Vlastnosti procesu asimilace potravinářských výrobků. Trávení. Podstata. Struktura lidského trávicího systému. Vlastnosti trávení bílkovin, tuků a sacharidů v lidském gastrointestinálním traktu

Trávení - mechanické broušení a chemické štípání živin na menší fragmenty, které postrádají druhovou specifitu a jsou vhodné pro absorpci.

Trávení tedy zahrnuje jak mechanické, tak chemické zpracování potravy.

Chemické trávení potravy - jedná se o hydrolytické (tj. pomocí molekul vody) enzymatické štěpení velkých molekul živin na menší komponenty k dispozici pro absorpci ve střevě.

Konečné produkty trávení (enzymatické štěpení) živin :

Pro proteiny - aminokyseliny . Jedná se o 20 „proteinových“ aminokyselin, které se podílejí na syntéze bílkovin.
Pro sacharidy - monosacharidy . Jedná se především o glukózu.
Pro tuky - glycerol a mastné kyseliny .

Díky trávení potravy se získávají nejen produkty pro vstřebávání, ale také je zabráněno vstupu geneticky cizích bílkovin do těla. Trávení začíná sacharidy v ústech působením slinných enzymů (amylázy a maltázy), poté jsou bílkoviny tráveny v žaludku působením pepsinu a kyseliny chlorovodíkové, pak se všechny živiny odbourávají v duodenu působením pankreatických enzymů (lipáza, amyláza, trypsin, chymotrypsin a některé další).

Proces trávení probíhá postupně.

Trávení sacharidů

Sacharidy třídy polysacharidů se štěpí nejprve na dextriny, poté na disacharidy a nakonec na monosacharidy.

Trávení bílkovin

Bílkoviny se štěpí na oligopeptidy, dipeptidy a aminokyseliny.

Trávení tuků

Tuky: rozkládají se na monoglyceridy a mastné kyseliny, dále na glycerol a mastné kyseliny.

Trávení tuků v gastrointestinální trakt(GI) se liší od trávení bílkovin a sacharidů. Tuky nejsou rozpustné v kapalné médium střeva, a proto, aby mohly být hydrolyzovány a vstřebány, je nutné je emulgovat – rozbít na drobné kapičky. V důsledku emulgace se získá emulze - disperze mikroskopických částic jedné kapaliny v druhé. Emulze mohou být tvořeny jakýmikoli dvěma nemísitelnými kapalinami. Ve většině případů je jednou z fází emulzí voda. Tuky jsou emulgovány pomocí žlučových kyselin, které se syntetizují v játrech z cholesterolu. Cholesterol je tedy důležitý pro trávení a vstřebávání tuků.

Jakmile dojde k emulgaci, tuky (lipidy) se stanou dostupnými pro pankreatické lipázy vylučované slinivkou, zejména lipázu a fosfolipázu A2.

Konečnými produkty štěpení tuků pankreatickými lipázami jsou glycerol a mastné kyseliny.

Jakýkoli živý organismus se živí biopotravou, která se v trávicím systému ničí a podílí se na buněčném metabolismu. A pro látku, jako je bílkovina, trávení znamená úplné rozložení na monomery, z nichž se skládá. To znamená, že hlavním úkolem zažívací ústrojí je destrukce sekundární, terciární nebo doménové struktury molekuly a poté eliminace aminokyselin. Později je oběhový systém zanese do buněk těla, kde se syntetizují nové molekuly bílkovin nezbytné pro život.

Enzymatické štěpení bílkovin

Protein je komplexní makromolekula, příklad biopolymeru sestávajícího z mnoha aminokyselin. A některé proteinové molekuly se skládají nejen ze zbytků aminokyselin, ale také ze sacharidových nebo lipidových struktur. Enzymatické nebo transportní proteiny mohou dokonce obsahovat kovový iont. Nejčastěji potraviny obsahují molekuly bílkovin, které se nacházejí ve zvířecím mase. Jsou to také složité fibrilární molekuly s dlouhým řetězcem aminokyselin.

K štěpení bílkovin má trávicí systém sadu enzymů proteolýzy. Jedná se o pepsin, trypsin, chemotrypsin, elastázu, gastrixin, chymosin. Ke konečnému trávení bílkovin dochází v tenké střevo působením peptidových hydroláz a dipeptidáz. Jedná se o skupinu enzymů, které ničí peptidovou vazbu přísně specifických aminokyselin. To znamená, že jeden enzym je potřeba k přerušení peptidové vazby mezi zbytky serinových aminokyselin a další enzym je potřeba k přerušení vazby tvořené threoninem.

Proteinové trávicí enzymy se dělí na typy v závislosti na struktuře jejich aktivního centra. Jedná se o serin, threonin, aspartyl, glutamin a cysteinové proteázy. Ve struktuře svého aktivního centra obsahují specifickou aminokyselinu, od které dostaly svůj název.

Co se stane s bílkovinami v žaludku?

Mnoho lidí se mýlí, když říkají, že žaludek je hlavním orgánem trávení. Toto je běžná mylná představa, protože trávení potravy je částečně pozorováno v ústní dutině, kde je zničena malá část sacharidů. Zde dochází k jejich částečné absorpci. Ale hlavní procesy trávení probíhají v tenkém střevě. Navíc, navzdory přítomnosti pepsinu, chymosinu, gastricsinu a kyseliny chlorovodíkové, nedochází k trávení bílkovin v žaludku. Tyto látky pod vlivem proteolytické a chlorovodíkové kyseliny denaturují, to znamená, že ztrácejí svou zvláštní prostorovou strukturu. Také pod vlivem chymosinu se mléčná bílkovina sráží.

Vyjádříme-li proces trávení bílkovin v procentech, pak přibližně 10 % destrukce každé molekuly bílkovin probíhá v žaludku. To znamená, že v žaludku se ani jedna aminokyselina neoddělí od makromolekuly a nevstřebá se do krve. Protein jednoduše bobtná a denaturuje, aby se zvýšil počet dostupných míst pro práci proteolytických enzymů v duodenu. To znamená, že vlivem pepsinu molekula proteinu zvětší svůj objem, čímž se obnaží více peptidových vazeb, na které se pak navážou proteolytické enzymy pankreatické šťávy.

Trávení bílkovin v duodenu

Poté, co žaludek vstupuje do dvanáctníku zpracovaná a pečlivě rozdrcená potrava, smíchaná se žaludeční šťávou a připravená pro další fáze trávení. Toto je stránka zažívací trakt, který se nachází na samém začátku tenkého střeva. Zde dochází k dalšímu rozpadu molekul pod vlivem pankreatické enzymy. Jde o agresivnější a aktivnější látky, schopné rozbít dlouhý polypeptidový řetězec.

Pod vlivem trypsinu, elastázy, chymotrypsinu, karboxypeptidáz A a B se molekula proteinu štěpí na mnoho menších řetězců. V podstatě po průchodu duodenum Trávení bílkovin ve střevech právě začíná. A pokud je vyjádřeno v procentech, pak po zpracování potravinového bolusu jsou bílkoviny stráveny přibližně z 30-35%. Jejich kompletní „demontáž“ na monomery, z nichž jsou složeny, bude provedena v tenkém střevě.

Výsledky pankreatického trávení bílkovin

Trávení bílkovin v žaludku a duodenu je přípravná fáze, která je potřebná pro drcení makromolekul. Pokud se do žaludku dostane protein s délkou řetězce 1000 aminokyselin, pak na výstupu z dvanáctníku bude např. 100 molekul po 10 aminokyselinách. Toto je hypotetický údaj, protože endopeptidázy uvedené výše nerozdělují molekulu na stejné části. Výsledná hmota bude obsahovat molekuly s délkou řetězce 20 aminokyselin a 10 a 5. To znamená, že proces fragmentace je chaotický. Jeho cílem je co nejvíce zjednodušit práci exopeptidázám v tenkém střevě.

Trávení v tenkém střevě

Pro jakýkoli protein s vysokou molekulovou hmotností je trávení jeho úplným zničením jeho složek. primární struktura monomery. A v tenkém střevě se působením exopeptidáz dosahuje rozkladu oligopeptidů na jednotlivé aminokyseliny. Oligopeptidy jsou výše zmíněné zbytky velké bílkovinné molekuly, skládající se z malého počtu aminokyselin. Jejich štěpení je v energetických nákladech srovnatelné se syntézou. Proto je trávení bílkovin a sacharidů energeticky náročný proces, stejně jako absorpce výsledných aminokyselin epiteliálními buňkami.

Parietální trávení

Trávení v tenkém střevě se nazývá parietální, protože se vyskytuje na klcích - záhybech střevního epitelu, kde se koncentrují enzymy exopeptidázy. Navážou se na molekulu oligopeptidu a hydrolyzují peptidovou vazbu. Navíc pro každý typ aminokyseliny existuje vlastní enzym. To znamená, že k přerušení vazby tvořené alaninem je potřeba enzym alaninaminopeptidáza, glycin - glycin aminopeptidáza, leucin - leucin aminopetidáza.

Kvůli tomu trávení bílkovin trvá dlouho a vyžaduje velké množství Trávicí enzymy odlišné typy. Za jejich syntézu je zodpovědná slinivka břišní. Jeho funkce je ovlivněna u pacientů, kteří zneužívají alkohol. Ale normalizujte nedostatek enzymů užíváním farmakologické přípravky, téměr nemožné.

Trávení v žaludku je proces, při kterém potrava, kterou přijímáme, mění svou formu na takovou, kterou je naše tělo schopno vstřebat. Po jisté fyzikální jevy a procesy také chemické reakce, usnadněno trávicími šťávami, se živiny mění tak, aby je tělo mohlo snadno vstřebat a dále využít v metabolismu. Trávení potravy může nastat, když se pohybuje gastrointestinálním traktem.

Hlavní složky správného a zdravá dieta odborníci na výživu věří, že existují pouze tři hlavní třídy chemické sloučeniny: bílkoviny, sacharidy (také cukr) a tuky, jmenovitě lipidy. Pojďme se na ně podívat blíže.

Sacharidy

Tyto látky jsou přítomny ve formě škrobu v rostlinných potravinách. Trávení v žaludku a střevech podporuje proces přeměny sacharidů na glukózu, která se naopak ukládá ve formě glykogenu, tedy polymeru, a je pak tělem využívána. Jedna molekula škrobu je považována za velmi velký polymer, který je tvořen mnoha molekulami glukózy. Za zmínku stojí, že surový škrob se tvoří v granulích. Musí být zničeny, aby se tato látka mohla přeměnit na glukózu. Právě vaření přispívá ke zničení granulí škrobu v něm obsažených.

Měli byste si také uvědomit, že některé potraviny obsahují sacharidy ve speciální formě disacharidů. Jedná se o jednoduché cukry, laktózu a sacharózu. třtinový cukr. Trávením v žaludku se tyto látky promění v ještě jednodušší sloučeniny – monosacharidy, které není třeba nijak zvlášť trávit.

Veverky

Jsou zastoupeny různými polymery, které se tvoří z dvaceti odlišné typy aminokyseliny. Po strávení vznikají volné aminokyseliny jako konečné produkty. Meziprodukty trávení bílkovin jsou polypeptidy, peptony a dipeptidy.

Tuky

Jedná se o poměrně jednoduché sloučeniny, které se v důsledku procesů trávení a trávení přeměňují na mastné kyseliny a glycerol.

Fyzikální procesy

Všichni víme, kde je žaludek, ale co je fyzikální procesy vyskytují v našem těle - ne vždy. Základem trávení je mletí potravy, ke kterému dochází při žvýkání a rytmických kontrakcích střev a žaludku. Takové účinky napomáhají rozdrcení potravy a důkladnému promíchání všech jejích částic s trávicími šťávami, které se vylučují ve střevech, žaludku a ústech. Kontrakce stěn trávicího traktu navíc zajišťují neustálý pohyb potravy jeho sekcemi. Všechny tyto pohyby jsou neustále regulovány a řízeny nervovým systémem.

Chemické reakce

Trávení v žaludku si nelze představit bez chemických reakcí uvnitř našeho těla. Jejich základem je štěpení sacharidů, tuků a bílkovin, konkrétně hydrolýza, kterou provádí určitý soubor enzymů. Živiny se během hydrolýzy rozkládají na malé částice, které tělo vstřebá. K tomuto procesu dochází poměrně rychle díky působení enzymů obsažených v žaludečních a jiných trávicích šťávách.

Ve střevě se vstřebávají pouze monosacharidy: glukóza, galaktóza, fruktóza. Oligo- a polysacharidy vstupující do těla s potravou proto musí být hydrolyzovány enzymovými systémy za vzniku monosacharidů. Na Obr. 5.11 schematicky znázorňuje lokalizaci enzymatických systémů podílejících se na trávení sacharidů, které začíná v dutině ústní působením orální α-amylázy a dále pokračuje v různých částech střeva pomocí pankreatické α-amylázy, sacharázy-izomaltázy , glykoamyláza, β-glykosidáza (laktáza), trehalasové komplexy.

Rýže. 5.11. Schéma lokalizace enzymových systémů pro trávení sacharidů

5.2.1. Trávení sacharidů pomocí úst a slinivky břišní -amyláza ( -1,4-glykosidázy). Polysacharidy přijímané z potravy, jmenovitě škrob (skládá se z lineárního polysacharidu amylózy, ve kterém jsou glukosylové zbytky spojeny α-1,4-glykosidickými vazbami, a amylopektinu, rozvětveného polysacharidu, kde se také nacházejí α-1,6-glykosidické vazby ), začnou hydrolyzovat již v dutině ústní po navlhčení slinami obsahujícími hydrolytický enzym α-amylázu (α-1,4-glykosidázu) (EC 3.2.1.1), který štěpí 1,4-glykosidické vazby ve škrobu, ale nepůsobí na 1,6-glykosidické vazby.

Navíc doba kontaktu enzymu se škrobem v dutině ústní je krátká, takže škrob je částečně štěpen, tvoří se velké fragmenty - dextriny a trocha disacharidu maltózy. Disacharidy nejsou hydrolyzovány slinnou amylázou.

Při požití v žaludku kyselé prostředí slinná amyláza je inhibována, proces trávení může probíhat pouze uvnitř bolusu potravy, kde může aktivita amylázy přetrvávat po určitou dobu, dokud se pH celého kusu nestane kyselým. Žaludeční šťáva neobsahuje enzymy, které štěpí sacharidy, je možná pouze mírná kyselá hydrolýza glykosidických vazeb.

Hlavním místem hydrolýzy oligo- a polysacharidů je tenké střevo, v jehož různých částech se vylučují určité glykosidázy.

V duodenu je obsah žaludku neutralizován sekrecí slinivky břišní, obsahující hydrogenuhličitany HCO 3 a mající pH 7,5-8,0. Pankreatická amyláza se nachází v sekretu slinivky břišní, která hydrolyzuje -1,4-glykosidické vazby ve škrobu a dextrinech za vzniku disacharidů maltózy (v tomto sacharidu jsou dva glukózové zbytky spojeny -1,4-glykosidickou vazbou) a isomaltóza (v tomto uhlohydrátu jsou dva glukózové zbytky umístěné na místech větvení v molekule škrobu a spojené a-1,6-glykosidickými vazbami). Vznikají také oligosacharidy obsahující 8–10 glukózových zbytků spojených jak α-1,4-glykosidovými, tak α-1,6-glykosidovými vazbami.

Obě amylázy jsou endoglykosidázy. Pankreatická amyláza také nehydrolyzuje -1,6-glykosidické vazby ve škrobu a -1,4-glykosidické vazby, které spojují glukózové zbytky v molekule celulózy.

Celulóza prochází střevy nezměněna a slouží jako balastní látka, která dodává potravě objem a usnadňuje proces trávení. V tlustém střevě může pod vlivem bakteriální mikroflóry částečně hydrolyzovat celulózu za vzniku alkoholů, organických kyselin a CO 2, které mohou působit jako stimulanty střevní motility.

Maltóza, izomaltóza a triosesacharidy vznikající v horní části střeva jsou dále hydrolyzovány v tenkém střevě působením specifických glykosidáz. Disacharidy v potravě, sacharóza a laktóza, jsou také hydrolyzovány specifickými disacharidázami tenkého střeva.

Ve střevním lumen je aktivita oligo- a disacharidáz nízká, ale většina enzymů je spojena s povrchem epiteliálních buněk, které jsou ve střevě umístěny na výběžcích ve tvaru prstů - klky a samy o sobě jsou zase pokryty mikroklky všechny tyto buňky tvoří kartáčový lem, zvyšující kontaktní povrch hydrolytických enzymů s jejich substráty.

Enzymy štěpící glykosidické vazby v disacharidech (disacharidázy) se sdružují do enzymových komplexů umístěných na vnějším povrchu cytoplazmatické membrány enterocytů: sacharáza-izomaltáza, glykoamyláza, -glykosidáza.

5.2.2. Komplex sacharáza-izomaltáza. Tento komplex se skládá ze dvou polypeptidových řetězců a je připojen k povrchu enterocytu pomocí transmembránové hydrofobní domény umístěné v N-terminální části polypeptidu. Komplex sacharóza-izomaltáza (EC 3.2.1.48 a 3.2.1.10) štěpí -1,2- a -1,6-glykosidické vazby v sacharóze a isomaltóze.

Oba enzymy komplexu jsou také schopny hydrolyzovat -1,4-glykosidické vazby v maltóze a maltotrióze (trisacharid obsahující tři glukózové zbytky a vznikající při hydrolýze škrobu).

Komplex má sice dosti vysokou maltázovou aktivitu, hydrolyzuje 80 % maltózy vzniklé při štěpení oligo- a polysacharidů, ale jeho hlavní specifičností je stále hydrolýza sacharózy a izomaltózy, přičemž rychlost hydrolýzy glykosidických vazeb je větší než rychlost hydrolýzy vazeb maltózy a maltotriózy. V tomto případě je podjednotka sacharázy jediným střevním enzymem, který sacharózu hydrolyzuje. Komplex je lokalizován především v jejunu v proximální a distální části střeva, obsah komplexu sacharáza-izomaltáza je nevýznamný.

5.2.3. Glykoamylázový komplex. Tento komplex (EC 3.2.1.3 a 3.2.1.20) hydrolyzuje -1,4-glykosidické vazby mezi zbytky glukózy v oligosacharidech. Aminokyselinová sekvence komplexu glykoamylázy má 60% homologii se sekvencí komplexu sacharáza-izomaltáza. Oba komplexy patří do rodiny 31 glykosylhydroláz. Jako exoglykosidáza působí enzym z redukujícího konce a může také štěpit maltózu, přičemž v této reakci působí jako maltáza (v tomto případě glykoamylázový komplex hydrolyzuje zbývajících 20 % maltózy vzniklé během trávení oligo- a polysacharidy). Komplex zahrnuje dvě katalytické podjednotky, které mají nepatrné rozdíly v substrátové specifitě. Komplex vykazuje největší aktivitu ve spodních částech tenkého střeva.

5.2.4.  -Glykosidázový komplex (laktáza). Tento enzymový komplex hydrolyzuje -1,4-glykosidické vazby mezi galaktózou a glukózou v laktóze.

Glykoprotein je spojen s kartáčkovým lemem a je nerovnoměrně distribuován v tenkém střevě. S věkem aktivita laktázy klesá: maximum je u kojenců, u dospělých je to méně než 10 % úrovně enzymové aktivity izolované u dětí.

5.2.5. Trehalase. Tento enzym (EC 3.2.1.28) je glykosidázový komplex, který hydrolyzuje vazby mezi monomery v trehalóze, disacharidu nalezeném v houbách a sestávajícího ze dvou glukosylových zbytků spojených glykosidickou vazbou mezi prvními anomerními atomy uhlíku.

Z potravinových sacharidů se působením glykosidových hydroláz tvoří monosacharidy: glukóza, fruktóza, galaktóza ve velkém množství, v menší míře manóza, xylóza, arabinóza, které jsou absorbovány epiteliálními buňkami jejuna a ileum a jsou transportovány přes membrány těchto buněk pomocí speciálních mechanismů.

5.2.6. Transport monosacharidů přes membrány střevních epiteliálních buněk. Přenos monosacharidů do buněk střevní sliznice může být uskutečněn usnadněnou difúzí a aktivním transportem. V případě aktivního transportu je glukóza transportována přes membránu spolu s iontem Na + jedním nosným proteinem a tyto látky interagují s různými částmi tohoto proteinu (obr. 5.12). Iont Na + vstupuje do buňky podél koncentračního gradientu a glukóza - proti koncentračnímu gradientu (sekundární aktivní transport), takže čím větší gradient, tím více glukózy bude přeneseno do enterocytů. S klesající koncentrací Na + v extracelulární tekutině klesá zásoba glukózy. Gradient koncentrace Na+, který je základem aktivního symportu, je poskytován působením Na+, K+-ATPázy, která funguje jako pumpa pumpující Na+ ven z buňky výměnou za K+ iont. Stejně tak galaktóza vstupuje do enterocytů mechanismem sekundárního aktivního transportu.

Rýže. 5.12. Vstup monosacharidů do enterocytů. SGLT1 je na sodíku závislý přenašeč glukózy/galaktózy v membráně epiteliálních buněk; Na +, K + -ATPáza na bazolaterální membráně vytváří gradient koncentrací sodných a draselných iontů nezbytný pro fungování SGLT1. GLUT5 transportuje převážně fruktózu přes membránu do buňky. GLUT2 na bazolaterální membráně transportuje glukózu, galaktózu a fruktózu z buňky (podle)

Díky aktivnímu transportu mohou enterocyty absorbovat glukózu, když je její koncentrace v lumen střeva nízká. Při vysoké koncentraci glukózy se dostává do buněk usnadněnou difúzí pomocí speciálních nosných proteinů (transportérů). Fruktóza je transportována do epiteliálních buněk stejným způsobem.

Monosacharidy vstupují do krevních cév z enterocytů především usnadněnou difúzí. Polovina glukózy je transportována přes kapiláry klků podél portální žíly do jater, polovina je dodávána krví do buněk jiných tkání.

5.2.7. Transport glukózy z krve do buněk. Vstup glukózy z krve do buněk se provádí usnadněnou difúzí, tj. rychlost transportu glukózy je určena gradientem jejích koncentrací na obou stranách membrány. Ve svalových buňkách a tukové tkáni je usnadněná difúze regulována pankreatickým hormonem inzulínem. V nepřítomnosti inzulínu buněčná membrána neobsahuje transportéry glukózy. Protein nosiče glukózy (transportér) z erytrocytů (GLUT1), jak je vidět na Obr. 5.13, je transmembránový protein sestávající ze 492 aminokyselinových zbytků a mající doménovou strukturu. Polární aminokyselinové zbytky jsou umístěny na obou stranách membrány, hydrofobní jsou lokalizovány v membráně a několikrát ji procházejí. Na mimo membrány mají vazebné místo pro glukózu. Když se glukóza naváže, změní se konformace transportéru a vazebné místo pro monosacharid se otevře do buňky. Glukóza se do buňky dostává tím, že je oddělena od nosného proteinu.

5.2.7.1. Transportéry glukózy: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. Přenašeče glukózy se nacházejí ve všech tkáních, kterých je několik druhů, očíslovaných v pořadí, v jakém byly objeveny. Bylo popsáno pět typů GLUT, které mají podobnou primární strukturu a organizaci domén.

GLUT 1, lokalizovaný v mozku, placentě, ledvinách, tlustém střevě a červených krvinkách, dodává glukózu do mozku.

GLUT 2 transportuje glukózu z orgánů, které ji vylučují do krve: enterocyty, játra a transportuje ji do β-buněk Langerhansových ostrůvků ve slinivce břišní.

GLUT 3 se nachází v mnoha tkáních včetně mozku, placenty, ledvin a zajišťuje tok glukózy do buněk nervové tkáně.

GLUT 4 transportuje glukózu do svalových buněk (kosterní a srdeční) a tukové tkáně a je závislý na inzulínu.

GLUT 5 se nachází v buňkách tenkého střeva a může také přenášet fruktózu.

Všechny transportéry mohou být umístěny jak v cytoplazmě

Rýže. 5.13. Struktura proteinového nosiče (transportéru) glukózy z erytrocytů (GLUT1) (podle)

vezikulách buněk a v plazmatické membráně. Při nedostatku inzulínu se GLUT 4 nachází pouze uvnitř buňky. Vlivem inzulinu jsou vezikuly transportovány k plazmatické membráně, splývají s ní a do membrány je zabudován GLUT 4, načež transportér usnadňuje difúzi glukózy do buňky. Po poklesu koncentrace inzulinu v krvi se transportéry vracejí do cytoplazmy a transport glukózy do buňky se zastaví.

Ve fungování přenašečů glukózy byly identifikovány různé poruchy. S dědičným defektem transportních proteinů vzniká na inzulínu nezávislý diabetes mellitus. Kromě defektů bílkovin existují další poruchy způsobené: 1) poruchou přenosu inzulinového signálu k přesunu transportéru na membránu, 2) poruchou pohybu transportéru, 3) poruchou zabudování bílkovin do membrány. , 4) porušení oddělení od membrány.

5.2.8. Inzulín. Tato sloučenina je hormon vylučovaný β-buňkami Langerhansových ostrůvků ve slinivce břišní. Inzulin je polypeptid sestávající ze dvou polypeptidových řetězců: jeden obsahuje 21 aminokyselinových zbytků (řetězec A), druhý obsahuje 30 aminokyselinových zbytků (řetězec B). Řetězce jsou navzájem spojeny dvěma disulfidovými vazbami: A7-B7, A20-B19. V řetězci A existuje intramolekulární disulfidová vazba mezi šestým a jedenáctým zbytkem. Hormon může existovat ve dvou konformacích: T a R (obr. 5.14).

Rýže. 5.14. Prostorová struktura monomerní formy inzulínu: A prasečí inzulín, T-konformace, b lidský inzulín, R-konformace (je zobrazen A-řetězec Červené barva, B-řetěz  žlutá) (podle )

Hormon může existovat ve formě monomeru, dimeru a hexameru. V hexamerní formě je inzulín stabilizován iontem zinku, který tvoří koordinační vazby s His10 řetězce B všech šesti podjednotek (obr. 5.15).

Savčí inzulíny mají ve své primární struktuře velkou homologii s lidským inzulínem: například u prasečího inzulínu je pouze jedna substituce – místo threoninu je na karboxylovém konci B-řetězce alanin, u hovězího inzulínu jsou další tři amino; zbytky kyselin ve srovnání s lidským inzulínem. Nejčastější substituce se vyskytují na pozicích 8, 9 a 10 řetězce A, ale nemají významný vliv na biologickou aktivitu hormonu.

Substituce aminokyselinových zbytků v polohách disulfidových vazeb, hydrofobní zbytky v C- a N-koncových oblastech A-řetězce a v C-koncových oblastech B-řetězce jsou velmi vzácné, což ukazuje na důležitost těchto regionech v projevu biologické aktivity inzulinu. Na tvorbě aktivního centra hormonu se podílejí zbytky Phe24 a Phe25 B-řetězce a C- a N-koncové zbytky A-řetězce.

Rýže. 5.15. Prostorová struktura hexameru inzulínu (R 6) (podle)

5.2.8.1. Biosyntéza inzulínu. Inzulin je syntetizován jako prekurzor, preproinzulin, obsahující 110 aminokyselinových zbytků, na polyribozomech v drsném endoplazmatickém retikulu. Biosyntéza začíná tvorbou signálního peptidu, který proniká lumen endoplazmatického retikula a řídí pohyb rostoucího polypeptidu. Na konci syntézy je signální peptid o 24 aminokyselinových zbytcích odštěpen z preproinzulinu za vzniku proinzulinu, který obsahuje 86 aminokyselinových zbytků a je přenesen do Golgiho aparátu, kde v cisternách dochází k dalšímu zrání inzulinu. Prostorová struktura proinzulinu je znázorněna na Obr. 5.16.

Při dlouhodobém zrání dochází vlivem serinových endopeptidáz PC2 a PC1/3 nejprve k rozštěpení peptidové vazby mezi Arg64 a Lys65, následně k hydrolýze peptidové vazby tvořené Arg31 a Arg32, přičemž štěpení C-peptidu 31 aminokyselinových zbytků. Přeměna proinzulinu na inzulín, obsahující 51 aminokyselinových zbytků, končí hydrolýzou argininových zbytků na N-konci řetězce A a C-konci řetězce B působením karboxypeptidázy E, která vykazuje podobnou specificitu na karboxypeptidázu B, tj. hydrolyzuje peptidové vazby, iminoskupinu, která patří k hlavní aminokyselině (obr. 5.17 a 5.18).

Rýže. 5.16. Předpokládaná prostorová struktura proinzulinu v konformaci, která podporuje proteolýzu. Červené kuličky zvýrazňují aminokyselinové zbytky (Arg64 a Lys65; Arg31 a Arg32), jejichž peptidové vazby mezi nimi podléhají hydrolýze v důsledku zpracování proinzulinu (podle)

Inzulin a C-peptid v ekvimolárních množstvích vstupují do sekrečních granulí, kde inzulin v interakci s iontem zinku tvoří dimery a hexamery. Sekreční granule fúzují s plazmatickou membránou a exocytózou vylučují inzulín a C-peptid do extracelulární tekutiny. Poločas inzulinu v krevní plazmě je 3–10 minut a poločas C-peptidu asi 30 minut. Inzulin je štěpen enzymem inzulinázou, což je proces, který probíhá v játrech a ledvinách.

5.2.8.2. Regulace syntézy a sekrece inzulínu. Hlavním regulátorem sekrece inzulinu je glukóza, která reguluje expresi genu inzulinu a genů bílkovin podílejících se na metabolismu základních energetických nosičů. Glukóza se může přímo vázat na transkripční faktory, což má přímý vliv na rychlost genové exprese. Může dojít k sekundárnímu účinku na sekreci inzulínu a glukagonu, když uvolnění inzulínu ze sekrečních granulí aktivuje transkripci inzulínové mRNA. Ale sekrece inzulínu závisí na koncentraci iontů Ca 2+ a s jejich nedostatkem klesá i při vysoké koncentraci glukózy, která aktivuje syntézu inzulínu. Navíc je inhibován adrenalinem, když se váže na  2 receptory. Stimulátory sekrece inzulínu jsou růstové hormony, kortizol, estrogeny a gastrointestinální hormony (sekretin, cholecystokinin, žaludeční inhibiční peptid).

Rýže. 5.17. Syntéza a zpracování preproinzulinu (podle)

Sekrece inzulínu β-buňkami Langerhansových ostrůvků v reakci na zvýšení koncentrace glukózy v krvi probíhá následovně:

Rýže. 5.18. Zpracování proinzulinu na inzulín hydrolýzou peptidové vazby mezi Arg64 a Lys65, katalyzovanou serinovou endopeptidázou PC2, a štěpením peptidové vazby mezi Arg31 a Arg32 serinovou endopeptidázou PC1/3, konverze končí štěpením argininových zbytků v N-konec A-řetězce a C-konec B-řetězců působením karboxypeptidázy E (odštěpitelné argininové zbytky jsou znázorněny v kroužcích). V důsledku zpracování vzniká kromě inzulínu C-peptid (podle)

1) glukóza je transportována do β-buněk transportním proteinem GLUT 2;

2) v buňce glukóza podléhá glykolýze a dále se oxiduje v dýchacím cyklu za vzniku ATP; intenzita syntézy ATP závisí na hladině glukózy v krvi;

3) pod vlivem ATP se uzavřou draslíkové iontové kanály a membrána se depolarizuje;

4) depolarizace membrány způsobí otevření napěťově závislých vápníkových kanálů a vstup vápníku do buňky;

5) zvýšení hladiny vápníku v buňce aktivuje fosfolipázu C, která štěpí jeden z membránových fosfolipidů – fosfatidylinositol-4,5-difosfát – na inositol-1,4,5-trifosfát a diacylglycerol;

6) inositoltrifosfát, vázající se na receptorové proteiny endoplazmatického retikula, způsobuje prudké zvýšení koncentrace vázaného intracelulárního vápníku, což vede k uvolnění předsyntetizovaného inzulínu uloženého v sekrečních granulích.

5.2.8.3. Mechanismus účinku inzulínu. Hlavní účinek inzulínu na svaly a tukové buňky je zvýšit transport glukózy přes buněčnou membránu. Stimulace inzulínem vede ke zvýšení rychlosti vstupu glukózy do buňky 20–40krát. Při stimulaci inzulínem dochází k 5-10násobnému zvýšení obsahu glukózových transportních proteinů v plazmatických membránách při současném poklesu jejich obsahu v intracelulárním poolu o 50-60%. Množství energie potřebné ve formě ATP je nezbytné především pro aktivaci inzulínového receptoru, nikoli pro fosforylaci transportního proteinu. Stimulace transportu glukózy zvyšuje spotřebu energie 20–30krát, zatímco k pohybu transportérů glukózy je zapotřebí jen malé množství. Translokace glukózových transportérů na buněčnou membránu je pozorována během několika minut po interakci inzulínu s receptorem a další stimulační účinky inzulínu jsou nezbytné pro urychlení nebo udržení cyklického procesu transportních proteinů.

Inzulin, stejně jako ostatní hormony, působí na buňky prostřednictvím odpovídajícího receptorového proteinu. Inzulinový receptor je komplexní integrální protein buněčné membrány sestávající ze dvou a-podjednotek (130 kDa) a dvou a-podjednotek (95 kDa); první jsou umístěny zcela mimo buňku, na jejím povrchu, druhé pronikají plazmatickou membránou.

Inzulinový receptor je tetramer sestávající ze dvou extracelulárních α-podjednotek, které interagují s hormonem a jsou navzájem spojeny disulfidovými můstky mezi cysteiny 524 a tripletem Cys682, Cys683, Cys685 obou α-podjednotek (viz obr. 5.19, A) a dvě transmembránové -podjednotky vykazující aktivitu tyrosinkinázy, spojené disulfidovým můstkem mezi Cys647 () a Cys872. Polypeptidový řetězec α-podjednotky s molekulovou hmotností 135 kDa obsahuje 719 amino

Rýže. 5.19. Struktura dimeru inzulínového receptoru: A- modulární struktura inzulínového receptoru. Nahoře jsou α-podjednotky spojené disulfidovými můstky Cys524, Cys683-685 a sestávající ze šesti domén: dvě obsahující leucinové repetice L1 a L2, oblast CR bohatou na cystein a tři fibronektinové domény typu III Fn o, Fn 1, ID (inkorporační doména) . Níže - -podjednotky spojené s -podjednotkou disulfidovým můstkem Cys647Cys872 a skládající se ze sedmi domén: tři fibronektinové domény ID, Fn 1 a Fn 2, transmembránová doména TM, membrána sousedící doména JM, tyrosin kinázová doména TK, C-terminální ST; b prostorové uspořádání receptoru, jeden dimer je znázorněn barevně, druhý je bílý, A je aktivační smyčka naproti místu vazby hormonu, X (červená) je C-terminální část α-podjednotky, X (černá) je N-koncová část α-podjednotky, žluté kuličky 1,2,3 - disulfidové vazby mezi cysteinovými zbytky na pozicích 524, 683-685, 647-872 (podle)

kyselých zbytků a skládá se ze šesti domén: dvou domén L1 a L2 obsahujících leucinové repetice, oblasti bohaté na cystein CR, kde je lokalizováno inzulínové vazebné centrum, a tří fibronektinových domén typu III Fno, Fn 1, Ins (inzerční doména) ( viz obr. 5.18). -podjednotka obsahuje 620 aminokyselinových zbytků, má molekulovou hmotnost 95 kDa a skládá se ze sedmi domén: tří fibronektinových domén ID, Fn 1 a Fn 2, transmembránové domény TM, membránově přilehlé domény JM, tyrosinkinázové domény TK a C-koncový ST. Na receptoru jsou dvě vazebná místa pro inzulín: jedno s vysokou afinitou a druhé s nízkou afinitou. Aby mohl přenést hormonální signál do buňky, musí se inzulín vázat na vysokoafinitní centrum. Toto centrum je tvořeno vazbou inzulinu z domén L1, L2 a CR jedné α-podjednotky a fibronektinových domén druhé, přičemž uspořádání α-podjednotek je vzájemně opačné, jak je znázorněno na Obr. 5.19, S.

Při absenci inzulinové interakce s vysokoafinitním místem receptoru jsou α-podjednotky od β-podjednotek posunuty výčnělkem (vačkou), který je součástí domény CR, který zabraňuje kontaktu aktivační smyčky (A-smyčka) tyrosinkinázové domény jedné β-podjednotky s fosforylačními místy na druhé β-podjednotce (obr. 5.20, b). Když se inzulín naváže na vysokoafinitní centrum inzulínového receptoru, změní se konformace receptoru, výstupek již nebrání přiblížení α- a β-podjednotek, aktivační smyčky TK domén interagují s místy fosforylace tyrosinu na opačné TK doméně dochází k transfosforylaci β-podjednotek na sedmi tyrosinových zbytcích: Y1158, Y1162, Y1163 aktivační smyčka (toto je kinázová regulační doména), Y1328, Y1334 CT doména, Y965, Y972 doména JM, obr. 5. A), což vede ke zvýšení tyrosinkinázové aktivity receptoru. V pozici 1030 TC je lysinový zbytek, který je součástí katalytického aktivního místa - ATP-vazebného centra. Nahrazení tohoto lysinu mnoha jinými aminokyselinami místně cílenou mutagenezí ruší tyrosinkinázovou aktivitu inzulínového receptoru, ale nenarušuje vazbu inzulínu. Navázání inzulínu na takový receptor však nemá žádný vliv na buněčný metabolismus a proliferaci. Fosforylace některých serin-threoninových zbytků naopak snižuje afinitu k inzulínu a snižuje aktivitu tyrosinkinázy.

Je známo několik substrátů inzulínových receptorů: IRS-1 (substrát inzulínového receptoru), IRS-2, proteiny rodiny STAT (převodník signálu a aktivátor transkripce - nosiče signálu a aktivátory transkripce podrobně rozebíráme v části 4 „Biochemické základy ochranných reakcí“).

IRS-1 je cytoplazmatický protein, který se váže na fosforylované tyrosiny inzulínového receptoru TK svou doménou SH2 a je fosforylován receptorovou tyrosinkinázou ihned po stimulaci inzulínem. Stupeň fosforylace substrátu určuje zvýšení nebo snížení buněčné odpovědi na inzulín, amplitudu změn v buňkách a citlivost na hormon. Poškození genu IRS-1 může způsobit inzulín-dependentní diabetes. Peptidový řetězec IRS-1 obsahuje asi 1200 aminokyselinových zbytků, 20–22 potenciálních center fosforylace tyrosinu a asi 40 center fosforylace serin-threoninu.

Rýže. 5.20. Zjednodušené schéma strukturální změny když se inzulín váže na inzulínový receptor: A změna konformace receptoru v důsledku hormonální vazby na vysokoafinitní centrum vede k posunutí výčnělku, přiblížení podjednotek k sobě a transfosforylaci TK domén; b při absenci interakce inzulinu s vysokoafinitním vazebným místem na inzulinovém receptoru brání protruze (cam) přiblížení α- a β-podjednotek a transfosforylaci TK domén. A-smyčka - aktivační smyčka domény TK, čísla 1 a 2 v kruhu - disulfidové vazby mezi podjednotkami, TK - doména tyrosinkinázy, C - katalytické centrum TK, sada 1 a sada 2 - aminokyselinové sekvence α- podjednotky, které tvoří místo s vysokou afinitou k inzulínovému receptoru (podle)

Fosforylace IRS-1 na několika tyrosinových zbytcích mu dává schopnost vázat se na proteiny obsahující SH2 domény: tyrosin fosfatáza syp, p85 podjednotka PI-3-kinázy (fosfatidylinositol 3-kináza), adaptorový protein Grb2, protein tyrosin fosfatáza SH-PTP2 , fosfolipáza C, GAP (aktivátor malých proteinů vázajících GTP). V důsledku interakce IRS-1 s podobnými proteiny jsou generovány četné downstream signály.

Rýže. 5.21. Translokace glukózových transportních proteinů GLUT 4 ve svalových a tukových buňkách z cytoplazmy do plazmatické membrány pod vlivem inzulínu. Interakce inzulínu s receptorem vede k fosforylaci substrátu inzulínového receptoru (IRS), který váže PI-3-kinázu (PI3K), která katalyzuje syntézu fosfolipidu fosfatidylinositol-3,4,5-trisfosfátu (PtdIns(3). ,4,5)P 3). Posledně jmenovaná sloučenina vazbou pleckstrinových domén (PH) mobilizuje proteinkinázy PDK1, PDK2 a PKB k buněčné membráně. PDK1 fosforyluje PKB na Thr308 a aktivuje ji. Fosforylovaná PKB se spojuje s vezikuly obsahujícími GLUT 4, což způsobuje jejich translokaci do plazmatické membrány, což vede ke zvýšenému transportu glukózy do svalových a tukových buněk (podle)

Fosfolipáza C, stimulovaná fosforylovaným IRS-1, hydrolyzuje fosfolipid fosfatidylinositol 4,5-difosfát buněčné membrány za vzniku dvou druhých poslů: inositol 3,4,5-trisfosfát a diacylglycerol. Inositol-3,4,5-trifosfát, působící na iontové kanály endoplazmatického retikula, z něj uvolňuje vápník. Diacylglycerol působí na kalmodulin a proteinkinázu C, která fosforyluje různé substráty, což vede ke změnám v aktivitě buněčných systémů.

Fosforylovaný IRS-1 také aktivuje PI-3-kinázu, která katalyzuje fosforylaci fosfatidylinositolu, fosfatidylinositol-4-fosfátu a fosfatidylinositol-4,5-difosfátu v poloze 3 za vzniku fosfatidylinositol-3-fosfátu, fosfatidylinositol-3,4-fosfátu a fosfatidylinositol, respektive -3,4,5-trifosfát.

PI-3-kináza je heterodimer obsahující regulační (p85) a katalytické (p110) podjednotky. Regulační podjednotka má dvě domény SH2 a doménu SH3, takže PI-3-kináza se váže na IRS-1 s vysokou afinitou. Deriváty fosfatidylinositolu vzniklé v membráně, fosforylované v poloze 3, váží proteiny obsahující tzv. pleckstrinovou (PH) doménu (doména vykazuje vysokou afinitu k fosfatidylinositol-3-fosfátům): proteinkináza PDK1 (kináza závislá na fosfatidylinositidu), proteinkináza B (PKB).

Proteinkináza B (PKB) se skládá ze tří domén: N-terminální pleckstrin, centrální katalytická a C-terminální regulační. Pleextrinová doména je nutná pro aktivaci PKB. Po navázání přes pleckstrinovou doménu v blízkosti buněčné membrány se PKB blíží proteinkináze PDK1, která prostřednictvím

jeho pleckstrinová doména je také lokalizována v blízkosti buněčné membrány. PDK1 fosforyluje Thr308 PKV kinázové domény, což vede k aktivaci PKV. Aktivovaná PKB fosforyluje glykogensyntázu kinázu 3 (na Ser9), způsobí inaktivaci enzymu a tím i proces syntézy glykogenu. Fosforyluje se také PI-3-fosfát-5-kináza, která působí na vezikuly, ve kterých jsou v cytoplazmě adipocytů uloženy transportní proteiny GLUT 4, což způsobuje pohyb glukózových transportérů k buněčné membráně, integraci do ní a transmembránový přenos glukózy do svalové a tukové buňky (obr. 5.21).

Inzulin neovlivňuje pouze tok glukózy do buňky pomocí transportních proteinů GLUT 4 Podílí se na regulaci metabolismu glukózy, tuků, aminokyselin, iontů, na syntéze bílkovin a ovlivňuje procesy enzymů. replikace a transkripce.

Ovlivnění metabolismu glukózy v buňce se provádí stimulací procesu glykolýzy zvýšením aktivity enzymů zapojených do tohoto procesu: glukokinázy, fosfofruktokinázy, pyruvátkinázy, hexokinázy. Inzulin prostřednictvím adenylátcyklázové kaskády aktivuje fosfatázu, která defosforyluje glykogensyntázu, což vede k aktivaci syntézy glykogenu (obr. 5.22) a inhibici procesu jeho odbourávání. Inhibicí fosfoenolpyruvátkarboxykinázy inzulin inhibuje proces glukoneogeneze.

Rýže. 5.22. Schéma syntézy glykogenu

V játrech a tukové tkáni se pod vlivem inzulínu stimuluje syntéza tuku aktivací enzymů: acetylCoA karboxylázy, lipoproteinové lipázy. Současně je inhibováno odbourávání tuků, protože inzulínem aktivovaná fosfatáza, defosforylující hormon citlivá triacylglycerollipáza, inhibuje tento enzym a koncentrace mastných kyselin cirkulujících v krvi se snižuje.

V játrech, tukové tkáni, kosterních svalech a srdci ovlivňuje inzulin rychlost transkripce více než stovky genů.

5.2.9. Glukagon. V reakci na pokles koncentrace glukózy v krvi produkují α-buňky Langerhansových ostrůvků slinivky břišní „hormon hladu“ - glukagon, což je polypeptid s molekulovou hmotností 3 485 Da, skládající se z 29 aminokyselinové zbytky.

Účinek glukagonu je opačný než účinek inzulínu. Inzulín podporuje ukládání energie stimulací glykogeneze, lipogeneze a syntézy proteinů a glukagon stimulací glykogenolýzy a lipolýzy způsobuje rychlou mobilizaci potenciálních zdrojů energie.

Rýže. 5.23. Struktura lidského proglukagonu a tkáňově specifické zpracování proglukagonu na peptidy odvozené od proglukagonu: ve slinivce břišní se z proglukagonu tvoří glukagon a MPGF (major proglukagonový fragment); v neuroendokrinních buňkách střeva a některých částí centrálního nervového systému, glycentin, oxyntomodulin, GLP-1 (peptid odvozený z proglukagonu), GLP-2, dva intermediární peptidy (intervenující peptid - IP), GRPP - pankreatická příbuzná s glycentinem polypeptid (polypeptid z pankreatu - derivát glycentinu) (podle)

Hormon je syntetizován α-buňkami Langerhansových ostrůvků slinivky břišní, dále v neuroendokrinních buňkách střeva a v centrálním nervovém systému ve formě neaktivního prekurzoru - proglukagonu (molekulová hmotnost 9 000 Da), obsahující 180 aminokyselinových zbytků a procházející zpracováním pomocí konvertázy 2 a tvořících několik peptidů různých délek, včetně glukagonu a dvou glukagonu podobných peptidů (glukagonu podobný peptid - GLP-1, GLP-2, glycentin) (obr. 5.23). 14 z 27 aminokyselinových zbytků glukagonu je shodných s těmi v molekule jiného hormonu gastrointestinálního traktu – sekretinu.

Aby se glukagon navázal na receptory buněk, které na něj reagují, je nutná integrita jeho sekvence 1–27 od N-konce. Důležitá role Histidinový zbytek umístěný na N-konci hraje roli v manifestaci účinků hormonu a fragment 20-27 hraje roli ve vazbě na receptory.

V krevní plazmě se glukagon neváže na žádný transportní protein, jeho poločas v játrech je 5 min. dipeptid z N-konce.

Sekrece glukagonu je potlačena glukózou, ale stimulována proteinovými potravinami. GLP-1 inhibuje sekreci glukagonu a stimuluje sekreci inzulínu.

Glukagon působí pouze na hepatocyty a tukové buňky, které pro něj mají receptory v plazmatické membráně. V hepatocytech glukagon vazbou na receptory na plazmatické membráně prostřednictvím G proteinu aktivuje adenylátcyklázu, která katalyzuje tvorbu cAMP, což zase vede k aktivaci fosforylázy, která urychluje rozklad glykogenu, a inhibici glykogensyntázy a inhibice tvorby glykogenu. Glukagon stimuluje glukoneogenezi indukcí syntézy enzymů zapojených do tohoto procesu: glukóza-6-fosfatáza, fosfoenolpyruvátkarboxykináza, fruktóza-1,6-bifosfatáza. Celkový účinek glukagonu v játrech je snížen na zvýšenou produkci glukózy.

V tukových buňkách hormon také pomocí adenylátcyklázové kaskády aktivuje triacylglycerollipázu citlivou na hormony a stimuluje lipolýzu. Glukagon zvyšuje sekreci katecholaminů dření nadledvin. Účastí na provádění reakcí „bojuj nebo uteč“ glukagon zvyšuje dostupnost energetických substrátů (glukózy, volných mastných kyselin) pro kosterní svaly a zvyšuje prokrvení kosterního svalstva zvýšením práce srdce.

Glukagon nemá žádný vliv na glykogen kosterního svalstva kvůli téměř úplné absenci glukagonových receptorů v nich. Hormon způsobuje zvýšení sekrece inzulínu z pankreatických β-buněk a inhibici aktivity inzulínázy.

5.2.10. Regulace metabolismu glykogenu. Hromadění glukózy v těle ve formě glykogenu a jeho rozklad jsou v souladu s energetickými potřebami těla. Směr procesů metabolismu glykogenu je regulován mechanismy závislými na působení hormonů: v játrech inzulín, glukagon a adrenalin, ve svalech inzulín a adrenalin. Přepínací procesy syntézy nebo odbourávání glykogenu nastávají při přechodu z období vstřebávání do období po vstřebávání nebo při přechodu z klidového stavu do fyzické práce.

5.2.10.1. Regulace aktivity glykogenfosforylázy a glykogensyntázy. Při změně koncentrace glukózy v krvi dochází k syntéze a sekreci inzulínu a glukagonu. Tyto hormony regulují procesy syntézy a rozkladu glykogenu a ovlivňují aktivitu klíčových enzymů těchto procesů: glykogensyntázy a glykogenfosforylázy prostřednictvím jejich fosforylace-defosforylace.

Rýže. 5.24 Aktivace glykogenfosforylázy fosforylací zbytku Ser14 pomocí glykogenfosforylázové kinázy a inaktivace fosfatázou katalyzující defosforylaci serinového zbytku (podle)

Oba enzymy existují ve dvou formách: fosforylované (aktivní glykogen fosforyláza A a neaktivní glykogensyntáza) a defosforylovaná (neaktivní fosforyláza). b a aktivní glykogensyntáza) (obr. 5.24 a 5.25). Fosforylace se provádí kinázou, která katalyzuje přenos fosfátového zbytku z ATP na serinový zbytek, a defosforylace je katalyzována fosfoprotein fosfatázou. Aktivita kinázy a fosfatázy je také regulována fosforylací-defosforylací (viz obr. 5.25).

Rýže. 5.25. Regulace aktivity glykogensyntázy. Enzym je aktivován působením fosfoproteinfosfatázy (PP1), která defosforyluje tři fosfoserinové zbytky blízko C-konce v glykogensyntáze. Glykogensyntáza kináza 3 (GSK3), která katalyzuje fosforylaci tří serinových zbytků v glykogensyntáze, inhibuje syntézu glykogenu a je aktivována fosforylací kaseinkinázou (CKII). Inzulín, glukóza a glukóza-6-fosfát aktivují fosfoproteinfosfatázu, zatímco glukagon a adrenalin (epinefrin) ji inhibují. Inzulin inhibuje působení glykogensyntázy kinázy 3 (podle)

cAMP-dependentní protein kináza A (PKA) fosforyluje fosforylázovou kinázu, převádí ji do aktivního stavu, který následně fosforyluje glykogenfosforylázu. Syntéza cAMP je stimulována adrenalinem a glukagonem.

Inzulin prostřednictvím kaskády zahrnující protein Ras (signální dráha Ras) aktivuje proteinkinázu pp90S6, která fosforyluje a tím aktivuje fosfoproteinfosfatázu. Aktivní fosfatáza defosforyluje a inaktivuje fosforylázovou kinázu a glykogenfosforylázu.

Fosforylace glykogensyntázy PKA vede k její inaktivaci a defosforylace fosfoproteinfosfatázou aktivuje enzym.

5.2.10.2. Regulace metabolismu glykogenu v játrech. Změna koncentrace glukózy v krvi také mění relativní koncentrace hormonů: inzulínu a glukagonu. Poměr koncentrace inzulínu ke koncentraci glukagonu v krvi se nazývá „inzulin-glukagonový index“. V postabsorpčním období index klesá a regulace koncentrace glukózy v krvi je ovlivněna koncentrací glukagonu.

Glukagon, jak je popsáno výše, aktivuje uvolňování glukózy do krve v důsledku rozkladu glykogenu (aktivace glykogen fosforylázy a inhibice glykogen syntázy) nebo prostřednictvím syntézy z jiných látek - glukoneogeneze. Glukóza-1-fosfát vzniká z glykogenu, který se izomerizuje na glukóza-6-fosfát, který se působením glukóza-6-fosfatázy hydrolyzuje za vzniku volné glukózy, která může vystupovat z buňky do krve (obr. 5.26) .

Účinek adrenalinu na hepatocyty je podobný účinku glukagonu v případě β 2 receptorů a je způsoben fosforylací a aktivací glykogenfosforylázy. V případě interakce adrenalinu s  1 receptory plazmatické membrány se transmembránový přenos hormonálního signálu provádí pomocí mechanismu inositolfosfátu. V obou případech se aktivuje proces štěpení glykogenu. Použití jednoho nebo druhého typu receptoru závisí na koncentraci adrenalinu v krvi.

Rýže. 5.26. Schéma fosforolýzy glykogenu

Při trávení se zvyšuje inzulin-glukagonový index a převažuje vliv inzulinu. Inzulín snižuje koncentraci glukózy v krvi a prostřednictvím fosforylace prostřednictvím dráhy Ras aktivuje fosfodiesterázu cAMP, která hydrolyzuje tohoto druhého posla za vzniku AMP. Inzulín také aktivuje fosfoproteinfosfatázu glykogenových granulí prostřednictvím dráhy Ras, defosforyluje a aktivuje glykogensyntázu a inaktivuje fosforylázovou kinázu a samotnou glykogenfosforylázu. Inzulin indukuje syntézu glukokinázy k urychlení fosforylace glukózy v buňce a její zabudování do glykogenu. Inzulin tedy aktivuje proces syntézy glykogenu a inhibuje jeho rozklad.

5.2.10.3. Regulace metabolismu glykogenu ve svalech. V případě intenzivní svalové práce je odbourávání glykogenu urychleno adrenalinem, který se váže na 2 receptory a prostřednictvím systému adenylátcyklázy vede k fosforylaci a aktivaci fosforylaskinázy a glykogenfosforylasy a inhibici glykogensyntázy (obr. 5,27 a 5,28). V důsledku další přeměny glukóza-6-fosfátu vzniklého z glykogenu dochází k syntéze ATP, která je nezbytná pro intenzivní svalovou práci.

Rýže. 5.27. Regulace aktivity glykogen fosforylázy ve svalech (podle)

V klidu je svalová glykogenfosforyláza neaktivní, protože je v defosforylovaném stavu, ale ke štěpení glykogenu dochází v důsledku alosterické aktivace glykogenfosforylázy b pomocí AMP a ortofosfátu, vznikajících při hydrolýze ATP.

Rýže. 5.28. Regulace aktivity glykogensyntázy ve svalech (podle)

Při středních svalových kontrakcích může být fosforylázová kináza aktivována alostericky (Ca 2+ ionty). Koncentrace Ca 2+ se zvyšuje se svalovou kontrakcí v reakci na signál motorického nervu. Při poklesu signálu pokles koncentrace Ca 2+ současně „vypne“ aktivitu kinázy, tedy

Ionty Ca 2+ se podílejí nejen na svalové kontrakci, ale také na poskytování energie pro tyto kontrakce.

Ionty Ca 2+ se vážou na protein kalmodulin, v v tomto případě působí jako jedna z kinázových podjednotek. Svalová fosforylázová kináza má strukturu  4  4  4  4. Pouze -podjednotka má katalytické vlastnosti, - a -podjednotky jsou regulační, jsou fosforylovány na serinových zbytcích pomocí PKA, -podjednotka je identická s proteinem kalmodulinem (podrobně rozebráno v části 2.3.2 části 2 „Biochemie pohybu“) váže čtyři ionty Ca 2+, což vede ke konformačním změnám, aktivaci katalytické -podjednotky, i když kináza zůstává v defosforylovaném stavu.

Při trávení v klidu dochází také k syntéze glykogenu ve svalech. Glukóza vstupuje do svalových buněk pomocí transportních proteinů GLUT 4 (jejich mobilizace v buněčná membrána pod vlivem inzulinu je podrobně diskutováno v části. 5.2.4.3 a na Obr. 5.21). Inzulin také ovlivňuje syntézu glykogenu ve svalech prostřednictvím defosforylace glykogensyntázy a glykogenfosforylázy.

5.2.11. Neenzymatická glykosylace proteinů. Jedním typem posttranslační modifikace proteinů je glykosylace serinových, threoninových, asparaginových a hydroxylysinových zbytků pomocí glykosyltransferáz. Protože při trávení vzniká v krvi vysoká koncentrace sacharidů (redukujících cukrů), je možná neenzymatická glykosylace proteinů, lipidů a nukleových kyselin, zvaná glykace. Produkty vzniklé jako výsledek vícestupňové interakce cukrů s proteiny se nazývají pokročilé glykosylační koncové produkty (AGE) a nacházejí se v mnoha lidských proteinech. Poločas rozpadu těchto produktů je delší než u proteinů (několik měsíců až několik let) a rychlost jejich tvorby závisí na úrovni a délce expozice redukujícímu cukru. Předpokládá se, že s jejich vznikem je spojeno mnoho komplikací vyplývajících z cukrovky, Alzheimerovy choroby a šedého zákalu.

Proces glykace lze rozdělit na dvě fáze: časnou a pozdní. V první fázi glykace dochází k nukleofilnímu ataku na karbonylovou skupinu glukózy -aminoskupinou lysinu nebo guanidiniovou skupinou argininu, což vede k vytvoření labilní Schiffovy báze - N-glykosylimin (obr. 5.29) Vznik Schiffovy báze je poměrně rychlý a reverzibilní proces.

Následuje přeskupení N‑glykosylimin za vzniku produktu Amadori – 1‑amino‑1‑deoxyfruktóza. Rychlost tohoto procesu je nižší než rychlost tvorby glykosyliminu, ale výrazně vyšší než rychlost hydrolýzy Schiffovy báze,

Rýže. 5.29. Schéma glykace bílkovin. Otevřená forma sacharidu (glukóza) reaguje s -aminoskupinou lysinu za vzniku Schiffovy báze, která podléhá Amadoriho přesmyku na ketoamin prostřednictvím tvorby enolaminového meziproduktu. Amadoriho přesmyk je urychlen, pokud jsou aspartátové a argininové zbytky umístěny blízko lysinového zbytku. Ketoamin může dále produkovat různé produkty (koncové produkty pokročilé glykace – AGE). Diagram ukazuje reakci s druhou molekulou sacharidu za vzniku diketoaminu (podle)

proto se v krvi hromadí proteiny obsahující zbytky 1‑amino‑1‑deoxyfruktózy Modifikace lysinových zbytků v proteinech v časném stádiu glykace je zjevně usnadněna přítomností zbytků histidinu, lysinu nebo argininu v bezprostřední blízkosti reagující aminoskupiny. skupiny, které provádějí kyselou hlavní katalýzu procesu, stejně jako aspartátové zbytky, které odebírají proton z druhého atomu uhlíku cukru. Ketoamin může vázat další sacharidový zbytek na iminoskupině za vzniku dvojnásobně glykovaného lysinu, který se stává diketoaminem (viz obr. 5.29).

Pozdní stadium glykace včetně dalších přeměn N‑glykosylimin a produkt Amadori, pomalejší proces vedoucí k tvorbě stabilních konečných produktů pokročilé glykace (AGE). V Nedávno Objevily se údaje o přímé účasti na tvorbě AGE vytvořených α-dikarbonylových sloučenin (glyoxal, methylglyoxal, 3-deoxyglukoson). v vivo jak při degradaci glukózy, tak v důsledku transformací Schiffovy báze při modifikaci lysinu v proteinech glukózou (obr. 5.30). Specifické reduktázy a sulfhydrylové sloučeniny (kyselina lipoová, glutathion) jsou schopny transformovat reaktivní dikarbonylové sloučeniny na neaktivní metabolity, což se projevuje snížením tvorby produktů pokročilé glykace.

Reakce α-dikarbonylových sloučenin s ε-aminoskupinami lysinových zbytků nebo guanidiniovými skupinami argininových zbytků v proteinech vedou ke vzniku proteinových příčných vazeb, které jsou zodpovědné za komplikace způsobené glykací proteinů u diabetu a dalších onemocnění. Navíc následkem sekvenční dehydratace produktu Amadori na C4 a C5 vznikají 1-amino-4-deoxy-2,3-dion a -endion, které se také mohou podílet na tvorbě intramolekulárního a intermolekulárního proteinového křížení. -Odkazy.

Mezi AGE charakterizované N ε ‑karboxymethyllysin (CML) a N ε -karboxyethyl lysin (CEL), bis(lysyl)imidazolové adukty (GOLD - glyoxal-lysyl-lysyl-dimer, MOLD - methylglyoxal-lysyl-lysyl-dimer, DOLD - deoxyglukoson-lysyl-lysyl-dimer), imidazolony (G-H, MG ‑H a 3DG‑H), pyrralin, argpyrimidin, pentosidin, crosslin a vesperlysin Na Obr. 5.31 ukazuje některé

Rýže. 5.30. Schéma glykace proteinů v přítomnosti D-glukózy. V rámečku jsou uvedeny hlavní prekurzory produktů AGE vznikajících glykací (podle)

konečné produkty pokročilé glykace. Například pentosidin a karboxymethyllysin (CML), konečné produkty glykace vytvořené za oxidačních podmínek, se nacházejí v proteinech s dlouhou životností: kožním kolagenu a krystalinu čočky. Karboxymethyllysin vnáší do proteinu záporně nabitou karboxylovou skupinu místo kladně nabité aminoskupiny, což může vést ke změně náboje na povrchu proteinu a změně prostorové struktury proteinu. CML je antigen rozpoznávaný protilátkami. Množství tohoto produktu se lineárně zvyšuje s věkem. Pentosidin je zesítění (přísně zesíťovaný produkt) mezi produktem Amadori a argininovým zbytkem v jakékoli poloze proteinu, tvořeného askorbátem, glukózou, fruktózou, ribózou, který se nachází v mozkové tkáni pacientů s Alzheimerovou chorobou, v kůže a krevní plazma pacientů s diabetem.

Koncové produkty pokročilé glykace mohou podporovat oxidaci volných radikálů, změnu náboje na povrchu proteinu a nevratné zesíťování mezi různými oblastmi proteinu, které

narušuje jejich prostorovou strukturu a fungování a činí je odolnými vůči enzymatické proteolýze. Oxidace volnými radikály zase může způsobit neenzymatickou proteolýzu nebo fragmentaci proteinů, peroxidaci lipidů.

Tvorba konečných produktů pokročilé glykace na proteinech bazální membrány (kolagen typu IV, laminin, heparansulfát proteoglykan) vede k jejímu ztluštění, zúžení průsvitu kapilár a narušení jejich funkce. Tyto poruchy extracelulární matrix mění strukturu a funkci cév (snížení elasticity cévní stěny, změny v odpovědi na vazodilatační účinek oxidu dusnatého) a přispívají k urychlenějšímu rozvoji aterosklerotického procesu.

Koncové produkty pokročilé glykace (AGE) také ovlivňují expresi určitých genů vazbou na specifické AGE receptory lokalizované na fibroblastech, T-lymfocytech, v ledvinách (mezangiální buňky), v cévní stěně (endotel a buňky hladkého svalstva), v mozku a také v játrech a slezině, kde jsou detekovány v největším počtu, tedy v tkáních bohatých na makrofágy, které zprostředkovávají přenos tohoto signálu zvýšením tvorby volných kyslíkových radikálů. Ty zase aktivují transkripci jaderného faktoru NF-kB, regulátoru exprese mnoha genů, které reagují na různá poškození.

Jedním z účinných způsobů, jak předejít nežádoucím důsledkům neenzymatické glykosylace bílkovin, je snížení kalorického obsahu potravy, což se projeví snížením koncentrace glukózy v krvi a snížením neenzymatického přídavku glukózy na proteiny s dlouhou životností, jako je hemoglobin. Snížení koncentrace glukózy vede ke snížení glykosylace proteinů i peroxidace lipidů. Negativní účinek glykosylace je způsoben jak narušením struktury a funkce, když se glukóza naváže na proteiny s dlouhou životností, tak výsledným oxidativním poškozením proteinů volnými radikály vznikajícími při oxidaci cukrů za přítomnosti iontů přechodných kovů. Nukleotidy a DNA také procházejí neenzymatickou glykosylací, která vede k mutacím v důsledku přímého poškození DNA a inaktivaci opravných systémů, což způsobuje zvýšenou křehkost chromozomů. V současné době se zkoumají přístupy k prevenci účinků glykace na proteiny s dlouhou životností prostřednictvím farmakologických a genetických intervencí.

Někteří lidé věří, že sacharidy, tuky a bílkoviny jsou tělem vždy zcela absorbovány. Mnoho lidí si myslí, že naprosto všechny kalorie přítomné na jejich talíři (a samozřejmě spočítané) se dostanou do krevního oběhu a zanechají svou stopu na našem těle. Ve skutečnosti je všechno jinak. Podívejme se na vstřebávání každé makroživiny zvlášť.

Trávení (asimilace)- jedná se o soubor mechanických a biochemických procesů, kterými se člověkem vstřebávaná potrava přeměňuje na látky nezbytné pro fungování organismu.

Proces trávení obvykle začíná v ústech, načež se rozžvýkaná potrava dostává do žaludku, kde je podrobena různým biochemickým úpravám (hlavně v tomto stádiu protein se zpracovává). Proces pokračuje v tenkém střevě, kde se pod vlivem různých potravinářských enzymů přeměňují sacharidy na glukózu, lipidy se štěpí na mastné kyseliny a monoglyceridy a bílkoviny na aminokyseliny. Všechny tyto látky vstřebané přes střevní stěny se dostávají do krve a jsou distribuovány po celém těle.

Absorpce makronutrientů netrvá hodiny a neprotahuje se po celých 6,5 metru tenké střevo. Absorpce sacharidů a lipidů o 80 % a bílkovin o 50 % probíhá v prvních 70 centimetrech tenkého střeva.

Absorpce sacharidů

Asimilace různé typy sacharidy se vyskytuje odlišně, protože mají různé chemické struktury, a proto různé rychlosti absorpce. Působením různých enzymů se komplexní sacharidy štěpí na jednoduché a méně složité cukry, které mají více druhů.

Glykemický index (GI) je systém pro klasifikaci glykemického potenciálu sacharidů v různé produkty. Tento systém v podstatě sleduje, jak konkrétní potravina ovlivňuje hladinu glukózy v krvi.

Vizuálně: pokud sníme 50 g cukru (50 % glukózy / 50 % fruktózy) (viz obrázek níže) a 50 g glukózy a po 2 hodinách zkontrolujeme hladinu glukózy v krvi, bude GI cukru nižší než čisté glukózy , protože jeho množství v cukru je nižší.

Co když sníme stejné množství glukózy, například 50 g glukózy a 50 g škrobu? Škrob je dlouhý řetězec skládající se z velkého počtu glukózových jednotek, ale aby mohly být tyto „jednotky“ v krvi detekovány, musí být řetězec zpracován: každá sloučenina se rozkládá a uvolňuje do krve jedna po druhé. Škrob má tedy nižší GI, protože hladina glukózy v krvi po požití škrobu bude nižší než po požití glukózy. Představte si, že do čaje hodíte lžíci cukru nebo kostku rafinovaného cukru, který se rychleji rozpustí?

Glykemická reakce na potraviny:

• vlevo - pomalé vstřebávání škrobových potravin s nízkým GI;


• vpravo - rychlé vstřebávání glukózy s prudkým poklesem hladiny glukózy v krvi v důsledku rychlého uvolňování inzulínu do krve.

GI je relativní hodnota a měří se relativně k účinku glukózy na glykémii. Výše je uveden příklad glykemické odezvy na konzumovanou čistou glukózu a na škrob. Stejným experimentálním způsobem byl GI naměřen u více než tisíce potravin.

Když u zelí vidíme číslo „10“, znamená to, že síla jeho vlivu na glykémii se bude rovnat 10 % toho, jak by ji ovlivnila glukóza, u hrušek 50 % atd.

Hladinu glukózy můžeme ovlivnit výběrem potravin, které mají nejen nízký GI, ale také nízký obsah sacharidů, čemuž se říká glykemická nálož (GL).

GN bere v úvahu jak GI produktu, tak množství glukózy, které se dostane do krve při jeho konzumaci. Potraviny s vysokým GI tak budou mít často nízký GI. Z tabulky je zřejmé, že nemá smysl hledět pouze na jeden parametr - je třeba uvažovat o obrázku komplexně.

Glykemický index potravin a hubnutí

Začněme něčím jednoduchým: existuje velké množství vědecké a lékařský výzkum, které naznačují, že potraviny s nízkým GI mají pozitivní vliv na hubnutí. Existuje mnoho biochemických mechanismů, které se na tom podílejí, ale uvedeme pro nás ty nejdůležitější:

1. Potraviny s nízkým GI způsobují větší pocit sytosti než potraviny s vysokým GI.


2. Po konzumaci potravin s vysokým GI stoupá hladina inzulínu, který stimuluje vstřebávání glukózy a lipidů do svalů, tukových buněk a jater a současně zastavuje odbourávání tuků. V důsledku toho klesá hladina glukózy a mastných kyselin v krvi, a to stimuluje hlad a příjem nové potravy.


3. Potraviny s různými GI mají různé účinky na odbourávání tuku během odpočinku a během něj sportovní trénink. Glukóza z potravin s nízkým GI se tak aktivně neukládá do glykogenu, ale během cvičení se glykogen tak aktivně nespaluje, což naznačuje zvýšené používání tuky pro tento účel.

• Čím více je produkt rozdrcený (týká se zejména zrn), tím vyšší je GI produktu.

Rozdíly mezi pšeničnou moukou (GI 85) a pšeničným zrnem (GI 15) spadají pod obě tato kritéria. To znamená, že proces odbourávání škrobu z obilí je delší a vzniklá glukóza se dostává do krve pomaleji než z mouky, čímž dodává tělu potřebnou energii na delší dobu.

• Čím více vlákniny produkt obsahuje, tím nižší je jeho GI.


• Množství sacharidů v produktu není o nic méně důležité než GI.

Červená řepa je zelenina s více vysoký obsah vlákniny než mouky. I když je vysoká glykemický index, má nízký obsah sacharidů, což znamená, že má nižší glykemickou zátěž. V tomto případě, navzdory skutečnosti, že jeho GI je stejný jako u obilného produktu, množství glukózy vstupující do krve bude mnohem menší.

• GI syrové zeleniny a ovoce je nižší než u vařené.

Toto pravidlo platí nejen pro mrkev, ale i pro veškerou zeleninu s vysokým obsahem škrobu, jako jsou batáty, brambory, červená řepa atd. Při vaření se významná část škrobu přemění na maltózu (disacharid), která je velmi rychle se vstřebává.

Proto je lepší ani uvařenou zeleninu nerozvařit, ale zajistit, aby zůstala celistvá a pevná. Pokud však trpíte nemocemi, jako je zánět žaludku nebo žaludeční vředy, je stále lepší jíst vařenou zeleninu.

• Kombinace bílkovin se sacharidy snižuje GI porce.

Proteiny na jedné straně zpomalují vstřebávání jednoduché cukry do krve, na druhou stranu samotná přítomnost sacharidů přispívá k nejlepší stravitelnosti bílkovin. Zelenina navíc obsahuje i tělu prospěšnou vlákninu.

Přírodní produkty na rozdíl od džusů obsahují vlákninu a tím snižují GI. Navíc je vhodné jíst ovoce a zeleninu i se slupkou, nejen proto, že slupka obsahuje vlákninu, ale také proto, že většina vitamínů se nachází přímo na pokožce.

Absorpce bílkovin

Proces trávení proteiny vyžaduje zvýšenou kyselost v žaludku. Žaludeční šťáva s vysokou kyselostí je nezbytná pro aktivaci enzymů odpovědných za štěpení bílkovin na peptidy a také za primární rozpouštění potravinových bílkovin v žaludku. Ze žaludku se peptidy a aminokyseliny dostávají do tenkého střeva, kde se část z nich vstřebává přes střevní stěny do krve a část se dále štěpí na jednotlivé aminokyseliny.

Pro optimalizaci tohoto procesu je nutné neutralizovat kyselost žaludečního roztoku a to má na starosti slinivka, stejně jako žluč produkovaná játry a nezbytná pro vstřebávání mastných kyselin.
Bílkoviny z potravy se dělí do dvou kategorií: kompletní a neplnohodnotné.

Kompletní proteiny- jedná se o bílkoviny, které obsahují všechny aminokyseliny nezbytné (esenciální) pro naše tělo. Zdrojem těchto bílkovin jsou především živočišné bílkoviny, tedy maso, mléčné výrobky, ryby a vejce. Existují také rostlinné zdroje kompletní protein: sója a quinoa.

Nekompletní bílkoviny obsahovat pouze část esenciální aminokyseliny. Předpokládá se, že samotné luštěniny a obiloviny obsahují neúplné bílkoviny, ale jejich kombinace nám umožňuje získat všechny esenciální aminokyseliny.

V mnoha národních kuchyních se objevily správné kombinace vedoucí ke kompletní konzumaci bílkovin přirozeně. Na Blízkém východě je tedy běžná pita s hummusem nebo falafelem (pšenice s cizrnou) nebo rýže s čočkou v Mexiku a Jižní Americe, rýže se často kombinuje s fazolemi nebo kukuřicí;

Jedním z parametrů, který určuje kvalitu bílkovin je přítomnost esenciálních aminokyselin. V souladu s tímto parametrem existuje systém indexování produktů.

Například aminokyselina lysin se v malých množstvích vyskytuje v obilovinách, a proto dostávají nízké skóre (obiloviny - 59; celozrnná pšenice - 42), luštěniny obsahují malé množství esenciálního methioninu a cysteinu (cizrna - 78 fazole - 74); Živočišné bílkoviny a sójové boby dostávají na této stupnici vysoké hodnocení, protože obsahují potřebné poměry všech esenciálních aminokyselin (kasein (mléko) - 100; vaječný bílek - 100; sójový protein - 100; hovězí maso - 92).

Kromě toho je třeba vzít v úvahu složení bílkovin , jejich stravitelnost od tohoto produktu, stejně jako nutriční hodnotu celého produktu (přítomnost vitamínů, tuků, minerálů a obsah kalorií). Například hamburger bude obsahovat hodně bílkovin, ale také hodně nasycených mastných kyselin, takže jeho nutriční hodnotu bude nižší než u kuřecích prsou.

Bílkoviny z různé zdroje a dokonce i různé proteiny ze stejného zdroje (kasein a syrovátkový protein) jsou tělem využívány při různých rychlostech.

Živiny z potravy nejsou 100% stravitelné. Stupeň jejich absorpce se může výrazně lišit v závislosti na fyzikální a chemické složení samotný produkt a s ním vstřebané produkty, vlastnosti těla a složení střevní mikroflóry.

Hlavním cílem detoxu je dostat se ze své komfortní zóny a vyzkoušet nové výživové systémy.

Navíc velmi často, jako „sušenky k čaji“, je konzumace masa a mléčných výrobků zvykem. Nikdy jsme neměli příležitost zkoumat jejich význam v naší stravě a pochopit, jak moc je potřebujeme.

Kromě výše uvedeného většina nutričních organizací doporučuje, aby zdravá strava byla založena na velkém množství rostlinná potrava. Tento krok z vaší komfortní zóny vás pošle hledat nové chutě a recepty a následně zpestří váš každodenní jídelníček.

Zejména výsledky výzkumu naznačují zvýšené riziko kardiovaskulární choroby, osteoporóza, onemocnění ledvin, obezita a cukrovka.

Nízkosacharidové, ale vysoce proteinové diety založené na rostlinných zdrojích bílkovin zároveň vedou k nižším koncentracím mastných kyselin v krvi a ke snížení rizika srdečních onemocnění.

Ale ani při velké touze ulevit svému tělu bychom neměli zapomínat na vlastnosti každého z nás. To je relativní náhlá změna dieta může způsobit nepohodlí nebo vedlejší efekty jako je nadýmání (důsledek velkého množství rostlinný protein a rysy střevní mikroflóry), slabost, závratě. Tyto příznaky mohou naznačovat, že např přísná dieta není pro vás úplně vhodný.

Při konzumaci velkého množství bílkovin, zejména v kombinaci s nízkým množstvím sacharidů, dochází u člověka k odbourávání tuků, při kterém vznikají látky zvané ketony. Ketony mohou mít negativní vliv na ledviny, které produkují kyselinu k její neutralizaci.

Existují nároky, které je třeba obnovit acidobazická rovnováha Kosterní kosti vylučují vápník, a proto je zvýšené vyplavování vápníku spojeno s vysokým příjmem živočišných bílkovin. Taky proteinová dieta vede k dehydrataci a slabosti, bolestem hlavy, závratím, zápach z úst.

Trávení tuků

Tuk vstupující do těla prochází žaludkem téměř neporušený a dostává se do tenkého střeva, kde je velké množství enzymů, které přeměňují tuky na mastné kyseliny. Tyto enzymy se nazývají lipázy. Fungují v přítomnosti vody, ale to je problematické pro zpracování tuků, protože tuky se ve vodě nerozpouštějí.

Aby bylo možné recyklovat tuky, naše tělo produkuje žluč. Žluč rozkládá tukové shluky a umožňuje enzymům na povrchu tenkého střeva štěpit triglyceridy na glycerol a mastné kyseliny.

Transportéry pro mastné kyseliny v těle se nazývají lipoproteiny. Jedná se o speciální proteiny schopné obalovat a transportovat mastné kyseliny a cholesterol oběhový systém. Dále jsou mastné kyseliny baleny do tukových buněk v poměrně kompaktní formě, protože jejich složení (na rozdíl od polysacharidů a bílkovin) nevyžaduje vodu.

Podíl absorpce mastných kyselin závisí na poloze, kterou zaujímá vzhledem ke glycerolu. Je důležité vědět, že pouze ty mastné kyseliny, které zaujímají pozici P2, se dobře vstřebávají. To je způsobeno skutečností, že lipázy mají různé míryúčinky na mastné kyseliny v závislosti na jejich umístění.

Ne všechny mastné kyseliny dodávané s potravou jsou tělem zcela absorbovány, jak se mnozí odborníci na výživu mylně domnívají. V tenkém střevě nemusí být částečně nebo úplně absorbovány a mohou být z těla vyloučeny.

Například v másle je 80 % mastných kyselin (nasycených) v poloze P2, to znamená, že jsou zcela absorbovány. Totéž platí pro tuky, které jsou součástí mléka a všechny mléčné výrobky, které neprocházejí procesem fermentace.

Mastné kyseliny přítomné ve zralých sýrech (zejména dlouhozrajících sýrech), i když jsou nasycené, jsou stále umístěny v polohách P1 a P3, což je činí hůře vstřebatelnými.

Většina sýrů (zejména tvrdých) je navíc bohatá na vápník. Vápník se spojuje s mastnými kyselinami a vytváří „mýdla“, která se nevstřebávají a jsou z těla vyloučena. Zrání sýra podporuje přechod jeho mastných kyselin do poloh P1 a P3, což svědčí o jejich slabé absorpci.

Vysoký příjem nasycených tuků také koreluje s některými typy rakoviny, včetně rakoviny tlustého střeva a mrtvice.

Vstřebávání mastných kyselin je ovlivněno jejich původem a chemickým složením:

- Nasycené mastné kyseliny(maso, sádlo, humr, krevety, žloutek, smetana, mléko a mléčné výrobky, sýr, čokoláda, tavený tuk, rostlinný tuk, palma, kokos a máslo), stejně jako trans tuky(hydrogenovaný margarín, majonéza) se při energetickém metabolismu spíše ukládají do tukových zásob, než aby se okamžitě spalovaly.

- Mononenasycené mastné kyseliny(drůbež, olivy, avokádo, kešu ořechy, arašídy, arašídy a olivový olej) se používají převážně přímo po absorpci. Navíc pomáhají snižovat glykémii, což snižuje produkci inzulínu a tím omezuje tvorbu tukových zásob.

- Polynenasycené mastné kyseliny, zejména Omega-3 (rybí, slunečnicový, lněný, řepkový, kukuřičný, bavlníkový, světlicový a sójový olej), se konzumují vždy ihned po vstřebání, a to zejména z důvodu zvýšení termogeneze potravy – energetické spotřeby organismu na trávení potravy. Kromě toho stimulují lipolýzu (odbourávání a spalování tukových zásob), čímž podporují hubnutí.

V minulé roky existuje řada epidemiologických studií a klinické testy, které zpochybňují předpoklad, že nízkotučné mléčné výrobky jsou zdravější než plnotučné mléčné výrobky. Nejde jen o rehabilitaci mléčných tuků, stále častěji nacházejí spojení mezi zdravými mléčnými výrobky a lepším zdravím.

Nedávná studie zjistila, že u žen výskyt kardiovaskulárních onemocnění zcela závisí na typu konzumovaných mléčných výrobků. Spotřeba sýra byla nepřímo spojena s rizikem infarkt, zatímco máslo namazané na chleba zvyšuje riziko. Jiná studie zjistila, že ani nízkotučné, ani plnotučné mléčné výrobky nesouvisejí s kardiovaskulárním onemocněním.

Nicméně celý mléčné výrobky chránit před kardiovaskulárními chorobami. Mléčný tuk obsahuje více než 400 „druhů“ mastných kyselin, což z něj dělá nejkomplexnější přírodní tuk. Ne všechny tyto druhy byly studovány, ale existují důkazy, že alespoň, několik z nich má blahodárné účinky.

Literatura: