след намокряне със слюнка, съдържаща хидролитичния ензим α-амилаза (α-1,4-гликозидаза) (EC 3.2.1.1), който разгражда 1,4-гликозидните връзки в нишестето, но не действа върху 1,6-гликозидни връзки.

В допълнение, времето за контакт на ензима с нишестето в устната кухина е кратко, така че нишестето се усвоява частично, образувайки големи фрагменти - декстрини и малко малтозен дизахарид. Дизахаридите не се хидролизират от слюнчената амилаза.

При поглъщане в стомаха кисела средаслюнчената амилаза се инхибира, процесът на храносмилане може да се случи само вътре в хранителния болус, където активността на амилазата може да продължи известно време, докато рН на цялото парче стане киселинно. Стомашният сок не съдържа ензими, които разграждат въглехидратите, възможна е само лека киселинна хидролиза на гликозидни връзки.

Основното място на хидролиза на олиго- и полизахаридите е тънкото черво, в различни части на което се секретират определени гликозидази.

В дванадесетопръстника съдържанието на стомаха се неутрализира от секрецията на панкреаса, съдържаща HCO3 бикарбонати и имаща рН 7,5-8,0. Панкреатичната амилаза се намира в секрецията на панкреаса, която хидролизира -1,4-гликозидните връзки в нишестето и декстрините, за да образува дизахаридите малтоза (в този въглехидрат два глюкозни остатъка са свързани чрез -1,4-гликозидна връзка) и изомалтоза (в този въглехидрат има два глюкозни остатъка, разположени в местата на разклоняване в молекулата на нишестето и свързани с α-1,6-гликозидни връзки). Образуват се и олигозахариди, съдържащи 8–10 глюкозни остатъка, свързани както с α-1,4-гликозидни, така и с α-1,6-гликозидни връзки.

И двете амилази са ендогликозидази. Панкреатичната амилаза също не хидролизира -1,6-гликозидните връзки в нишестето и -1,4-гликозидните връзки, които свързват глюкозните остатъци в целулозната молекула.

Целулозата преминава през червата непроменена и служи като баласт, придавайки обем на храната и улеснявайки процеса на храносмилане. В дебелото черво, под въздействието на бактериална микрофлора, целулозата може частично да се хидролизира до образуване на алкохоли, органични киселини и CO 2, които могат да действат като стимуланти на чревната подвижност.

Образуваните в горната част на червата малтоза, изомалтоза и триозахариди се хидролизират допълнително в тънките черва под действието на специфични гликозидази. Диетичните дизахариди, захароза и лактоза, също се хидролизират от специфични дизахаридази на тънките черва.

В чревния лумен активността на олиго- и дизахаридазите е ниска, но повечето ензими са свързани с повърхността на епителните клетки, които в червата са разположени на пръстовидни издатини - вили и самите те от своя страна са покрити с микровласинки. ; всички тези клетки образуват четкова граница, увеличавайки контактната повърхност на хидролитичните ензими с техните субстрати.

Ензимите, които разграждат гликозидните връзки в дизахаридите (дизахаридазите), са групирани в ензимни комплекси, разположени на външната повърхност на цитоплазмената мембрана на ентероцитите: сукраза-изомалтаза, гликоамилаза, -гликозидаза.

5.2.2. Сукразо-изомалтазен комплекс.Този комплекс се състои от две полипептидни вериги и е прикрепен към повърхността на ентероцита с помощта на трансмембранен хидрофобен домен, разположен в N-терминалната част на полипептида. Комплексът захароза-изомалтаза (EC 3.2.1.48 и 3.2.1.10) разцепва -1,2- и -1,6-гликозидните връзки в захарозата и изомалтозата.

И двата ензима от комплекса също са способни да хидролизират -1,4-гликозидните връзки в малтозата и малтотриозата (тризахарид, съдържащ три глюкозни остатъка и образуван по време на хидролизата на нишесте).

Въпреки че комплексът има доста висока малтазна активност, хидролизирайки 80% от малтозата, образувана по време на смилането на олиго- и полизахариди, основната му специфика все още е хидролизата на захароза и изомалтоза, скоростта на хидролиза на гликозидни връзки, в която е по-голяма от скоростта на хидролизата на връзките в малтозата и малтотриозата. В този случай захаразната субединица е единственият чревен ензим, който хидролизира захарозата. Комплексът е локализиран главно в йеюнума; в проксималните и дисталните части на червата съдържанието на захароза-изомалтазния комплекс е незначително.

5.2.3. Гликоамилазен комплекс.Този комплекс (EC 3.2.1.3 и 3.2.1.20) хидролизира -1,4-гликозидните връзки между глюкозните остатъци в олигозахаридите. Аминокиселинната последователност на гликоамилазния комплекс има 60% хомология с последователността на сукразо-изомалтазния комплекс. И двата комплекса принадлежат към семейство 31 на гликозил хидролази. Като екзогликозидаза, ензимът действа от редуциращия край и може също да разгражда малтозата, действайки в тази реакция като малтаза (в този случай гликоамилазният комплекс хидролизира останалите 20% от малтозата, образувана по време на смилането на олиго- и полизахариди). Комплексът включва две каталитични субединици, които имат леки разлики в субстратната специфичност. Комплексът проявява най-голяма активност в долните части на тънките черва.

5.2.4.  -Гликозидазен комплекс (лактаза).Този ензимен комплекс хидролизира -1,4-гликозидните връзки между галактозата и глюкозата в лактозата.

Гликопротеинът е свързан с границата на четката и е неравномерно разпределен в тънките черва. С възрастта активността на лактазата намалява: тя е максимална при кърмачета, при възрастни е по-малко от 10% от нивото на ензимна активност, изолирано при деца.

5.2.5. Трехалаза. Този ензим (EC 3.2.1.28) е гликозидазен комплекс, който хидролизира връзките между мономерите в трехалозата, дизахарид, открит в гъбите и състоящ се от два глюкозилни остатъка, свързани чрез гликозидна връзка между първите аномерни въглеродни атоми.

От хранителните въглехидрати, в резултат на действието на гликозидни хидролази, се образуват монозахариди: глюкоза, фруктоза, галактоза в големи количества и в по-малка степен маноза, ксилоза, арабиноза, които се абсорбират от епителните клетки на йеюнума и илеуми се транспортират през мембраните на тези клетки с помощта на специални механизми.

5.2.6. Транспорт на монозахариди през мембраните на чревните епителни клетки.Трансферът на монозахаридите в клетките на чревната лигавица може да се осъществи чрез улеснена дифузия и активен транспорт. В случай на активен транспорт, глюкозата се транспортира през мембраната заедно с Na + йон от един протеин носител и тези вещества взаимодействат с различни части на този протеин (фиг. 5.12). Na + йонът навлиза в клетката по градиент на концентрация, а глюкозата - срещу градиента на концентрация (вторичен активен транспорт), следователно, колкото по-голям е градиентът, толкова повече глюкоза ще се прехвърли в ентероцитите. Тъй като концентрацията на Na + в извънклетъчната течност намалява, доставката на глюкоза намалява. Концентрационният градиент на Na +, лежащ в основата на активния симпорт, се осигурява от действието на Na +, K + -ATPase, която работи като помпа, изпомпваща Na + от клетката в замяна на K + йон. По същия начин галактозата навлиза в ентероцитите чрез механизма на вторичен активен транспорт.

Ориз. 5.12. Навлизане на монозахариди в ентероцитите. SGLT1 е натрий-зависим транспортер на глюкоза/галактоза в мембраната на епителните клетки; Na +, K + -ATPase върху базолатералната мембрана създава градиент на концентрациите на натриеви и калиеви йони, необходими за функционирането на SGLT1. GLUT5 транспортира предимно фруктоза през мембраната в клетката. GLUT2 върху базолатералната мембрана транспортира глюкоза, галактоза и фруктоза извън клетката (според)

Благодарение на активния транспорт, ентероцитите могат да абсорбират глюкоза, когато нейната концентрация е ниска в чревния лумен. При висока концентрация на глюкоза тя навлиза в клетките чрез улеснена дифузия с помощта на специални протеини-носители (транспортери). Фруктозата се транспортира в епителните клетки по същия начин.

Монозахаридите навлизат в кръвоносните съдове от ентероцитите главно чрез улеснена дифузия. Половината от глюкозата се транспортира през капилярите на въси по протежение на порталната вена до черния дроб, половината се доставя от кръвта до клетките на други тъкани.

5.2.7. Транспорт на глюкоза от кръвта до клетките.Навлизането на глюкоза от кръвта в клетките става чрез улеснена дифузия, т.е. скоростта на транспортиране на глюкозата се определя от градиента на нейните концентрации от двете страни на мембраната. В мускулните клетки и мастната тъкан улеснената дифузия се регулира от панкреатичния хормон инсулин. При липса на инсулин клетъчната мембрана не съдържа глюкозни транспортери. Протеин носител на глюкоза (транспортер) от еритроцити (GLUT1), както може да се види от фиг. 5.13, е трансмембранен протеин, състоящ се от 492 аминокиселинни остатъка и имащ доменна структура. Полярните аминокиселинни остатъци са разположени от двете страни на мембраната, хидрофобните са локализирани в мембраната, пресичайки я няколко пъти. На навънмембраните имат място за свързване на глюкозата. Когато глюкозата се свърже, конформацията на транспортера се променя и мястото на свързване на монозахаридите се отваря в клетката. Глюкозата се придвижва в клетката, като се отделя от протеина носител.

5.2.7.1. Преносители на глюкоза: GLUT 1, 2, 3, 4, 5.Глюкозните транспортери се намират във всички тъкани, като има няколко разновидности, номерирани по реда на тяхното откриване. Описани са пет типа GLUT, които имат подобна първична структура и организация на домейна.

GLUT 1, локализиран в мозъка, плацентата, бъбреците, дебелото черво и червените кръвни клетки, доставя глюкоза на мозъка.

GLUT 2 транспортира глюкоза от органите, които я отделят в кръвта: ентероцити, черен дроб и я транспортира до β-клетките на Лангерхансовите острови в панкреаса.

GLUT 3 се намира в много тъкани, включително мозъка, плацентата, бъбреците и осигурява притока на глюкоза към клетките на нервната тъкан.

GLUT 4 транспортира глюкоза до мускулните клетки (скелетни и сърдечни) и мастната тъкан и е инсулинозависим.

GLUT 5 се намира в клетките на тънките черва и може също да транспортира фруктоза.

Всички транспортери могат да бъдат разположени както в цитоплазмата

Ориз. 5.13. Структура на протеиновия носител (преносител) на глюкоза от еритроцити (GLUT1) (според)

везикули на клетките и в плазмената мембрана. При липса на инсулин, GLUT 4 се намира само вътре в клетката. Под въздействието на инсулина везикулите се транспортират до плазмената мембрана, сливат се с нея и GLUT 4 се вгражда в мембраната, след което транспортерът улеснява дифузията на глюкозата в клетката. След като концентрацията на инсулин в кръвта намалее, транспортерите се връщат в цитоплазмата и транспортирането на глюкоза в клетката спира.

Установени са различни нарушения във функционирането на глюкозните транспортери. При наследствен дефект в транспортните протеини се развива инсулинонезависим захарен диабет. В допълнение към протеиновите дефекти има и други нарушения, причинени от: 1) дефект в предаването на инсулиновия сигнал за преместване на транспортера към мембраната, 2) дефект в движението на транспортера, 3) дефект в включването на протеина в мембраната , 4) нарушение на отделянето от мембраната.

5.2.8. Инсулин.Това съединение е хормон, секретиран от β-клетките на Лангерхансовите острови в панкреаса. Инсулинът е полипептид, състоящ се от две полипептидни вериги: едната съдържа 21 аминокиселинни остатъка (верига А), другата съдържа 30 аминокиселинни остатъка (верига В). Веригите са свързани помежду си чрез две дисулфидни връзки: A7-B7, A20-B19. В рамките на А веригата има вътрешномолекулна дисулфидна връзка между шестия и единадесетия остатък. Хормонът може да съществува в две конформации: T и R (фиг. 5.14).

Ориз. 5.14. Пространствена структура на мономерната форма на инсулин: А свински инсулин, Т-конформация, b човешки инсулин, R-конформация (показана е А-веригата червенцвят, B-верига  жълто) (Според )

Хормонът може да съществува под формата на мономер, димер и хексамер. В хексамерната форма инсулинът се стабилизира от цинков йон, който образува координационни връзки с His10 на В веригата на всичките шест субединици (фиг. 5.15).

Инсулините на бозайниците имат голяма хомология в първичната си структура с човешкия инсулин: например, в свинския инсулин има само едно заместване - вместо треонин, има аланин в карбоксилния край на В-веригата; в говеждия инсулин има три други амино киселинни остатъци в сравнение с човешки инсулин. Най-честите замествания се срещат в позиции 8, 9 и 10 на верига А, но те нямат значителен ефект върху биологичната активност на хормона.

Заместванията на аминокиселинните остатъци в позициите на дисулфидните връзки, хидрофобните остатъци в С- и N-крайните участъци на А-веригата и в С-крайните участъци на В-веригата са много редки, което показва важността на тези региони в проявата на биологичната активност на инсулина. Остатъците Phe24 и Phe25 на В-веригата и С- и N-терминалните остатъци на А-веригата участват в образуването на активния център на хормона.

Ориз. 5.15. Пространствена структура на инсулин хексамер (R 6) (според)

5.2.8.1. Биосинтеза на инсулин.Инсулинът се синтезира като прекурсор, препроинсулин, съдържащ 110 аминокиселинни остатъка, върху полирибозоми в грапавия ендоплазмен ретикулум. Биосинтезата започва с образуването на сигнален пептид, който прониква в лумена на ендоплазмения ретикулум и насочва движението на растящия полипептид. В края на синтеза сигнален пептид от 24 аминокиселинни остатъка се разцепва от препроинсулин, за да образува проинсулин, който съдържа 86 аминокиселинни остатъка и се прехвърля в апарата на Голджи, където в цистерните се извършва по-нататъшно узряване на инсулина. Пространствената структура на проинсулин е показана на фиг. 5.16.

По време на дългосрочно узряване, под действието на серинови ендопептидази PC2 и PC1/3, първо се разцепва пептидната връзка между Arg64 и Lys65, след това пептидната връзка, образувана от Arg31 и Arg32, се хидролизира, като разцепването на С-пептида се състои от 31 аминокиселинни остатъка. Превръщането на проинсулин в инсулин, съдържащ 51 аминокиселинни остатъка, завършва с хидролиза на аргининови остатъци в N-края на А веригата и С-края на В веригата под действието на карбоксипептидаза Е, която проявява специфичност, подобна на към карбоксипептидаза В, т.е. хидролизира пептидни връзки, имино група, която принадлежи към основната аминокиселина (фиг. 5.17 и 5.18).

Ориз. 5.16. Предполагаема пространствена структура на проинсулин в конформация, която насърчава протеолизата. Червените топки подчертават аминокиселинни остатъци (Arg64 и Lys65; Arg31 и Arg32), пептидните връзки между които претърпяват хидролиза в резултат на обработка на проинсулин (според)

Инсулинът и С-пептидът в еквимоларни количества влизат в секреторните гранули, където инсулинът, взаимодействайки с цинковия йон, образува димери и хексамери. Секреторните гранули се сливат с плазмената мембрана и секретират инсулин и С-пептид в извънклетъчната течност чрез екзоцитоза. Полуживотът на инсулина в кръвната плазма е 3-10 минути, а този на С-пептида е около 30 минути. Инсулинът се разгражда от ензима инсулиназа, процес, който протича в черния дроб и бъбреците.

5.2.8.2. Регулиране на синтеза и секрецията на инсулин.Основният регулатор на инсулиновата секреция е глюкозата, която регулира експресията на инсулиновия ген и гените на протеините, участващи в метаболизма на основните енергийни носители. Глюкозата може директно да се свърже с транскрипционните фактори, което има пряк ефект върху скоростта на генната експресия. Може да има вторичен ефект върху секрецията на инсулин и глюкагон, когато освобождаването на инсулин от секреторните гранули активира транскрипцията на иРНК на инсулин. Но секрецията на инсулин зависи от концентрацията на Ca 2+ йони и намалява с техния дефицит, дори при висока концентрация на глюкоза, която активира синтеза на инсулин. В допълнение, той се инхибира от адреналина, когато се свързва с  2 рецепторите. Стимулатори на инсулиновата секреция са растежни хормони, кортизол, естрогени и стомашно-чревни хормони (секретин, холецистокинин, стомашен инхибиторен пептид).

Ориз. 5.17. Синтез и обработка на препроинсулин (според)

Секрецията на инсулин от β-клетките на Лангерхансовите острови в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта се извършва, както следва:

Ориз. 5.18. Преработка на проинсулин в инсулин чрез хидролиза на пептидната връзка между Arg64 и Lys65, катализирана от серин ендопептидаза PC2, и разцепване на пептидната връзка между Arg31 и Arg32 от серин ендопептидаза PC1/3, превръщането завършва с разцепването на аргининови остатъци при N-края на А-веригата и С-края на В-вериги под действието на карбоксипептидаза Е (разцепващите се аргининови остатъци са показани в кръгове). В резултат на обработката, в допълнение към инсулина, се образува С-пептид (според)

1) глюкозата се транспортира в β-клетките от транспортния протеин GLUT 2;

2) в клетката глюкозата претърпява гликолиза и се окислява допълнително в дихателния цикъл, за да образува АТФ; интензивността на синтеза на АТФ зависи от нивото на глюкозата в кръвта;

3) под въздействието на АТФ каналите на калиеви йони се затварят и мембраната се деполяризира;

4) деполяризацията на мембраната предизвиква отваряне на волтаж-зависими калциеви канали и навлизане на калций в клетката;

5) повишаването на нивото на калций в клетката активира фосфолипаза С, която разгражда един от мембранните фосфолипиди - фосфатидилинозитол-4,5-дифосфат - до инозитол-1,4,5-трифосфат и диацилглицерол;

6) инозитол трифосфат, свързващ се с рецепторните протеини на ендоплазмения ретикулум, предизвиква рязко повишаване на концентрацията на свързан вътреклетъчен калций, което води до освобождаване на предварително синтезиран инсулин, съхраняван в секреторни гранули.

5.2.8.3. Механизъм на действие на инсулина.Основният ефект на инсулина върху мускулите и мастни клеткие да подобри транспорта на глюкоза през клетъчната мембрана. Стимулирането с инсулин води до увеличаване на скоростта на навлизане на глюкоза в клетката с 20-40 пъти. Когато се стимулира от инсулин, се наблюдава 5-10-кратно увеличение на съдържанието на глюкозни транспортни протеини в плазмените мембрани, като същевременно се намалява с 50-60% съдържанието им във вътреклетъчния пул. Количеството енергия, необходимо под формата на АТФ, е необходимо главно за активирането на инсулиновия рецептор, а не за фосфорилирането на транспортния протеин. Стимулирането на транспорта на глюкоза увеличава потреблението на енергия с 20-30 пъти, докато само малко количество е необходимо за преместване на глюкозните транспортери. Транслокацията на глюкозни транспортери към клетъчната мембрана се наблюдава в рамките на няколко минути след взаимодействието на инсулина с рецептора и са необходими допълнителни стимулиращи ефекти на инсулина, за да се ускори или поддържа цикълът на процеса на транспортните протеини.

Инсулинът, подобно на други хормони, упражнява своето въздействие върху клетките чрез съответния рецепторен протеин. Инсулинът рецептор е сложен интегрален протеин на клетъчната мембрана, състоящ се от две α-субединици (130 kDa) и две α-субединици (95 kDa); първите са разположени изцяло извън клетката, на нейната повърхност, вторите проникват през плазмената мембрана.

Инсулиновият рецептор е тетрамер, състоящ се от две извънклетъчни α-субединици, които взаимодействат с хормона и са свързани помежду си чрез дисулфидни мостове между цистеини 524 и триплета Cys682, Cys683, Cys685 на двете α-субединици (виж Фиг. 5.19, А), и две трансмембранни -субединици, проявяващи тирозин киназна активност, свързани чрез дисулфиден мост между Cys647 () и Cys872. Полипептидната верига на α-субединица с молекулно тегло 135 kDa съдържа 719 амино

Ориз. 5.19. Структура на димера на инсулиновия рецептор: А- модулна структура на инсулиновия рецептор. В горната част има α-субединици, свързани чрез дисулфидни мостове Cys524, Cys683-685 и състоящи се от шест домена: два, съдържащи левцинови повторения L1 и L2, богат на цистеин регион CR и три фибронектинови домена от тип III Fn o, Fn 1, ID (домейн за учредяване) . По-долу - -субединици, свързани с -субединица чрез дисулфиден мост Cys647Cys872 и състоящи се от седем домена: три фибронектинови домена ID, Fn 1 и Fn 2, трансмембранен домен TM, съседен на мембраната домен JM, тирозин киназен домен ТК, С-краен ST; b пространствено разположение на рецептора, единият димер е показан в цвят, другият е бял, А е активиращата верига срещу мястото на свързване на хормона, X (червено) е С-терминалната част на α-субединица, X (черно) е N-крайната част на α-субединица, жълти топки 1,2,3 - дисулфидни връзки между цистеинови остатъци в позиции 524, 683-685, 647-872 (според)

киселинни остатъци и се състои от шест домена: два домена L1 и L2, съдържащи левцинови повторения, богатата на цистеин област CR, където е локализиран инсулин-свързващият център, и три фибронектинови домена от тип III Fno, Fn 1, Ins (инсерционен домейн) ( виж фиг. 5.18). -субединицата включва 620 аминокиселинни остатъка, има молекулно тегло 95 kDa и се състои от седем домена: три фибронектинови домена ID, Fn 1 и Fn 2, трансмембранен домен ТМ, съседен на мембраната домен JM, тирозин киназен домен TK и C-терминал ST. Има две места за свързване на инсулина на рецептора: едното с висок афинитет, другото с нисък афинитет. За да пренесе хормоналния сигнал в клетката, инсулинът трябва да се свърже с център с висок афинитет. Този център се формира от свързването на инсулин от L1, L2 и CR домейните на една α-субединица и фибронектиновите домени на друга, докато разположението на α-субединиците е противоположно една на друга, както е показано на фиг. 5.19, с.

При липса на инсулиново взаимодействие с мястото с висок афинитет на рецептора, α-субединиците се отдалечават от β-субединиците чрез издатина (cam), която е част от CR домейна, което предотвратява контакта на активиращата верига (A-контур) на тирозин киназния домен на една β-субединица с места на фосфорилиране на другата β-субединица (фиг. 5.20, b). Когато инсулинът се свърже с центъра с висок афинитет на инсулиновия рецептор, конформацията на рецептора се променя, изпъкналостта вече не пречи на подхода на α- и β-субединиците, активиращите вериги на TK домените взаимодействат с местата за фосфорилиране на тирозин на противоположния TK домейн, трансфосфорилирането на β-субединиците се извършва при седем тирозинови остатъка: Y1158, Y1162, Y1163 активираща верига (това е киназен регулаторен домен), Y1328, Y1334 CT домейн, Y965, Y972 JM домейн (фиг. 5.20, А), което води до повишаване на тирозин киназната активност на рецептора. В позиция 1030 на TC има остатък от лизин, който е част от каталитично активния център - АТФ-свързващият център. Заместването на този лизин с много други аминокиселини чрез сайт-насочена мутагенеза премахва тирозин киназната активност на инсулиновия рецептор, но не нарушава свързването на инсулина. Въпреки това, свързването на инсулин към такъв рецептор няма никакъв ефект върху клетъчния метаболизъм и пролиферация. Фосфорилирането на някои серин-треонинови остатъци, напротив, намалява афинитета към инсулина и намалява активността на тирозин киназата.

Известни са няколко субстрата на инсулиновия рецептор: IRS-1 (субстрат на инсулиновия рецептор), IRS-2, протеини от семейството STAT (сигнален трансдюсер и активатор на транскрипция - сигналните носители и активаторите на транскрипцията са разгледани подробно от нас в част 4 „Биохимични основи“ на защитните реакции”).

IRS-1 е цитоплазмен протеин, който се свързва с фосфорилираните тирозини на инсулиновия рецептор TK с неговия SH2 домен и се фосфорилира от рецепторната тирозин киназа веднага след стимулация с инсулин. Степента на фосфорилиране на субстрата определя увеличаването или намаляването на клетъчния отговор към инсулина, амплитудата на промените в клетките и чувствителността към хормона. Увреждането на гена IRS-1 може да причини инсулинозависим диабет. IRS-1 пептидната верига съдържа около 1200 аминокиселинни остатъка, 20-22 потенциални центъра за фосфорилиране на тирозин и около 40 центъра за фосфорилиране на серин-треонин.

Ориз. 5.20. Опростена диаграма структурни променикогато инсулинът се свързва с инсулиновия рецептор: А промяна в конформацията на рецептора в резултат на свързване на хормона в центъра с висок афинитет води до изместване на издатината, сближаване на субединиците и трансфосфорилиране на TK домените; b при липса на взаимодействие на инсулин с мястото на свързване с висок афинитет на инсулиновия рецептор, издатината (cam) предотвратява приближаването на α- и β-субединиците и трансфосфорилирането на TK домените. A-loop - активираща верига на TK домейна, числа 1 и 2 в кръг - дисулфидни връзки между субединици, TK - тирозин киназен домейн, C - каталитичен център на TK, набор 1 и набор 2 - аминокиселинни последователности на α- субединици, които образуват мястото с висок афинитет към инсулиновия рецептор (според)

Фосфорилирането на IRS-1 при няколко тирозинови остатъка му дава способността да се свързва с протеини, съдържащи SH2 домени: тирозин фосфатаза syp, p85 субединица на PI-3-киназа (фосфатидилинозитол 3-киназа), адаптерен протеин Grb2, протеин тирозин фосфатаза SH-PTP2 , фосфолипаза С , GAP (активатор на малки GTP-свързващи протеини). В резултат на взаимодействието на IRS-1 с подобни протеини се генерират множество сигнали надолу по веригата.

Ориз. 5.21. Транслокация на глюкозни транспортни протеини GLUT 4 в мускулни и мастни клетки от цитоплазмата към плазмената мембрана под въздействието на инсулин. Взаимодействието на инсулина с рецептора води до фосфорилиране на инсулиновия рецепторен субстрат (IRS), който свързва PI-3-киназата (PI3K), която катализира синтеза на фосфолипида фосфатидилинозитол-3,4,5-трифосфат (PtdIns(3). ,4,5)P 3). Последното съединение, чрез свързване на плекстринови домени (PH), мобилизира протеин киназите PDK1, PDK2 и PKB към клетъчната мембрана. PDK1 фосфорилира PKB при Thr308, като го активира. Фосфорилираният PKB се свързва с везикули, съдържащи GLUT 4, причинявайки тяхното преместване в плазмената мембрана, което води до повишен транспорт на глюкоза в мускулните и мастните клетки (според)

Фосфолипаза С, стимулирана от фосфорилиран IRS-1, хидролизира фосфолипида на клетъчната мембрана фосфатидилинозитол 4,5-дифосфат, за да образува два вторични носителя: инозитол 3,4,5-трифосфат и диацилглицерол. Инозитол-3,4,5-трифосфат, действайки върху йонните канали на ендоплазмения ретикулум, освобождава калций от него. Диацилглицеролът действа върху калмодулин и протеин киназа С, които фосфорилират различни субстрати, което води до промени в активността на клетъчните системи.

Фосфорилираният IRS-1 също активира PI-3-киназа, която катализира фосфорилирането на фосфатидилинозитол, фосфатидилинозитол-4-фосфат и фосфатидилинозитол-4,5-дифосфат в позиция 3, за да се образува фосфатидилинозитол-3-фосфат, фосфатидилинозитол-3,4-дифосфат и съответно фосфатидилинозитол.

PI-3-киназата е хетеродимер, съдържащ регулаторни (р85) и каталитични (р110) субединици. Регулаторната субединица има два SH2 домена и SH3 домен, така че PI-3-киназата се свързва с IRS-1 с висок афинитет. Производни на фосфатидилинозитол, образувани в мембраната, фосфорилирани в позиция 3, свързват протеини, съдържащи така наречения плекстринов (PH) домен (домейнът проявява висок афинитет към фосфатидилинозитол-3-фосфати): протеин киназа PDK1 (фосфатидилинозитид-зависима киназа), протеин киназа Б (ПКБ).

Протеин киназа B (PKB) се състои от три домена: N-краен плекстринов, централен каталитичен и С-краен регулаторен. Pleckstrin домейнът е необходим за активиране на PKB. Свързвайки се чрез плекстриновия домен близо до клетъчната мембрана, PKB се доближава до протеин киназата PDK1, която чрез

неговият плекстринов домен също е локализиран близо до клетъчната мембрана. PDK1 фосфорилира Thr308 на PKV киназния домейн, което води до PKV активиране. Активираният PKB фосфорилира гликоген синтаза киназа 3 (при Ser9), причинявайки инактивиране на ензима и по този начин процеса на синтез на гликоген. PI-3-фосфат-5-киназата също се фосфорилира, действайки върху везикули, в които GLUT 4 транспортните протеини се съхраняват в цитоплазмата на адипоцитите, причинявайки движението на глюкозни транспортери към клетъчната мембрана, интегриране в нея и трансмембранен трансфер на глюкоза в мускулни и мастни клетки (фиг. 5.21).

Инсулинът не само влияе на притока на глюкоза в клетката с помощта на транспортните протеини GLUT 4, той участва в регулацията на метаболизма на глюкоза, мазнини, аминокиселини, йони, в синтеза на протеини и влияе върху процесите на. репликация и транскрипция.

Влиянието върху метаболизма на глюкозата в клетката се осъществява чрез стимулиране на процеса на гликолиза чрез повишаване на активността на ензимите, участващи в този процес: глюкокиназа, фосфофруктокиназа, пируват киназа, хексокиназа. Инсулинът чрез аденилатциклазната каскада активира фосфатазата, която дефосфорилира гликоген синтазата, което води до активиране на синтеза на гликоген (фиг. 5.22) и инхибиране на процеса на неговото разграждане. Чрез инхибиране на фосфоенолпируват карбоксикиназата, инсулинът инхибира процеса на глюконеогенеза.

Ориз. 5.22. Схема за синтез на гликоген

В черния дроб и мастната тъкан под въздействието на инсулина се стимулира синтеза на мазнини чрез активиране на ензимите: ацетилКоА карбоксилаза, липопротеин липаза. В същото време разграждането на мазнините се инхибира, тъй като инсулин-активираната фосфатаза, дефосфорилиращата хормон-чувствителна триацилглицерол липаза, инхибира този ензим и концентрацията на мастни киселини, циркулиращи в кръвта, намалява.

В черния дроб, мастната тъкан, скелетните мускули и сърцето инсулинът влияе върху скоростта на транскрипция на повече от сто гена.

5.2.9. Глюкагон.В отговор на намаляване на концентрацията на глюкоза в кръвта, α-клетките на Лангерхансовите острови на панкреаса произвеждат "хормона на глада" - глюкагон, който е полипептид с молекулно тегло 3485 Da, състоящ се от 29 аминокиселинни остатъци.

Действието на глюкагона е противоположно на действието на инсулина. Инсулинът насърчава съхранението на енергия чрез стимулиране на гликогенезата, липогенезата и протеиновия синтез, а глюкагонът, чрез стимулиране на гликогенолизата и липолизата, предизвиква бързо мобилизиране на потенциални енергийни източници.

Ориз. 5.23. Структура на човешкия проглюкагон и тъканно-специфично обработване на проглюкагон в пептиди, получени от проглюкагон: в панкреаса глюкагонът и MPGF (майор проглюкагонов фрагмент) се образуват от проглюкагон; в невроендокринните клетки на червата и някои части на централната нервна система, глицентин, оксинтомодулин, GLP-1 (пептид, получен от проглюкагон), GLP-2, два междинни пептида (интервенционен пептид - IP), GRPP - свързан с глицентин панкреас полипептид (полипептид от панкреаса - производно на глицентин) (според)

Хормонът се синтезира от α-клетките на Лангерхансовите острови на панкреаса, както и в невроендокринните клетки на червата и в централната нервна система под формата на неактивен прекурсор - проглюкагон (молекулно тегло 9000 Da), съдържащ 180 аминокиселинни остатъка и подложен на обработка с помощта на конвертаза 2 и образуващ няколко пептида с различна дължина, включително глюкагон и два глюкагоноподобни пептида (глюкагоноподобен пептид - GLP-1, GLP-2, глицентин) (фиг. 5.23). 14 от 27-те аминокиселинни остатъка на глюкагона са идентични с тези в молекулата на друг хормон на стомашно-чревния тракт - секретин.

За да може глюкагонът да се свърже с рецепторите на клетките, отговарящи на него, е необходима целостта на неговата последователност 1–27 от N-края. Важна роляХистидиновият остатък, разположен в N-края, играе роля в проявата на ефектите на хормона, а фрагмент 20-27 играе роля в свързването с рецепторите.

В кръвната плазма глюкагонът не се свързва с никакъв транспортен протеин, неговият полуживот е 5 минути, той се разрушава от протеиназите и разграждането започва с разцепването на връзката между Ser2 и Gln3 и отстраняването на дипептид от N-края.

Секрецията на глюкагон се потиска от глюкозата, но се стимулира от протеинови храни. GLP-1 инхибира секрецията на глюкагон и стимулира секрецията на инсулин.

Глюкагонът има ефект само върху хепатоцитите и мастните клетки, които имат рецептори за него в плазмената мембрана. В хепатоцитите, чрез свързване с рецепторите на плазмената мембрана, глюкагонът чрез G протеина активира аденилат циклазата, която катализира образуването на сАМР, което от своя страна води до активиране на фосфорилазата, която ускорява разграждането на гликогена и инхибирането на гликоген синтаза и инхибиране на образуването на гликоген. Глюкагонът стимулира глюконеогенезата чрез индуциране на синтеза на ензими, участващи в този процес: глюкозо-6-фосфатаза, фосфоенолпируват карбоксикиназа, фруктозо-1,6-бифосфатаза. Общият ефект на глюкагона в черния дроб се свежда до повишено производство на глюкоза.

В мастните клетки хормонът също, използвайки аденилат циклазната каскада, активира хормон-чувствителната триацилглицерол липаза, стимулирайки липолизата. Глюкагонът повишава секрецията на катехоламини от надбъбречната медула. Като участва в осъществяването на реакциите „бий се или бягай“, глюкагонът увеличава наличността на енергийни субстрати (глюкоза, свободни мастни киселини) за скелетните мускули и увеличава кръвоснабдяването на скелетните мускули чрез увеличаване на работата на сърцето.

Глюкагонът няма ефект върху гликогена на скелетните мускули поради почти пълното отсъствие на глюкагонови рецептори в тях. Хормонът предизвиква повишаване на инсулиновата секреция от β-клетките на панкреаса и инхибиране на инсулиназната активност.

5.2.10. Регулиране на метаболизма на гликогена.Натрупването на глюкоза в тялото под формата на гликоген и нейното разграждане са съобразени с енергийните нужди на тялото. Посоката на процесите на метаболизма на гликогена се регулира от механизми, зависими от действието на хормоните: в черния дроб на инсулин, глюкагон и адреналин, в мускулите на инсулин и адреналин. Процесите на превключване на синтеза или разграждането на гликоген се случват по време на прехода от периода на усвояване към периода след усвояване или при преминаване от състояние на покой към физическа работа.

5.2.10.1. Регулиране на активността на гликогенфосфорилазата и гликогенсинтазата.Когато концентрацията на глюкоза в кръвта се промени, се получава синтез и секреция на инсулин и глюкагон. Тези хормони регулират процесите на синтез и разграждане на гликоген, като влияят върху активността на ключовите ензими на тези процеси: гликоген синтаза и гликоген фосфорилаза чрез тяхното фосфорилиране-дефосфорилиране.

Ориз. 5.24 Активиране на гликоген фосфорилаза чрез фосфорилиране на Ser14 остатъка с помощта на гликоген фосфорилаза киназа и инактивиране чрез фосфатаза, катализираща дефосфорилирането на сериновия остатък (съгласно)

И двата ензима съществуват в две форми: фосфорилирана (активна гликоген фосфорилаза Аи неактивна гликоген синтаза) и дефосфорилиран (неактивна фосфорилаза bи активна гликоген синтаза) (Фигури 5.24 и 5.25). Фосфорилирането се извършва от киназа, която катализира прехвърлянето на фосфатен остатък от АТФ към серинов остатък, а дефосфорилирането се катализира от фосфопротеин фосфатаза. Киназната и фосфатазната активност също се регулират чрез фосфорилиране-дефосфорилиране (виж Фиг. 5.25).

Ориз. 5.25. Регулиране на активността на гликоген синтазата. Ензимът се активира от действието на фосфопротеин фосфатаза (PP1), която дефосфорилира три фосфосеринови остатъка близо до С-края в гликоген синтазата. Гликоген синтаза киназа 3 (GSK3), която катализира фосфорилирането на три серинови остатъка в гликоген синтазата, инхибира синтеза на гликоген и се активира чрез фосфорилиране от казеин киназа (CKII). Инсулинът, глюкозата и глюкозо-6-фосфатът активират фосфопротеин фосфатазата, докато глюкагонът и адреналинът (епинефрин) я инхибират. Инсулинът инхибира действието на гликоген синтаза киназа 3 (според)

cAMP-зависимата протеин киназа А (PKA) фосфорилира фосфорилаза киназа, превръщайки я в активно състояние, което на свой ред фосфорилира гликоген фосфорилаза. Синтезът на cAMP се стимулира от адреналин и глюкагон.

Инсулинът чрез каскада, включваща Ras протеина (Ras сигнализиращ път), активира протеин киназата pp90S6, която фосфорилира и по този начин активира фосфопротеин фосфатазата. Активната фосфатаза дефосфорилира и инактивира фосфорилаза киназата и гликоген фосфорилазата.

Фосфорилирането от PKA на гликоген синтазата води до нейното инактивиране, а дефосфорилирането от фосфопротеин фосфатаза активира ензима.

5.2.10.2. Регулиране на метаболизма на гликогена в черния дроб.Промяната на концентрацията на глюкоза в кръвта променя и относителните концентрации на хормоните: инсулин и глюкагон. Съотношението на концентрацията на инсулин към концентрацията на глюкагон в кръвта се нарича "инсулин-глюкагонов индекс". В постабсорбционния период индексът намалява и регулирането на концентрацията на кръвната захар се влияе от концентрацията на глюкагон.

Глюкагонът, както е описано по-горе, активира освобождаването на глюкоза в кръвта поради разграждането на гликоген (активиране на гликоген фосфорилазата и инхибиране на гликоген синтазата) или чрез синтез от други вещества - глюконеогенеза. Глюкозо-1-фосфатът се образува от гликоген, който се изомеризира в глюкозо-6-фосфат, хидролизиран под действието на глюкозо-6-фосфатаза до образуване на свободна глюкоза, която може да излезе от клетката в кръвта (фиг. 5.26).

Ефектът на адреналина върху хепатоцитите е подобен на ефекта на глюкагона в случай на β2 рецептори и се причинява от фосфорилиране и активиране на гликоген фосфорилаза. В случай на взаимодействие на адреналин с  1 рецепторите на плазмената мембрана, трансмембранното предаване на хормоналния сигнал се осъществява чрез инозитол фосфатния механизъм. И в двата случая се активира процесът на разграждане на гликогена. Използването на един или друг тип рецептор зависи от концентрацията на адреналин в кръвта.

Ориз. 5.26. Схема на фосфоролиза на гликоген

По време на храносмилането индексът инсулин-глюкагон се увеличава и влиянието на инсулина преобладава. Инсулинът намалява концентрацията на глюкоза в кръвта и активира, чрез фосфорилиране през Ras пътя, фосфодиестераза сАМР, която хидролизира този втори пратеник, за да образува АМР. Инсулинът също така активира фосфопротеин фосфатазата на гликогенните гранули чрез пътя на Ras, като дефосфорилира и активира гликоген синтазата и инактивира фосфорилаза киназата и самата гликоген фосфорилаза. Инсулинът индуцира синтеза на глюкокиназа за ускоряване на фосфорилирането на глюкозата в клетката и включването й в гликогена. По този начин инсулинът активира процеса на синтез на гликоген и инхибира разграждането му.

5.2.10.3. Регулиране на метаболизма на гликогена в мускулите.В случай на интензивна мускулна работа, разграждането на гликогена се ускорява от адреналина, който се свързва с  2 рецепторите и чрез аденилатциклазната система води до фосфорилиране и активиране на фосфорилаза киназа и гликоген фосфорилаза и инхибиране на гликоген синтаза (фиг. 5.27 и 5.28). В резултат на по-нататъшно преобразуване на глюкозо-6-фосфат, образуван от гликоген, се синтезира АТФ, който е необходим за интензивна мускулна работа.

Ориз. 5.27. Регулиране на активността на гликогенфосфорилазата в мускулите (според)

В покой мускулната гликоген фосфорилаза е неактивна, тъй като е в дефосфорилирано състояние, но разграждането на гликогена става поради алостерично активиране на гликоген фосфорилаза b с помощта на AMP и ортофосфат, образувани по време на хидролизата на АТФ.

Ориз. 5.28. Регулиране на активността на гликоген синтазата в мускулите (според)

По време на умерени мускулни контракции, фосфорилаза киназата може да се активира алостерично (чрез Ca 2+ йони). Концентрацията на Ca 2+ се увеличава с мускулна контракция в отговор на сигнал от двигателен нерв. Когато сигналът се разпадне, намаляването на концентрацията на Ca 2+ едновременно "изключва" киназната активност, като по този начин

Ca 2+ йони участват не само в мускулната контракция, но и в осигуряването на енергия за тези контракции.

Ca 2+ йони се свързват с протеина калмодулин, в в такъв случайдействайки като една от киназните субединици. Мускулната фосфорилаза киназа има структурата  4  4  4  4. Само -субединица има каталитични свойства, - и -субединиците, които са регулаторни, се фосфорилират в серинови остатъци с помощта на PKA, -субединица е идентична с протеина калмодулин (обсъден подробно в раздел 2.3.2 на част 2 “Биохимия на движението”), свързва четири Ca 2+ йона, което води до конформационни промени, активиране на каталитичната -субединица, въпреки че киназата остава в дефосфорилирано състояние.

По време на храносмилането в покой синтезът на гликоген се извършва и в мускулите. Глюкозата навлиза в мускулните клетки с помощта на транспортните протеини GLUT 4 (тяхната мобилизация в клетъчната мембранапод влиянието на инсулина е разгледано подробно в раздел. 5.2.4.3 и на фиг. 5.21). Инсулинът също влияе върху синтеза на гликоген в мускулите чрез дефосфорилиране на гликоген синтаза и гликоген фосфорилаза.

5.2.11. Неензимно гликозилиране на протеини.Един вид пост-транслационна модификация на протеини е гликозилирането на серинови, треонинови, аспарагинови и хидроксилизинови остатъци с помощта на гликозилтрансферази. Тъй като по време на храносмилането в кръвта се създава висока концентрация на въглехидрати (редуциращи захари), е възможно неензимно гликозилиране на протеини, липиди и нуклеинови киселини, наречено гликиране. Продуктите, образувани в резултат на многоетапното взаимодействие на захари с протеини, се наричат ​​крайни продукти на напреднало гликозилиране (AGE) и се намират в много човешки протеини. Полуживотът на тези продукти е по-дълъг от този на протеините (от няколко месеца до няколко години), а скоростта на тяхното образуване зависи от нивото и продължителността на излагане на редуцираща захар. Предполага се, че много усложнения, произтичащи от диабета, болестта на Алцхаймер и катаракта, са свързани с тяхното образуване.

Процесът на гликиране може да бъде разделен на две фази: ранна и късна. В първия етап на гликирането възниква нуклеофилна атака върху карбонилната група на глюкозата от -аминогрупата на лизин или гуанидинова група на аргинин, което води до образуването на лабилна база на Шиф - н-гликозилимин (фиг. 5.29) Образуването на шифова основа е относително бърз и обратим процес.

Следва прегрупиране н‑гликозилимин за образуване на продукта на Амадори – 1‑амино‑1‑дезоксифруктоза. Скоростта на този процес е по-ниска от скоростта на образуване на гликозилимин, но значително по-висока от скоростта на хидролиза на основата на Шиф,

Ориз. 5.29. Схема на гликиране на протеини. Отворената форма на въглехидрата (глюкоза) реагира с -амино групата на лизин, за да образува база на Шиф, която претърпява пренареждане на Амадори до кетоамин чрез образуването на междинно съединение еноламин. Пренареждането на Амадори се ускорява, ако остатъците от аспартат и аргинин са разположени близо до остатъка от лизин. Кетоаминът може допълнително да произведе различни продукти (продукти на крайно гликиране - AGE). Диаграмата показва реакцията с втората въглехидратна молекула за образуване на дикетоамин (според)

следователно, протеини, съдържащи 1-амино-1-дезоксифруктозни остатъци, се натрупват в кръвта. Модификацията на лизиновите остатъци в протеините в ранния етап на гликиране очевидно се улеснява от присъствието на хистидинови, лизинови или аргининови остатъци в непосредствена близост до реагиращия амино. група, която извършва киселинната основна катализа на процеса, както и аспартатни остатъци, които отнемат протон от втория въглероден атом на захарта. Кетоаминът може да свърже друг въглехидратен остатък в имино групата, за да образува двойно гликиран лизин, който се превръща в дикетоамин (виж Фиг. 5.29).

Късен етап на гликиране, включително по-нататъшни трансформации н‑гликозилимин и продуктът на Амадори, по-бавен процес, водещ до образуването на стабилни крайни продукти на напреднало гликиране (AGE). IN напоследъкПоявиха се данни за прякото участие в образуването на AGEs на α-дикарбонилни съединения (глиоксал, метилглиоксал, 3-дезоксиглюкозон), образувани в vivoкакто по време на разграждането на глюкозата, така и в резултат на трансформации на базата на Шиф по време на модификацията на лизин в протеини с глюкоза (фиг. 5.30). Специфични редуктази и сулхидрилни съединения (липоева киселина, глутатион) са способни да трансформират реактивни дикарбонилни съединения в неактивни метаболити, което се отразява в намаляване на образуването на напреднали продукти на гликиране.

Реакциите на α-дикарбонилни съединения с ε-аминогрупи на лизинови остатъци или гуанидиниеви групи на аргининови остатъци в протеини водят до образуването на протеинови кръстосани връзки, които са отговорни за усложненията, причинени от протеиновата гликация при диабет и други заболявания. Освен това, в резултат на последователна дехидратация на продукта на Амадори при С4 и С5, се образуват 1-амино-4-дезокси-2,3-дион и -енедион, които също могат да участват в образуването на вътрешномолекулен и междумолекулен протеинов кръст -връзки.

Сред характеризираните AGEs н ε ‑карбоксиметиллизин (CML) и н ε -карбоксиетил лизин (CEL), бис(лизил)имидазолови адукти (GOLD - глиоксал-лизил-лизил-димер, MOLD - метилглиоксал-лизил-лизил-димер, DOLD - деоксиглюкозон-лизил-лизил-димер), имидазолони (G-H, MG -H и 3DG-H), пиралин, арпиримидин, пентозидин, крослин и весперлизин На фиг. 5.31 показва някои

Ориз. 5.30. Схема на гликиране на протеини в присъствието на D-глюкоза. Кутията показва основните прекурсори на продуктите на AGE, получени в резултат на гликиране (според)

крайни продукти за усъвършенствано гликиране. Например, пентозидин и карбоксиметиллизин (CML), крайни продукти на гликиране, образувани при окислителни условия, се намират в дълготрайни протеини: кожен колаген и кристалин на лещата. Карбоксиметиллизинът въвежда отрицателно заредена карбоксилна група в протеина вместо положително заредена аминогрупа, което може да доведе до промяна в заряда на повърхността на протеина и промяна в пространствената структура на протеина. CML е антиген, разпознат от антитела. Количеството на този продукт нараства линейно с възрастта. Пентозидинът е омрежване (продукт на омрежване) между продукта на Амадори и аргининов остатък във всяка позиция на протеина, образуван от аскорбат, глюкоза, фруктоза, рибоза, намиращ се в мозъчната тъкан на пациенти с болестта на Алцхаймер, в кожа и кръвна плазма на пациенти с диабет.

Усъвършенстваните крайни продукти на гликиране могат да насърчат окисляването на свободните радикали, промяна в заряда на повърхността на протеина и необратимо кръстосано свързване между различни региони на протеина, което

нарушава тяхната пространствена структура и функциониране, което ги прави устойчиви на ензимна протеолиза. На свой ред свободнорадикалното окисление може да причини неензимна протеолиза или фрагментация на протеини, липидна пероксидация.

Образуването на напреднали крайни продукти на гликиране върху протеини на базалната мембрана (колаген тип IV, ламинин, хепаран сулфат протеогликан) води до нейното удебеляване, стесняване на лумена на капилярите и нарушаване на тяхната функция. Тези нарушения на извънклетъчния матрикс променят структурата и функцията на кръвоносните съдове (намалена еластичност на съдовата стена, промени в отговора на вазодилататорния ефект на азотния оксид) и допринасят за по-ускореното развитие на атеросклеротичния процес.

Крайните продукти на напредналото гликиране (AGE) също влияят върху експресията на определени гени чрез свързване към специфични AGE рецептори, локализирани във фибробласти, Т-лимфоцити, в бъбреците (мезангиални клетки), в съдовата стена (ендотел и гладкомускулни клетки), в мозъка, а също и в черния дроб и далака, където те се откриват в най-голям брой, т.е. в тъкани, богати на макрофаги, които медиират трансдукцията на този сигнал чрез увеличаване на образуването на свободни кислородни радикали. Последните от своя страна активират транскрипцията на ядрен фактор NF-kB, регулатор на експресията на много гени, които реагират на различни увреждания.

Един от ефективните начини за предотвратяване на нежеланите последици от неензимното гликозилиране на протеини е намаляването на калоричното съдържание на храната, което се отразява в намаляване на концентрацията на глюкоза в кръвта и намаляване на неензимното добавяне на глюкоза към дълготрайни протеини, като хемоглобин. Намаляването на концентрацията на глюкоза води до намаляване както на протеиновото гликозилиране, така и на липидната пероксидация. Отрицателният ефект на гликозилирането се дължи както на нарушаването на структурата и функцията, когато глюкозата се прикрепя към дълготрайни протеини, така и на полученото окислително увреждане на протеините, причинено от свободните радикали, образувани по време на окисляването на захарите в присъствието на йони на преходни метали. Нуклеотидите и ДНК също претърпяват неензимно гликозилиране, което води до мутации, дължащи се на директно увреждане на ДНК и инактивиране на възстановителните системи, което води до повишена крехкост на хромозомите. Понастоящем се проучват подходи за предотвратяване на ефектите от гликирането върху дълготрайни протеини чрез фармакологични и генетични интервенции.

Някои хора смятат, че въглехидратите, мазнините и протеините винаги се усвояват напълно от тялото. Много хора смятат, че абсолютно всички калории, присъстващи в чинията им (и, разбира се, преброени), ще влязат в кръвта и ще оставят своя отпечатък върху тялото ни. В действителност всичко е различно. Нека разгледаме усвояването на всеки макронутриент поотделно.

Храносмилане (асимилация)- това е съвкупност от механични и биохимични процеси, чрез които усвоената от човек храна се превръща в вещества, необходими за функционирането на тялото.

Процесът на храносмилане обикновено започва в устата, след което сдъвканата храна навлиза в стомаха, където се подлага на различни биохимични обработки (основно на този етаппротеинът се преработва). Процесът продължава в тънките черва, където под въздействието на различни хранителни ензими въглехидратите се превръщат в глюкоза, липидите се разграждат до мастни киселини и моноглицериди, а протеините - до аминокиселини. Всички тези вещества, абсорбирани през стените на червата, навлизат в кръвта и се разпространяват в тялото.

Усвояването на макронутриентите не продължава с часове и не се простира на цели 6,5 метра тънко черво. Абсорбцията на въглехидрати и липиди с 80% и протеини с 50% се извършва през първите 70 сантиметра на тънките черва.

Усвояване на въглехидрати

Асимилация различни видове въглехидратипротича по различен начин, тъй като те имат различни химични структури и следователно различни скорости на абсорбция. Под действието на различни ензими сложните въглехидрати се разграждат на прости и по-малко сложни захари, които имат няколко вида.

Гликемичен индекс (GI)е система за класифициране на гликемичния потенциал на въглехидратите в различни продукти. По същество тази система разглежда как определена храна влияе върху нивата на кръвната захар.

Визуално: ако изядем 50 g захар (50% глюкоза / 50% фруктоза) (вижте снимката по-долу) и 50 g глюкоза и проверим нивото на кръвната захар след 2 часа, GI на захарта ще бъде по-нисък от този на чистата глюкоза , тъй като количеството му в захарта е по-малко.

Ами ако изядем еднакво количество глюкоза, например 50 г глюкоза и 50 г нишесте? Нишестето е дълга верига, състояща се от голям брой глюкозни единици, но за да могат тези „единици“ да бъдат открити в кръвта, веригата трябва да бъде обработена: всяко съединение се разгражда и освобождава в кръвта едно по едно. Следователно нишестето има по-нисък ГИ, тъй като нивото на глюкоза в кръвта след ядене на нишесте ще бъде по-ниско, отколкото след ядене на глюкоза. Представете си, ако хвърлите лъжица захар или кубче рафинирана захар в чая, кое ще се разтвори по-бързо?

Гликемичен отговор към храни:

• ляво - бавно усвояване на нишестени храни с нисък ГИ;


• вдясно - бързо усвояване на глюкоза с рязък спад на нивата на кръвната захар в резултат на бързото освобождаване на инсулин в кръвта.

GI е относителна стойност и се измерва спрямо ефекта на глюкозата върху гликемията. По-горе е даден пример за гликемичен отговор към изядена чиста глюкоза и нишесте. По същия експериментален начин ГИ е измерен за повече от хиляда храни.

Когато видим числото „10” до зелето, това означава, че силата на ефекта му върху гликемията ще бъде равна на 10% от това как глюкозата би го повлияла, за крушата 50% и т.н.

Можем да повлияем на нивата на глюкозата си, като избираме храни, които са не само с нисък GI, но и с ниско съдържание на въглехидрати, което се нарича гликемичен товар (GL).

GN взема предвид както GI на продукта, така и количеството глюкоза, което влиза в кръвта, когато се консумира. Така че често храните с висок ГИ ще имат малък ГИ. От таблицата става ясно, че няма смисъл да се разглежда само един параметър - необходимо е да се разгледа картината изчерпателно.

Гликемичен индекс на храни и загуба на тегло

Нека започнем с нещо просто: има голяма суманаучни и медицински изследвания, които показват, че храните с нисък ГИ имат положителен ефект върху загубата на тегло. Има много биохимични механизми, които участват в това, но ще посочим най-подходящите за нас:

1. Храните с нисък ГИ причиняват по-голямо чувствозасищане в сравнение с храни с висок ГИ.


2. След консумация на храни с висок ГИ нивата на инсулин се повишават, което стимулира усвояването на глюкоза и липиди в мускулите, мастните клетки и черния дроб, като същевременно спира разграждането на мазнините. В резултат на това нивото на глюкозата и мастните киселини в кръвта пада и това стимулира глада и приема на нова храна.


3. Храните с различен ГИ имат различен ефект върху разграждането на мазнините по време на почивка и по време на спортна подготовка. Глюкозата от храни с нисък ГИ не се отлага толкова активно в гликоген, но по време на тренировка гликогенът не се изгаря толкова активно, което показва повишена употребамазнини за тази цел.

• Колкото по-натрошен е продуктът (предимно зърна), толкова по-висок е ГИ на продукта.

Разликите между пшенично брашно (GI 85) и пшенично зърно (GI 15) попадат и в двата критерия. Това означава, че процесът на разграждане на нишестето от зърното е по-дълъг и получената глюкоза навлиза в кръвта по-бавно, отколкото от брашното, като по този начин осигурява на тялото необходимата енергия за по-дълго време.

• Колкото повече фибри съдържа даден продукт, толкова по-нисък е неговият ГИ.


• Количеството въглехидрати в продукта е не по-малко важно от ГИ.

Цвеклото е зеленчук с повече високо съдържаниефибри, отколкото брашно. Въпреки че е висока гликемичен индекс, той е с ниско съдържание на въглехидрати, което означава, че има по-нисък гликемичен товар. В този случай, въпреки факта, че неговият GI е същият като този на зърнения продукт, количеството глюкоза, постъпващо в кръвта, ще бъде много по-малко.

• ГИ на суровите зеленчуци и плодове е по-нисък от този на варените.

Това правило важи не само за морковите, но и за всички зеленчуци с високо съдържание на нишесте, като сладки картофи, картофи, цвекло и др. По време на готвене значителна част от нишестето се превръща в малтоза (дизахарид), която е много бързо се абсорбира.

Затова е по-добре да не варите дори сварени зеленчуци, а да се уверите, че те остават цели и твърди. Въпреки това, ако имате заболявания като гастрит или стомашна язва, все още е по-добре да ядете варени зеленчуци.

• Комбинирането на протеини с въглехидрати намалява ГИ на една порция.

Протеините, от една страна, забавят усвояването прости захарив кръвта, от друга страна, самото наличие на въглехидрати допринася за най-добрата усвояемост на протеините. Освен това зеленчуците съдържат и фибри, които са полезни за тялото.

Натуралните продукти, за разлика от соковете, съдържат фибри и по този начин понижават ГИ. Освен това е препоръчително да ядете плодове и зеленчуци с кожата, не само защото кожата съдържа фибри, но и защото повечето от витамините се намират директно върху кожата.

Усвояване на протеини

Процес на храносмилане протеиниизисква повишена киселинност в стомаха. Стомашният сок с висока киселинност е необходим за активиране на ензимите, отговорни за разграждането на протеините до пептиди, както и за първичното разтваряне на хранителните протеини в стомаха. От стомаха пептидите и аминокиселините навлизат в тънките черва, където част от тях се абсорбират през чревните стени в кръвта, а част се разграждат допълнително до отделни аминокиселини.

За да се оптимизира този процес, е необходимо да се неутрализира киселинността на стомашния разтвор, а панкреасът е отговорен за това, както и жлъчката, произведена от черния дроб и необходима за усвояването на мастни киселини.
Протеините от храната се делят на две категории: пълноценни и непълни.

Пълноценни протеини- това са протеини, които съдържат всички аминокиселини, необходими (есенциални) за нашето тяло. Източникът на тези протеини са предимно животински протеини, т.е. месо, млечни продукти, риба и яйца. Има и растителни източници пълен протеин: соя и киноа.

Непълни протеинисъдържа само част незаменими аминокиселини. Смята се, че самите бобови и зърнени култури съдържат непълноценни протеини, но тяхната комбинация ни позволява да си набавим всички незаменими аминокиселини.

В много национални кухни са се появили правилните комбинации, водещи до адекватна консумация на протеини естествено. Така в Близкия изток често се среща пита с хумус или фалафел (пшеница с нахут) или ориз с леща; в Мексико и Южна Америка оризът често се комбинира с боб или царевица.

Един от параметрите, които определят качеството на протеина е наличие на незаменими аминокиселини. В съответствие с този параметър има система за индексиране на продуктите.

Например, аминокиселината лизин се намира в малки количества в зърнените култури и затова те получават ниска оценка (зърнени култури - 59; пълнозърнеста пшеница - 42), а бобовите растения съдържат малки количества от основните метионин и цистеин (нахут - 78 ; боб - 74; Животинските протеини и соята получават висока оценка по тази скала, тъй като съдържат необходимите пропорции от всички незаменими аминокиселини (казеин (мляко) - 100; яйчен белтък - 100; соев протеин - 100; телешки - 92).

Освен това е необходимо да се вземе предвид протеинов състав , смилаемостта им от от този продукт, както и хранителната стойност на целия продукт (наличието на витамини, мазнини, минерали и съдържание на калории). Например, един хамбургер ще съдържа много протеини, но също така и много наситени мастни киселини, така че неговият хранителната стойностще бъде по-ниска от тази на пилешките гърди.

Протеини от различни източниции дори различни протеини от един и същи източник (казеин и суроватъчен протеин) се използват от тялото с на различни скорости.

Хранителните вещества от храната не са 100% усвоими.Степента на тяхното усвояване може да варира значително в зависимост от физичен и химичен съставсамият продукт и усвояваните едновременно с него продукти, характеристиките на организма и състава на чревната микрофлора.

Основната цел на детоксикацията е да излезете от зоната си на комфорт и да опитате нови хранителни системи.

Освен това, много често, като „бисквитки за чай“, яденето на месо и млечни продукти е навик. Никога не сме имали възможност да проучим значението им в нашата диета и да разберем колко много имаме нужда от тях.

В допълнение към горното, повечето организации по хранене препоръчват здравословната диета да се основава на голямо количество растителна храна. Това излизане от зоната ви на комфорт ще ви изпрати в търсене на нови вкусове и рецепти и ще разнообрази ежедневната ви диета след това.

По-специално резултатите от изследванията показват повишен риск сърдечно-съдови заболявания, остеопороза, бъбречни заболявания, затлъстяване и диабет.

В същото време диетите с ниско съдържание на въглехидрати, но с високо съдържание на протеини, базирани на растителни източници на протеини, водят до по-ниски концентрации на мастни киселини в кръвта и до намален риск от сърдечни заболявания.

Но дори и с голямо желание да облекчим тялото си, не трябва да забравяме за характеристиките на всеки от нас. Това е относително внезапна промянадиета може да причини дискомфорт или странични ефектикато подуване (последствие от голямо количество растителен протеини характеристики на чревната микрофлора), слабост, замаяност. Тези симптоми могат да показват, че такива строга диетане е напълно подходящ за вас.

Когато човек консумира голямо количество протеини, особено в комбинация с малко въглехидрати, настъпва разграждането на мазнините, при което се създават вещества, наречени кетони. Кетоните могат да имат отрицателен ефект върху бъбреците, които произвеждат киселина, за да я неутрализират.

Има твърдения, че за възстановяване киселинно-алкален балансСкелетните кости отделят калций и следователно повишеното извличане на калций е свързано с висок прием на животински протеини. Също протеинова диетаводи до дехидратация и слабост, главоболие, световъртеж, лоша миризмаот устата.

Смилане на мазнини

Мазнините, влизащи в тялото, преминават през стомаха почти непокътнати и навлизат в тънките черва, където има голям брой ензими, които превръщат мазнините в мастни киселини. Тези ензими се наричат ​​липази. Те функционират в присъствието на вода, но това е проблематично за обработката на мазнини, тъй като мазнините не се разтварят във вода.

За да може да се рециклира мазнини, тялото ни произвежда жлъчка. Жлъчката разгражда мастните бучки и позволява на ензимите на повърхността на тънките черва да разграждат триглицеридите до глицерол и мастни киселини.

Транспортьори за мастни киселини в тялото се наричат липопротеини. Това са специални протеини, способни да опаковат и транспортират мастни киселини и холестерол навсякъде кръвоносна система. След това мастните киселини са опаковани в мастните клетки в доста компактна форма, тъй като техният състав (за разлика от полизахаридите и протеините) не изисква вода.

Делът на абсорбцията на мастни киселини зависи от позицията, която заема спрямо глицерола. Важно е да се знае, че само тези мастни киселини, които заемат Р2 позиция, се усвояват добре. Това се дължи на факта, че липазите имат различни степениефекти върху мастните киселини в зависимост от местоположението на последните.

Не всички мастни киселини, доставени с храната, се усвояват напълно от тялото, както погрешно смятат много диетолози. Те може да не се абсорбират частично или напълно в тънките черва и могат да бъдат изхвърлени от тялото.

Например в маслото 80% от мастните киселини (наситени) са в позиция P2, тоест те се абсорбират напълно. Същото важи и за мазнините, които са част от млякото и всички млечни продукти, които не са подложени на процес на ферментация.

Мастните киселини, присъстващи в зрелите сирена (особено дълго отлежаващите сирена), въпреки че са наситени, все още са разположени на позиции P1 и P3, което ги прави по-малко усвоими.

Освен това повечето сирена (особено твърдите) са богати на калций. Калцият се комбинира с мастни киселини, за да образува "сапуни", които не се абсорбират и се изхвърлят от тялото. Узряването на сиренето спомага за прехода на неговите мастни киселини към позиции Р1 и Р3, което показва тяхната слаба абсорбция.

Високият прием на наситени мазнини също е свързан с някои видове рак, включително рак на дебелото черво и инсулт.

Усвояването на мастните киселини се влияе от техния произход и химичен състав:

- Наситени мастни киселини(месо, мас, омар, скариди, яйчен жълтък, сметана, мляко и млечни продукти, сирене, шоколад, претопена мазнина, растителна мазнина, палмово, кокосово и масло), както и транс мазнини(хидрогениран маргарин, майонеза) са склонни да се съхраняват в мастни резерви, вместо да се изгарят веднага по време на енергийния метаболизъм.

- Мононенаситени мастни киселини(птиче месо, маслини, авокадо, кашу, фъстъци, фъстъци и зехтин) се използват предимно директно след абсорбция. В допълнение, те помагат за намаляване на гликемията, което намалява производството на инсулин и по този начин ограничава образуването на мастни резерви.

- Полиненаситени мастни киселини, особено Омега-3 (рибно, слънчогледово, ленено, рапично, царевично, памучно, шафраново и соево масло), винаги се консумират веднага след усвояването, по-специално поради увеличаване на хранителната термогенеза - консумацията на енергия от тялото за смилане на храната. В допълнение, те стимулират липолизата (разграждането и изгарянето на мастните депа), като по този начин насърчават загубата на тегло.

IN последните годиниима редица епидемиологични проучвания и клинични изпитвания, които оспорват предположението, че нискомаслените млечни продукти са по-здравословни от пълномаслените млечни продукти. Те не само възстановяват мазнините в млечните продукти, те все повече откриват връзка между полезните млечни продукти и подобреното здраве.

Скорошно проучване установи, че при жените появата на сърдечно-съдови заболявания зависи изцяло от вида на консумираните млечни продукти. Консумацията на сирене е обратно пропорционална на риска сърдечен удар, докато маслото, намазано върху хляб, увеличава риска. Друго проучване установи, че нито нискомаслените, нито пълномаслените млечни продукти са свързани със сърдечно-съдови заболявания.

Обаче цял млечни продуктипредпазва от сърдечно-съдови заболявания. Млечна мазнинасъдържа повече от 400 „вида“ мастни киселини, което я прави най-сложната естествена мазнина. Не всички от тези видове са проучени, но има доказателства за това поне, някои от тях имат благоприятен ефект.

Литература: