Az élelmiszeripari termékek asszimilációs folyamatának jellemzői. Emésztés. Lényeg. Az emberi emésztőrendszer felépítése. A fehérjék, zsírok és szénhidrátok emésztésének jellemzői az emberi gyomor-bélrendszerben

Emésztés - mechanikus köszörülés és vegyi hasítás tápanyagok kisebb töredékekre, amelyekből hiányzik a fajspecifikusság és alkalmasak a felszívódásra.

Így az emésztés magában foglalja az élelmiszerek mechanikai és kémiai feldolgozását is.

Az élelmiszerek kémiai emésztése - ez a nagy tápanyagmolekulák hidrolitikus (azaz vízmolekulák segítségével) enzimatikus lebontása kisebb molekulákra alkatrészek elérhető a belekben történő felszívódáshoz.

A tápanyagok emésztésének (enzimatikus lebontásának) végtermékei :

A fehérjékhez - aminosavak . Ez 20 „fehérje” aminosav, amely részt vesz a fehérjeszintézisben.
A szénhidrátokhoz - monoszacharidok . Ez főleg glükóz.
A zsírokhoz - glicerin és zsírsavak .

Az élelmiszerek emésztésének köszönhetően nemcsak a felszívódáshoz szükséges termékeket nyerik, hanem a genetikailag idegen fehérjék szervezetbe jutását is megakadályozzák. Az emésztés a szénhidrátokkal kezdődik a szájban, nyálenzimek (amiláz és maltáz) hatására, majd a fehérjék a gyomorban emésztődnek meg a pepszin, ill. sósavból, akkor az összes tápanyag lebomlik a duodenumban a hasnyálmirigy enzimek (lipáz, amiláz, tripszin, kimotripszin és mások) hatására.

Az emésztési folyamat szekvenciálisan megy végbe.

A szénhidrátok emésztése

A poliszacharidok osztályába tartozó szénhidrátok először dextrinekre, majd diszacharidokra, végül monoszacharidokra bomlanak le.

A fehérjék emésztése

A fehérjéket oligopeptidekre, dipeptidekre és aminosavakra bontják.

A zsírok emésztése

Zsírok: monogliceridekre és zsírsavakra, majd glicerinre és zsírsavakra bomlanak.

A zsírok emésztése benne gyomor-bél traktus(GI) különbözik a fehérjék és szénhidrátok emésztésétől. A zsírok nem oldódnak folyékony közeg a belek, és ezért ahhoz, hogy hidrolizálódjanak és felszívódjanak, emulgeálni kell őket - apró cseppekre kell törni. Az emulgeálás eredményeként emulziót kapunk - az egyik folyadék mikroszkopikus részecskéinek diszperzióját egy másikban. Emulziókat két egymással nem elegyedő folyadék alkothat. A legtöbb esetben az emulziók egyik fázisa a víz. A zsírokat emulgeálják epesavak, amelyek a májban szintetizálódnak koleszterinből. Tehát a koleszterin fontos a zsírok emésztéséhez és felszívódásához.

Amint az emulgeálás megtörténik, a zsírok (lipidek) elérhetővé válnak a hasnyálmirigy által kiválasztott hasnyálmirigy-lipázok, különösen a lipáz és a foszfolipáz A2 számára.

A hasnyálmirigy-lipázok zsírbontásának végtermékei a glicerin és a zsírsavak.

Minden élő szervezet szerves táplálékkal táplálkozik, amely az emésztőrendszerben elpusztul, és részt vesz a sejtek anyagcseréjében. Egy olyan anyag esetében pedig, mint a fehérje, az emésztés azt jelenti, hogy teljes lebomlást alkotó monomerekre. Ez azt jelenti, hogy a fő feladat emésztőrendszer a molekula másodlagos, harmadlagos vagy doménszerkezetének elpusztítása, majd az aminosavak eliminálása. Később a keringési rendszer eljuttatja a szervezet sejtjeibe, ahol az élethez szükséges új fehérjemolekulák szintetizálódnak.

Enzimes fehérjebontás

A fehérje egy összetett makromolekula, egy példa a sok aminosavból álló biopolimerre. Egyes fehérjemolekulák pedig nemcsak aminosav-maradékokból, hanem szénhidrát- vagy lipidszerkezetekből is állnak. Az enzimatikus vagy transzportfehérjék még fémiont is tartalmazhatnak. Leggyakrabban az élelmiszerek fehérjemolekulákat tartalmaznak, amelyek az állati húsban találhatók. Ezek is összetett fibrilláris molekulák, hosszú aminosavlánccal.

A fehérjék lebontására az emésztőrendszerben egy sor proteolízis enzim található. Ezek a pepszin, tripszin, kemotripszin, elasztáz, gastrixin, kimozin. A fehérjék végső emésztése a vékonybél peptid hidrolázok és dipeptidázok hatására. Ez egy olyan enzimcsoport, amely elpusztítja a szigorúan specifikus aminosavak peptidkötését. Ez azt jelenti, hogy egy enzim szükséges a szerin aminosavmaradékai közötti peptidkötés megszakításához, és egy másik enzim szükséges a treonin által alkotott kötés megszakításához.

A fehérjeemésztő enzimeket az aktív centrum szerkezetétől függően típusokra osztják. Ezek a szerin, treonin, aszpartil, glutamin és cisztein proteázok. Aktív központjuk szerkezetében specifikus aminosavat tartalmaznak, innen kapják a nevüket.

Mi történik a fehérjével a gyomorban?

Sokan tévednek, amikor azt mondják, hogy a gyomor az emésztés fő szerve. Ez egy általános tévhit, mivel a táplálék emésztése részben a szájüregben figyelhető meg, ahol a szénhidrátok egy kis része elpusztul. Itt történik részleges felszívódásuk. De az emésztés fő folyamatai a vékonybélben zajlanak. Ráadásul a pepszin, kimozin, gasztricsin és sósav jelenléte ellenére a fehérjeemésztés nem megy végbe a gyomorban. Ezek az anyagok proteolitikus és sósav hatására denaturálódnak, azaz elveszítik sajátos térszerkezetüket. Ezenkívül a kimozin hatására a tejfehérje koagulál.

Ha a fehérje emésztési folyamatát százalékban fejezzük ki, akkor az egyes fehérjemolekulák pusztulásának körülbelül 10%-a a gyomorban megy végbe. Ez azt jelenti, hogy a gyomorban egyetlen aminosav sem válik el a makromolekulától és szívódik fel a vérbe. A fehérje egyszerűen megduzzad és denaturálódik, hogy növelje a proteolitikus enzimek működéséhez rendelkezésre álló helyek számát a duodenumban. Ez azt jelenti, hogy a pepszin hatására a fehérjemolekula térfogata megnövekszik, így több peptidkötés szabadul fel, amelyhez aztán a hasnyálmirigynedv proteolitikus enzimei kapcsolódnak.

Fehérje emésztés a duodenumban

A gyomor után a feldolgozott és gondosan összezúzott, gyomornedvvel kevert és az emésztés további szakaszaira előkészített élelmiszer a nyombélbe kerül. Ez az oldal emésztőrendszer, a vékonybél legelején található. Itt a molekulák további bomlása megy végbe a hatása alatt hasnyálmirigy enzimek. Ezek agresszívebb és aktívabb anyagok, amelyek képesek egy hosszú polipeptidlánc megszakítására.

A tripszin, elasztáz, kimotripszin, karboxipeptidáz A és B hatására a fehérjemolekula sok kisebb láncra hasad. Lényegében átadás után patkóbél A fehérjék emésztése a belekben még csak most kezdődik. És ha százalékban fejezzük ki, akkor az élelmiszerbolus feldolgozása után a fehérjék körülbelül 30-35%-ban emésztődnek fel. Az alkotó monomerekre való teljes „szétszerelésüket” a vékonybélben hajtják végre.

A fehérjék hasnyálmirigy-emésztésének eredményei

A fehérjék emésztése a gyomorban és a nyombélben egy előkészítő szakasz, amely a makromolekulák összezúzásához szükséges. Ha egy 1000 aminosav lánchosszúságú fehérje belép a gyomorba, akkor a duodenumból való kilépésnél például 100 molekula lesz, mindegyik 10 aminosavval. Ez egy hipotetikus adat, mivel a fent említett endopeptidázok nem osztják egyenlő részekre a molekulát. A kapott massza 20 aminosavból, 10 és 5 aminosavból álló lánchosszúságú molekulákat tartalmaz. Ez azt jelenti, hogy a fragmentációs folyamat kaotikus. Célja, hogy a lehető legnagyobb mértékben leegyszerűsítse az exopeptidázok munkáját a vékonybélben.

Emésztés a vékonybélben

Bármely nagy molekulatömegű fehérje esetében az emésztés az összetevők teljes megsemmisülését jelenti. elsődleges szerkezete monomerek. A vékonybélben pedig az exopeptidázok hatására az oligopeptidek egyedi aminosavakra bomlanak. Az oligopeptidek egy kis számú aminosavból álló nagy fehérjemolekula fent említett maradványai. Felosztásuk energiaköltségében összemérhető a szintézissel. Ezért a fehérjék és szénhidrátok emésztése energiaigényes folyamat, akárcsak a keletkező aminosavak hámsejtek általi felszívódása.

Parietális emésztés

A vékonybélben zajló emésztést parietálisnak nevezik, mivel a bélhám bolyhjain - redőkben fordul elő, ahol az exopeptidáz enzimek koncentrálódnak. Az oligopeptid molekulához kapcsolódnak és hidrolizálják a peptidkötést. Ezenkívül minden aminosavtípushoz saját enzim tartozik. Vagyis az alanin által kialakított kötés megszakításához alanin-aminopeptidáz enzimre van szükség, glicin - glicin aminopeptidáz, leucin - leucin aminopetidáz.

Emiatt fehérje emésztés hosszú időt vesz igénybe, és nagy mennyiséget igényel emésztőenzimek különböző típusok. Szintézisükért a hasnyálmirigy felelős. Működése befolyásolja az alkohollal visszaélő betegeket. De normalizálja az enzimhiányt a szedéssel farmakológiai készítmények, szinte lehetetlen.

Az emésztés a gyomorban az a folyamat, amelynek során az elfogyasztott táplálék olyan formát ölt, amelyet szervezetünk képes felvenni. Miután bizonyos fizikai jelenségekés folyamatokat is kémiai reakciók, elősegíti az emésztőnedvek, a tápanyagok megváltoznak, így a szervezet könnyen fel tudja venni azokat, és tovább tudja hasznosítani az anyagcserében. Az élelmiszer emésztése előfordulhat, amikor az a gyomor-bél traktuson áthalad.

A fő összetevői a helyes és egészséges diéta A táplálkozástudósok úgy vélik, hogy csak három fő osztály létezik kémiai vegyületek: fehérjék, szénhidrátok (cukor is) és zsírok, nevezetesen lipidek. Nézzük meg őket közelebbről.

Szénhidrát

Ezek az anyagok keményítő formájában vannak jelen a növényi élelmiszerekben. A gyomorban és a belekben zajló emésztés elősegíti a szénhidrátok glükózzá történő átalakítását, amely viszont glikogén, azaz polimer formájában raktározódik, majd a szervezet felhasználja. Egyetlen keményítőmolekulát nagyon nagy polimernek tekintenek, amely sok glükózmolekulából képződik. Érdemes megjegyezni, hogy a nyers keményítő granulátumban képződik. Ezeket meg kell semmisíteni, hogy ez az anyag glükózzá alakulhasson. A főzés hozzájárul a benne lévő keményítőszemcsék megsemmisüléséhez.

Azt is tudnia kell, hogy egyes élelmiszerek a diszacharidok speciális formájában tartalmaznak szénhidrátokat. Ezek az egyszerű cukrok, a laktóz és a szacharóz. nádcukor. A gyomorban történő emésztés még egyszerűbb vegyületekké - monoszacharidokká - alakítja ezeket az anyagokat, amelyeket nem kell különösebben megemészteni.

Mókusok

Különféle polimerek képviselik őket, amelyek húszból vannak kialakítva különböző típusok aminosavak. Az emésztés után végtermékként szabad aminosavak keletkeznek. A fehérjeemésztés közbenső termékei a polipeptidek, peptonok és dipeptidek.

Zsírok

Ezek meglehetősen egyszerű vegyületek, amelyek az emésztési és emésztési folyamatok eredményeként zsírsavakká és glicerinné alakulnak.

Fizikai folyamatok

Mindannyian tudjuk, hol van a gyomor, de mi az fizikai folyamatok előfordulnak a szervezetünkben – nem mindig. Az emésztés alapja a táplálék őrlése, amely rágás, valamint a belek és a gyomor ritmikus összehúzódásai során következik be. Az ilyen hatások elősegítik az étel összetörését, és minden részecskéjét alaposan összekeverik az emésztőnedvekkel, amelyek a belekben, a gyomorban és a szájban kiválasztódnak. Ezenkívül az emésztőrendszer falainak összehúzódásai biztosítják az élelmiszer folyamatos mozgását a szakaszokon. Mindezeket a mozgásokat folyamatosan az idegrendszer szabályozza és irányítja.

Kémiai reakciók

A gyomorban zajló emésztés elképzelhetetlen a testünkben zajló kémiai reakciók nélkül. Alapjuk a szénhidrátok, zsírok és fehérjék lebontása, nevezetesen a hidrolízis, amelyet bizonyos enzimcsoportok hajtanak végre. A tápanyagok a hidrolízis során apró részecskékre bomlanak le, amelyek felszívódnak a szervezetben. Ez a folyamat meglehetősen gyorsan megy végbe a gyomor- és más emésztőnedvekben található enzimek hatására.

Csak a monoszacharidok szívódnak fel a bélben: glükóz, galaktóz, fruktóz. Ezért a táplálékkal a szervezetbe kerülő oligo- és poliszacharidokat enzimrendszerekkel kell hidrolizálni monoszacharidokká. ábrán. Az 5.11 sematikusan ábrázolja a szénhidrátok emésztésében részt vevő enzimrendszerek lokalizációját, amely a szájüregben kezdődik az orális α-amiláz hatására, majd a bél különböző részein folytatódik a hasnyálmirigy α-amiláz, szacharáz-izomaltáz segítségével , glikoamiláz, β-glikozidáz (laktáz), trehaláz komplexek.

Rizs. 5.11. A szénhidrát emésztéshez szükséges enzimrendszerek lokalizációjának sémája

5.2.1. A szénhidrátok emésztése a száj és a hasnyálmirigy segítségével -amiláz ( -1,4-glikozidázok).Élelmiszerből kapott poliszacharidok, nevezetesen a keményítő (amely lineáris poliszacharid amilózból áll, amelyben a glükozil-maradékok α-1,4-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak össze, és amilopektinből, egy elágazó láncú poliszacharidból, ahol α-1,6-glikozid kötések is találhatók ), már a szájüregben hidrolizálni kezdenek, miután nyállal megnedvesítik az α-amiláz (α-1,4-glikozidáz) hidrolitikus enzimet (EC 3.2.1.1), amely lebontja a keményítő 1,4-glikozidos kötéseit, de nem hat az 1,6-glikozidos kötésekre.

Ezenkívül az enzim és a keményítő érintkezési ideje a szájüregben rövid, így a keményítő részlegesen emésztődik, nagy fragmentumokat képezve - dextrineket és egy kis maltóz-diszacharidot. A diszacharidokat nem hidrolizálja a nyál amiláza.

Ha a gyomorba kerül savas környezet a nyál amiláza gátolt, az emésztési folyamat csak a táplálékboluson belül mehet végbe, ahol az amiláz aktivitás egy ideig fennmaradhat, amíg a teljes darab pH-ja savassá nem válik. A gyomornedv nem tartalmaz olyan enzimeket, amelyek lebontják a szénhidrátokat, csak a glikozidos kötések enyhe savas hidrolízise lehetséges.

Az oligo- és poliszacharidok hidrolízisének fő helye a vékonybél, amelynek különböző részein bizonyos glikozidázok szekretálódnak.

A duodenumban a gyomor tartalmát a hasnyálmirigy szekréciója semlegesíti, amely HCO 3 -hidrogén-karbonátot tartalmaz, és pH-ja 7,5-8,0. A hasnyálmirigy-amiláz a hasnyálmirigy szekréciójában található, amely a keményítőben és a dextrinben lévő -1,4-glikozidos kötéseket hidrolizálja, így maltóz diszacharidok jönnek létre (ebben a szénhidrátban két glükózmaradék -1,4-glikozidos kötéssel kapcsolódik össze) és izomaltóz (ebben a szénhidrátban két glükózmaradék található a keményítőmolekula elágazási helyein, és α-1,6-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz). 8-10 glükózmaradékot tartalmazó oligoszacharidok is képződnek, amelyek α-1,4-glikozidos és α-1,6-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz.

Mindkét amiláz endoglikozidáz. A hasnyálmirigy-amiláz sem hidrolizálja a keményítőben lévő -1,6-glikozidkötéseket és a cellulózmolekulában lévő glükózmaradékokat összekötő -1,4-glikozidkötéseket.

A cellulóz változatlan formában halad át a belekben, és ballasztanyagként szolgál, térfogatot adva az élelmiszernek, és megkönnyítve az emésztési folyamatot. A vastagbélben a bakteriális mikroflóra hatására a cellulóz részlegesen hidrolizálható alkoholok, szerves savak és CO 2 képződéséhez, amelyek serkenthetik a bélmozgást.

A bél felső részében képződő maltóz, izomaltóz és triózszacharidok tovább hidrolizálódnak a vékonybélben specifikus glikozidázok hatására. Az étkezési diszacharidokat, a szacharózt és a laktózt a vékonybél specifikus diszacharidázai is hidrolizálják.

A bél lumenében az oligo- és diszacharidázok aktivitása alacsony, de a legtöbb enzim a hámsejtek felszínéhez kapcsolódik, amelyek a bélben ujj alakú kiemelkedéseken helyezkednek el - a bolyhokat és magukat viszont mikrobolyhokkal borítják. ezek a sejtek kefeszegélyt képeznek, növelve a hidrolitikus enzimek érintkezési felületét a szubsztrátjaikkal.

A diszacharidokban lévő glikozidkötéseket lebontó enzimek (diszacharidázok) az enterociták citoplazmatikus membránjának külső felületén elhelyezkedő enzimkomplexekbe csoportosulnak: szacharáz-izomaltáz, glikoamiláz, -glikozidáz.

5.2.2. Szacharáz-izomaltáz komplex. Ez a komplex két polipeptid láncból áll, és a polipeptid N-terminális részében található transzmembrán hidrofób domén segítségével kapcsolódik az enterocita felszínéhez. A szacharóz-izomaltáz komplex (EC 3.2.1.48 és 3.2.1.10) -1,2- és -1,6-glikozidos kötéseket hasít a szacharózban és az izomaltózban.

A komplex mindkét enzime képes a maltózban és a maltotriózban (három glükózmaradékot tartalmazó, keményítő hidrolízise során keletkező triszacharid) -1,4-glikozidos kötések hidrolizálására is.

Bár a komplex meglehetősen magas maltáz aktivitással rendelkezik, az oligo- és poliszacharidok emésztése során képződő maltóz 80%-át hidrolizálja, fő specifitása továbbra is a szacharóz és izomaltóz hidrolízise, ​​a glikozidos kötések hidrolízisének sebessége nagyobb, mint a kötések hidrolízisének sebessége a maltózban és a maltotriózban. Ebben az esetben a szacharóz alegység az egyetlen bélenzim, amely a szacharózt hidrolizálja. A komplex elsősorban a jejunumban lokalizálódik a bél proximális és disztális részében, a szacharáz-izomaltáz komplex tartalma jelentéktelen.

5.2.3. Glikoamiláz komplex. Ez a komplex (EC 3.2.1.3 és 3.2.1.20) -1,4-glikozidos kötéseket hidrolizál az oligoszacharidokban lévő glükózmaradékok között. A glikoamiláz komplex aminosavszekvenciája 60%-ban homológiát mutat a szacharáz-izomaltáz komplex szekvenciájával. Mindkét komplex a glikozil-hidrolázok 31. családjába tartozik. Az enzim exoglikozidáz lévén, a redukáló végről hat, és a maltóz lebontására is képes, ebben a reakcióban maltázként működik (ebben az esetben a glikoamiláz komplex hidrolizálja az oligo-, ill. poliszacharidok). A komplex két katalitikus alegységet tartalmaz, amelyek szubsztrátspecifitása kismértékben különbözik. A komplex a legnagyobb aktivitást a vékonybél alsó részeiben fejti ki.

5.2.4.  - Glikozidáz komplex (laktáz). Ez az enzimkomplex hidrolizálja a laktózban lévő galaktóz és glükóz közötti -1,4-glikozidos kötéseket.

A glikoprotein az ecsetszegélyhez kapcsolódik, és egyenetlenül oszlik el a vékonybélben. Az életkor előrehaladtával a laktáz aktivitás csökken: csecsemőkben maximális, felnőtteknél kevesebb, mint 10% -a a gyermekeknél izolált enzimaktivitás szintjének.

5.2.5. Trehalase. Ez az enzim (EC 3.2.1.28) egy glikozidáz komplex, amely hidrolizálja a monomerek közötti kötéseket a trehalózban, a gombákban található diszacharidban, amely két glükozil-maradékból áll, amelyeket glikozidkötés köt össze az első anomer szénatomok között.

Az élelmiszer-szénhidrátokból a glikozid-hidrolázok hatására monoszacharidok képződnek: nagy mennyiségben glükóz, fruktóz, galaktóz, kisebb mértékben mannóz, xilóz, arabinóz, melyeket a jejunum hámsejtjei, ill. ileumés speciális mechanizmusok segítségével e sejtek membránjain keresztül szállítják.

5.2.6. A monoszacharidok szállítása a bélhámsejtek membránjain keresztül. A monoszacharidok átvitele a bélnyálkahártya sejtjeibe elősegített diffúzióval és aktív transzporttal valósítható meg. Aktív transzport esetén a glükózt a Na + ionnal együtt egy hordozó fehérje szállítja át a membránon, és ezek az anyagok kölcsönhatásba lépnek a fehérje különböző részeivel (5.12. ábra). A Na + ion koncentráció gradiens mentén, a glükóz pedig a koncentráció gradienssel szemben kerül be a sejtbe (másodlagos aktív transzport), ezért minél nagyobb a gradiens, annál több glükóz kerül az enterocitákba. Az extracelluláris folyadék Na + koncentrációjának csökkenésével csökken a glükózellátás. Az aktív tünetek hátterében álló Na + koncentráció gradienst a Na +, K + -ATPáz működése biztosítja, amely pumpaként pumpálja ki a Na +-t a sejtből a K + ionért cserébe. Ugyanígy a galaktóz a másodlagos aktív transzport mechanizmusán keresztül jut be az enterocitákba.

Rizs. 5.12. A monoszacharidok bejutása az enterocitákba. Az SGLT1 egy nátrium-függő glükóz/galaktóz transzporter a hámsejtek membránjában; A bazolaterális membránon lévő Na +, K + -ATPáz az SGLT1 működéséhez szükséges nátrium- és káliumion-koncentráció gradiensét hozza létre. A GLUT5 túlnyomórészt fruktózt szállít a membránon keresztül a sejtbe. A bazolaterális membránon található GLUT2 szállítja ki a glükózt, galaktózt és fruktózt a sejtből (a szerint)

Az aktív transzportnak köszönhetően az enterociták képesek felszívni a glükózt, ha annak koncentrációja alacsony a bél lumenében. Magas glükózkoncentráció esetén speciális hordozófehérjék (transzporterek) segítségével, megkönnyített diffúzióval jut be a sejtekbe. A fruktóz ugyanígy szállítódik a hámsejtekbe.

A monoszacharidok az enterocitákból főként elősegített diffúzió révén jutnak be az erekbe. A glükóz fele a bolyhok kapillárisain keresztül a portális véna mentén a májba, a felét a vér szállítja más szövetek sejtjeibe.

5.2.7. A glükóz szállítása a vérből a sejtekbe. A glükóz bejutása a vérből a sejtekbe elősegített diffúzióval történik, azaz a glükóz transzport sebességét a membrán mindkét oldalán lévő koncentrációjának gradiense határozza meg. Az izomsejtekben és a zsírszövetben a megkönnyített diffúziót a hasnyálmirigy-hormon, az inzulin szabályozza. Inzulin hiányában a sejtmembrán nem tartalmaz glükóz transzportereket. Az eritrocitákból származó glükóz hordozó fehérje (transzporter) (GLUT1), amint az az 1. ábrán látható. 5.13, egy transzmembrán fehérje, amely 492 aminosavból áll, és doménszerkezettel rendelkezik. A poláris aminosavak a membrán mindkét oldalán találhatók, a hidrofób aminosavak a membránban lokalizálódnak, többször keresztezve azt. Tovább kívül A membránoknak glükózkötő helyük van. Amikor glükóz kötődik, a transzporter konformációja megváltozik, és a monoszacharid kötőhely megnyílik a sejt felé. A glükóz úgy kerül be a sejtbe, hogy elválik a hordozó fehérjétől.

5.2.7.1. Glükóz transzporterek: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. A glükóz transzporterek minden szövetben megtalálhatók, amelyeknek számos fajtája létezik, felfedezésük sorrendjében számozva. Öt típusú GLUT-t írtak le, amelyek hasonló elsődleges szerkezettel és tartományi szervezettel rendelkeznek.

Az agyban, a méhlepényben, a vesékben, a vastagbélben és a vörösvértestekben lokalizált GLUT 1 glükózt lát el az agyban.

A GLUT 2 szállítja a glükózt a vérbe szekretáló szervekből: az enterocitákból, a májból, és a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek β-sejtjeihez szállítja.

A GLUT 3 számos szövetben megtalálható, beleértve az agyat, a méhlepényt, a veséket, és biztosítja a glükóz áramlását az idegszövet sejtjeihez.

A GLUT 4 glükózt szállít az izomsejtekbe (csontváz és szív) és a zsírszövetbe, és inzulinfüggő.

A GLUT 5 a vékonybél sejtjeiben található, és fruktózt is szállíthat.

Minden transzporter egyaránt elhelyezkedhet a citoplazmában

Rizs. 5.13. Az eritrocitákból származó glükóz (GLUT1) fehérjehordozó (transzporter) szerkezete (szerint)

a sejtek hólyagjaiban és a plazmamembránban. Inzulin hiányában a GLUT 4 csak a sejt belsejében található. Az inzulin hatására a vezikulák a plazmamembránba jutnak, összeolvadnak vele és a GLUT 4 beépül a membránba, ami után a transzporter elősegíti a glükóz diffúzióját a sejtbe. A vér inzulinkoncentrációjának csökkenése után a transzporterek visszatérnek a citoplazmába, és leáll a glükóz szállítása a sejtbe.

Különféle zavarokat azonosítottak a glükóz transzporterek működésében. A transzporter fehérjék örökletes hibájával inzulinfüggetlen diabetes mellitus alakul ki. A fehérjehibákon kívül egyéb rendellenességek is előfordulhatnak, amelyeket: 1) az inzulin jel átvitelének hibája, amely a transzportert a membránba viszi, 2) a transzporter mozgásának hibája, 3) a fehérje membránba való beépülésének hibája. , 4) a membránról való leválás megsértése.

5.2.8. Inzulin. Ez a vegyület egy hormon, amelyet a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek β-sejtjei választanak ki. Az inzulin két polipeptid láncból álló polipeptid: az egyik 21 aminosavból áll (A lánc), a másik 30 aminosavból (B lánc). A láncok két diszulfidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz: A7-B7, A20-B19. Az A láncon belül egy intramolekuláris diszulfid kötés van a hatodik és a tizenegyedik csoport között. A hormon két konformációban létezhet: T és R (5.14. ábra).

Rizs. 5.14. Az inzulin monomer formájának térszerkezete: A sertés inzulin, T-konformáció, b humán inzulin, R-konformáció (A-lánc látható piros szín, B-lánc  sárga) (alapján )

A hormon létezhet monomer, dimer és hexamer formájában. A hexamer formában az inzulint cinkion stabilizálja, amely koordinációs kötéseket hoz létre mind a hat alegység B-láncának His10-ével (5.15. ábra).

Az emlős inzulinok elsődleges szerkezete nagy homológiát mutat a humán inzulinnal: például a sertés inzulin csak egy szubsztitúciót tartalmaz - a treonin helyett a szarvasmarha-inzulin karboxil-végén van alanin savmaradékok a humán inzulinnal összehasonlítva. A leggyakoribb szubsztitúciók az A lánc 8., 9. és 10. pozíciójában fordulnak elő, de ezeknek nincs jelentős hatása a hormon biológiai aktivitására.

Az aminosavak szubsztitúciói a diszulfid kötések pozíciójában, az A-lánc C- és N-terminális régióiban, valamint a B-lánc C-terminális régióiban hidrofób csoportok nagyon ritkák, ami ezek fontosságát jelzi. régiók az inzulin biológiai aktivitásának megnyilvánulásában. A B-lánc Phe24 és Phe25, valamint az A-lánc C- és N-terminális aminosavai részt vesznek a hormon aktív centrumának kialakításában.

Rizs. 5.15. Az inzulin hexamer (R 6) térszerkezete (a szerint)

5.2.8.1. Az inzulin bioszintézise. Az inzulin prekurzorként, 110 aminosavból álló preproinzulinként szintetizálódik a durva endoplazmatikus retikulum poliriboszómáin. A bioszintézis egy szignálpeptid képződésével kezdődik, amely behatol az endoplazmatikus retikulum lumenébe, és irányítja a növekvő polipeptid mozgását. A szintézis végén egy 24 aminosavból álló szignálpeptid lehasad a preproinzulinból, így 86 aminosavból álló proinzulin keletkezik, és átkerül a Golgi-készülékbe, ahol a ciszternákban további inzulin érlelés megy végbe. A proinzulin térbeli szerkezetét az ábra mutatja. 5.16.

A hosszú távú érlelés során a PC2 és PC1/3 szerin endopeptidázok hatására először az Arg64 és Lys65 közötti peptidkötés hasad fel, majd az Arg31 és Arg32 által alkotott peptidkötés hidrolizál, a C-peptid hasítása pedig 31 aminosavból áll. A proinzulin 51 aminosavat tartalmazó inzulinná történő átalakulása az A-lánc N-terminálisán és a B-lánc C-terminálisán lévő argininmaradékok hidrolízisével végződik karboxipeptidáz E hatására, amely hasonló specifitást mutat. karboxipeptidáz B-vé, azaz peptidkötéseket hidrolizál, a fő aminosavhoz tartozó iminocsoportot (5.17. és 5.18. ábra).

Rizs. 5.16. A proinzulin feltételezhető térbeli szerkezete olyan konformációban, amely elősegíti a proteolízist. A piros golyók kiemelik az aminosav-maradékokat (Arg64 és Lys65; Arg31 és Arg32), amelyek között a peptidkötések a proinzulin feldolgozás eredményeként hidrolízisen mennek keresztül (a szerint)

Az inzulin és a C-peptid ekvimoláris mennyiségben szekréciós szemcsékbe kerül, ahol az inzulin a cinkionnal kölcsönhatásba lépve dimereket és hexamereket képez. A szekréciós szemcsék egyesülnek a plazmamembránnal, és exocitózissal inzulint és C-peptidet választanak ki az extracelluláris folyadékba. Az inzulin felezési ideje a vérplazmában 3-10 perc, a C-peptidé körülbelül 30 perc. Az inzulint az inzulináz enzim bontja le, amely folyamat a májban és a vesében megy végbe.

5.2.8.2. Az inzulin szintézis és szekréció szabályozása. Az inzulinszekréció fő szabályozója a glükóz, amely szabályozza az inzulingén expresszióját és az alapvető energiahordozók anyagcseréjében részt vevő fehérjék génjeit. A glükóz közvetlenül kötődhet a transzkripciós faktorokhoz, ami közvetlen hatással van a génexpresszió sebességére. Másodlagos hatás léphet fel az inzulin és a glukagon szekréciójában, amikor az inzulin felszabadulása a szekréciós szemcsékből aktiválja az inzulin mRNS transzkripcióját. De az inzulinszekréció a Ca 2+ -ionok koncentrációjától függ, és hiányukkal csökken, még magas glükózkoncentráció esetén is, ami aktiválja az inzulinszintézist. Ezenkívül az adrenalin gátolja, amikor a  2 receptorokhoz kötődik. Az inzulinszekréció serkentői a növekedési hormonok, a kortizol, az ösztrogének és a gyomor-bélrendszeri hormonok (szekretin, kolecisztokinin, gyomor-gátló peptid).

Rizs. 5.17. A preproinzulin szintézise és feldolgozása (a szerint)

Az inzulin szekréciója a Langerhans-szigetek β-sejtjei által a vér glükózkoncentrációjának növekedésére válaszul a következőképpen történik:

Rizs. 5.18. A proinzulin inzulinná történő feldolgozása az Arg64 és Lys65 közötti peptidkötés hidrolízisével, amelyet a PC2 szerin endopeptidáz katalizál, és az Arg31 és az Arg32 közötti peptidkötést a PC1/3 szerin endopeptidázzal hasítjuk, az átalakulás az arginin-residuum hasításával ér véget. Az A-lánc N-terminálisa és a C-terminális B-lánc a karboxipeptidáz E hatására (a hasítható arginincsoportokat körökben jelöljük). A feldolgozás eredményeként az inzulin mellett C-peptid képződik (szerint)

1) a glükózt a GLUT 2 transzporter fehérje szállítja a β-sejtekbe;

2) a sejtben a glükóz glikolízisen megy keresztül, és a légzési ciklusban tovább oxidálódik, és ATP-t képez; az ATP szintézis intenzitása a vér glükóz szintjétől függ;

3) az ATP hatására a kálium-ioncsatornák bezáródnak és a membrán depolarizálódik;

4) a membrán depolarizációja feszültségfüggő kalciumcsatornák megnyílását és kalcium bejutását okozza a sejtbe;

5) a kalciumszint növekedése a sejtben aktiválja a foszfolipáz C-t, amely az egyik membránfoszfolipidet - foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfátot - inozit-1,4,5-trifoszfátra és diacil-glicerinre bontja;

6) Az endoplazmatikus retikulum receptorfehérjéihez kötődő inozitol-trifoszfát a kötött intracelluláris kalcium koncentrációjának éles növekedését okozza, ami a szekréciós szemcsékben tárolt, előre szintetizált inzulin felszabadulásához vezet.

5.2.8.3. Az inzulin hatásmechanizmusa. Az inzulin fő hatása az izmokra és zsírsejtek a glükóz sejtmembránon keresztüli szállításának fokozása. Az inzulin általi stimuláció 20-40-szeresére növeli a glükóz sejtbe jutásának sebességét. Inzulin hatására 5-10-szeresére nő a glükóz transzport fehérjék tartalma a plazmamembránokban, ugyanakkor 50-60%-kal csökken az intracelluláris készletben. Az ATP formájában szükséges energiamennyiség elsősorban az inzulinreceptor aktiválásához szükséges, nem pedig a transzporter fehérje foszforilációjához. A glükóztranszport stimulálása 20-30-szorosára növeli az energiafogyasztást, miközben a glükóz transzporterek mozgatásához csak kis mennyiség szükséges. Az inzulin és a receptor kölcsönhatása után néhány percen belül megfigyelhető a glükóz transzporterek sejtmembránba történő transzlokációja, és az inzulin további stimuláló hatásai szükségesek a transzporter fehérjék körforgási folyamatának felgyorsításához vagy fenntartásához.

Az inzulin a többi hormonhoz hasonlóan a megfelelő receptorfehérjén keresztül fejti ki hatását a sejteken. Az inzulinreceptor a sejtmembrán komplex integrált fehérje, amely két α-alegységből (130 kDa) és két α-alegységből (95 kDa) áll; előbbiek teljes egészében a sejten kívül, annak felszínén helyezkednek el, utóbbiak a plazmamembránon hatolnak be.

Az inzulinreceptor egy tetramer, amely két extracelluláris α-alegységből áll, amelyek kölcsönhatásba lépnek a hormonnal, és diszulfid hidakkal kapcsolódnak egymáshoz az 524 cisztein és mindkét α-alegység Cys682, Cys683, Cys685 triplettje között (lásd az 5.19. A), valamint két tirozin-kináz aktivitást mutató transzmembrán -alegység, amelyeket a Cys647 () és a Cys872 között diszulfidhíd köt össze. A 135 kDa molekulatömegű α-alegység polipeptidlánca 719 aminocsoportot tartalmaz

Rizs. 5.19. Az inzulinreceptor dimer szerkezete: A- az inzulinreceptor moduláris felépítése. A tetején a Cys524, Cys683-685 diszulfid hidakkal összekapcsolt α-alegységek találhatók, amelyek hat doménből állnak: kettő L1 és L2 leucin ismétlődést tartalmaz, egy ciszteinben gazdag CR régió és három III típusú fibronektin domén Fn o, Fn 1, ID. (társasági tartomány) . Alul - -alegységek, amelyek Cys647Cys872 diszulfidhíddal kapcsolódnak az -alegységhez, és hét doménből állnak: három fibronektin domén ID, Fn 1 és Fn 2, transzmembrán domén TM, membránnal szomszédos domén JM, tirozin TK kináz domén, egy C-terminális ST; b a receptor térbeli elrendezése, az egyik dimer színes, a másik fehér, A a hormonkötő hellyel szemben lévő aktiváló hurok, X (piros) az α-alegység C-terminális része, X (fekete) az α-alegység N-terminális része, sárga golyók 1,2,3-diszulfid kötések a cisztein csoportok között az 524., 683-685., 647-872. pozíciókban (a szerint)

savas oldalláncokból áll, és hat doménből áll: két L1 és L2 doménből, amelyek leucin ismétlődéseket tartalmaznak, a ciszteinben gazdag CR régióból, ahol az inzulinkötő központ található, és három III típusú fibronektin doménből, Fno, Fn 1, Ins (inszerciós domén) ( lásd 5.18. ábra). A -alegység 620 aminosavból áll, molekulatömege 95 kDa, és hét doménből áll: három fibronektin domén ID, Fn 1 és Fn 2, egy transzmembrán domén TM, egy membránnal szomszédos JM domén, egy tirozin kináz domén. TK, és egy C-terminális ST. A receptoron két inzulinkötőhely található: az egyik nagy affinitással, a másik alacsony affinitással. Ahhoz, hogy a hormonjelet a sejtbe továbbítsa, az inzulinnak egy nagy affinitású központhoz kell kötődnie. Ez a központ az egyik α-alegység L1, L2 és CR doménjéből inzulin kötődéséből, egy másik fibronektin doménjéből jön létre, miközben az α-alegységek egymással ellentétes elrendezésűek, amint az az 1. ábrán látható. 5.19, Val vel.

A receptor nagy affinitású helyével való inzulin kölcsönhatás hiányában az α-alegységeket a CR domén részét képező kiemelkedés (bütyök) távolítja el a β-alegységeket, ami megakadályozza az aktiváló hurok érintkezését. Az egyik β-alegység tirozin kináz doménjének (A-hurok) a másik β-alegységén foszforilációs helyekkel (5.20. ábra, b). Amikor az inzulin az inzulinreceptor nagy affinitású centrumához kötődik, a receptor konformációja megváltozik, a kitüremkedés már nem akadályozza meg az α- és β-alegységek közeledését, a TK domének aktiváló hurkai kölcsönhatásba lépnek a tirozin foszforilációs helyeivel. a szemközti TK doménen a β-alegységek transzfoszforilációja hét tirozin aminosavnál megy végbe: Y1158 , Y1162, Y1163 aktiváló hurok (ez egy kináz szabályozó domén), Y1328, Y1334 CT domén, Y965, JM domén (Y9F.5. A), ami a receptor tirozin-kináz aktivitásának növekedéséhez vezet. A TC 1030-as pozíciójában egy lizin-maradék található, amely a katalitikus aktív hely - az ATP-kötő központ - része. Ennek a lizinnek sok más aminosavval történő helyettesítése helyspecifikus mutagenezissel megszünteti az inzulinreceptor tirozin kináz aktivitását, de nem rontja az inzulin kötődését. Az inzulin ilyen receptorokhoz való kapcsolódása azonban nincs hatással a sejtanyagcserére és -proliferációra. Egyes szerin-treonin-maradékok foszforilációja éppen ellenkezőleg, csökkenti az inzulin iránti affinitást és csökkenti a tirozin-kináz aktivitását.

Számos inzulinreceptor szubsztrát ismert: IRS-1 (inzulinreceptor szubsztrát), IRS-2, a STAT család fehérjéi (jelátalakító és transzkripció aktivátor - szignálhordozók és transzkripciós aktivátorok a 4. „Biokémiai alapok” című részben tárgyaljuk részletesen. védőreakciók").

Az IRS-1 egy citoplazmatikus fehérje, amely a TK inzulinreceptor foszforilált tirozinjaihoz kötődik SH2 doménjével, és a tirozin-kináz receptor foszforilálja közvetlenül az inzulinnal történő stimuláció után. A szubsztrát foszforilációjának mértéke határozza meg az inzulinra adott sejtválasz növekedését vagy csökkenését, a sejtekben bekövetkező változások amplitúdóját és a hormonérzékenységet. Az IRS-1 gén károsodása inzulinfüggő cukorbetegséget okozhat. Az IRS-1 peptidlánc körülbelül 1200 aminosav-maradékot, 20-22 potenciális tirozin foszforilációs központot és körülbelül 40 szerin-treonin foszforilációs centrumot tartalmaz.

Rizs. 5.20. Egyszerűsített diagram szerkezeti változások amikor az inzulin az inzulinreceptorhoz kötődik: A a receptor konformációjának változása a nagy affinitású centrumban zajló hormonkötés következtében a nyúlvány elmozdulásához, az alegységek egymáshoz közeledéséhez és a TK domének transzfoszforilációjához vezet; b az inzulin és az inzulinreceptor nagy affinitású kötőhelyével való interakció hiányában a kiemelkedés (bütyök) megakadályozza az α- és β-alegységek közeledését és a TK domének transzfoszforilációját. A-hurok - a TK domén aktiváló hurokja, 1 és 2 számok körben - diszulfid kötések az alegységek között, TK - tirozin kináz domén, C - a TK katalitikus centruma, 1. és 2. készlet - α- aminosavszekvenciák alegységek, amelyek nagy affinitást képeznek az inzulinreceptor iránt (a szerint)

Az IRS-1 számos tirozinmaradékon történő foszforilációja lehetővé teszi, hogy SH2 domént tartalmazó fehérjékhez kötődjön: tirozin-foszfatáz syp, PI-3-kináz (foszfatidil-inozitol-3-kináz) p85 alegysége, Grb2 adapter fehérje, SH-Pphatase phosTP2 protein. , foszfolipáz C , GAP (kis GTP-kötő fehérjék aktivátora). Az IRS-1 hasonló fehérjékkel való kölcsönhatása eredményeként több downstream jel keletkezik.

Rizs. 5.21. A GLUT 4 glükóz transzporter fehérjék transzlokációja izom- és zsírsejtekben a citoplazmából a plazmamembránba inzulin hatására. Az inzulin és a receptor kölcsönhatása az inzulin receptor szubsztrát (IRS) foszforilációjához vezet, amely megköti a PI-3-kinázt (PI3K), ami katalizálja a foszfolipid foszfatidil-inozitol-3,4,5-trifoszfát (PtdIns(3) szintézisét ,4,5)P 3). Ez utóbbi vegyület a pleckstrin domének (PH) megkötésével mobilizálja a PDK1, PDK2 és PKB protein kinázokat a sejtmembránba. A PDK1 foszforilálja a PKB-t a Thr308-nál, aktiválva azt. A foszforilált PKB a GLUT 4-et tartalmazó vezikulákhoz kapcsolódik, ami a plazmamembránba történő transzlokációjukat okozza, ami a glükóz izom- és zsírsejtekbe történő fokozott szállításához vezet (a szerint)

A foszfolipáz C, amelyet a foszforilált IRS-1 stimulál, hidrolizálja a sejtmembrán foszfolipid foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfátot, és két második hírvivőt képez: inozit-3,4,5-trifoszfátot és diacil-glicerint. Az inozitol-3,4,5-trifoszfát az endoplazmatikus retikulum ioncsatornáira hatva kalciumot szabadít fel belőle. A diacil-glicerin a kalmodulinra és a protein-kináz C-re hat, amelyek különféle szubsztrátokat foszforilálnak, ami a sejtrendszerek aktivitásának megváltozásához vezet.

A foszforilált IRS-1 a PI-3-kinázt is aktiválja, amely katalizálja a foszfatidil-inozit, foszfatidil-inozitol-4-foszfát és foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfát foszfatidil-inozit-4,5-difoszfát foszfatidil-inozit-3-,3-linozifoszfat-3-, 3-linozifoszfatát te és foszfatidil-inozit, illetve -3,4,5-trifoszfát.

A PI-3-kináz egy heterodimer, amely szabályozó (p85) és katalitikus (p110) alegységeket tartalmaz. A szabályozó alegységben két SH2 domén és egy SH3 domén található, így a PI-3-kináz nagy affinitással kötődik az IRS-1-hez. A membránban képződő, a 3. pozícióban foszforilált foszfatidil-inozitol származékok megkötik az úgynevezett pleckstrin (PH) domént tartalmazó fehérjéket (a domén nagy affinitást mutat a foszfatidil-inozitol-3-foszfátokhoz): protein kináz PDK1 (foszfatidil-inozitid kináz), protein kináz B (PKB).

A protein kináz B (PKB) három doménből áll: N-terminális pleckstrin, központi katalitikus és C-terminális szabályozó. A plextrin domén szükséges a PKB aktiválásához. Miután a PKB a sejtmembránhoz közeli pleckstrin doménen keresztül kötődik, megközelíti a PDK1 proteinkinázt, amely

pleckstrin doménje is a sejtmembrán közelében található. A PDK1 foszforilálja a PKV kináz domén Thr308-át, ami PKV aktivációt eredményez. Az aktivált PKB foszforilálja a glikogén szintáz kináz 3-at (a Ser9-nél), inaktiválva az enzimet, és ezáltal a glikogén szintézis folyamatát. A PI-3-foszfát-5-kináz is foszforilálódik, és olyan vezikulákra hat, amelyekben a GLUT 4 transzport fehérjék raktározódnak a zsírsejtek citoplazmájában, ami a glükóz transzporterek mozgását a sejtmembránba, abba integrálódását és a glükóz transzmembrán transzferét okozza. izom- és zsírsejtek (5.21. ábra).

Az inzulin nem csak a GLUT 4 transzporter fehérjék segítségével befolyásolja a glükóz áramlását a sejtbe, részt vesz a glükóz, zsírok, aminosavak, ionok metabolizmusának szabályozásában, a fehérjék szintézisében, és befolyásolja a glükóz folyamatait. replikáció és átírás.

A sejtben a glükóz metabolizmusára gyakorolt ​​​​hatás a glikolízis folyamatának stimulálásával történik az ebben a folyamatban részt vevő enzimek aktivitásának növelésével: glükokináz, foszfofruktokináz, piruvát-kináz, hexokináz. Az inzulin az adenilát-cikláz kaszkádon keresztül aktiválja a foszfatázt, amely defoszforilálja a glikogén-szintázt, ami a glikogén szintézis aktiválásához (5.22. ábra) és lebomlási folyamatának gátlásához vezet. A foszfoenolpiruvát-karboxikináz gátlásával az inzulin gátolja a glükoneogenezis folyamatát.

Rizs. 5.22. Glikogén szintézis séma

A májban és a zsírszövetben az inzulin hatására a zsírszintézist az enzimek aktiválásával serkentik: acetilCoA karboxiláz, lipoprotein lipáz. Ugyanakkor a zsírok lebontása gátolt, mivel az inzulin által aktivált foszfatáz, a defoszforiláló hormonra érzékeny triacilglicerin-lipáz gátolja ezt az enzimet, és csökken a vérben keringő zsírsavak koncentrációja.

A májban, a zsírszövetben, a vázizmokban és a szívben az inzulin több mint száz gén átírási sebességét befolyásolja.

5.2.9. glukagon. A vér glükózkoncentrációjának csökkenésére reagálva a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek α-sejtjei az „éhséghormont” - a glukagont - termelik, amely egy 3485 Da molekulatömegű polipeptid, amely 29-ből áll. aminosav-maradékok.

A glukagon hatása ellentétes az inzulin hatásával. Az inzulin a glikogenezis, lipogenezis és fehérjeszintézis serkentésével elősegíti az energiaraktározást, a glukagon pedig a glikogenolízis és lipolízis stimulálásával a potenciális energiaforrások gyors mobilizálását idézi elő.

Rizs. 5.23. A humán proglucagon felépítése és a proglucagon szövetspecifikus feldolgozása proglucagon eredetű peptidekké: a hasnyálmirigyben a proglukagonból glukagon és MPGF (mayor proglucagon fragment) képződik; a bél és a központi idegrendszer egyes részeinek neuroendokrin sejtjeiben glicentin, oxintomodulin, GLP-1 (proglukagonból származó peptid), GLP-2, két intermedier peptid (intermedier peptid - IP), GRPP - glicentinnel rokon hasnyálmirigy polipeptid (hasnyálmirigyből származó polipeptid - glicentin származék) (a szerint)

A hormont a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek α-sejtjei, valamint a bél neuroendokrin sejtjei és a központi idegrendszer inaktív prekurzora - proglukagon (molekulatömege 9000 Da) formájában szintetizálják. 180 aminosavat tartalmaz, és konvertáz 2 segítségével feldolgozás alatt áll, és több különböző hosszúságú peptidet képez, köztük glukagont és két glukagonszerű peptidet (glükagonszerű peptid - GLP-1, GLP-2, glicentin) (5.23. ábra). A glukagon 27 aminosavjából 14 azonos a gyomor-bél traktus egy másik hormonjának, a szekretinnek a molekulájában található aminosavakkal.

Ahhoz, hogy a glukagon kötődjön a rá reagáló sejtek receptoraihoz, az N-terminálistól számítva 1-27. szekvenciájának integritása szükséges. Fontos szerep A hormon hatásainak megnyilvánulásában az N-terminálison elhelyezkedő hisztidin, a receptorokhoz való kötődésben pedig a 20-27. fragmentum játszik szerepet.

A vérplazmában a glukagon nem kötődik semmilyen transzportfehérjéhez a májban, a proteinázok elpusztítják, és a lebomlás a Ser2 és Gln3 közötti kötés felszakadásával és a kötőszövet eltávolításával kezdődik; dipeptid az N-terminálisról.

A glukagon elválasztását a glükóz elnyomja, de a fehérjetartalmú élelmiszerek stimulálják. A GLP-1 gátolja a glukagon szekréciót és serkenti az inzulin szekréciót.

A glukagon csak azokra a hepatocitákra és zsírsejtekre fejti ki hatását, amelyek receptorai vannak a plazmamembránban. A hepatocitákban a plazmamembrán receptoraihoz kötődve a glukagon a G fehérjén keresztül aktiválja az adenilát-ciklázt, amely katalizálja a cAMP képződését, ami viszont a foszforiláz aktiválásához vezet, ami felgyorsítja a glikogén lebomlását, és gátolja a gátlást. glikogén szintázt és gátolja a glikogén képződést. A glukagon serkenti a glükoneogenezist azáltal, hogy indukálja a folyamatban részt vevő enzimek szintézisét: glükóz-6-foszfatáz, foszfoenolpiruvát-karboxikináz, fruktóz-1,6-bifoszfatáz. A glukagon májra gyakorolt ​​összhatása a glükóz fokozott termelésére csökken.

A zsírsejtekben a hormon az adenilát-cikláz kaszkád segítségével aktiválja a hormonérzékeny triacilglicerin-lipázt is, serkentve a lipolízist. A glukagon fokozza a katekolaminok szekrécióját a mellékvese velőjében. A „harcolj vagy menekülj” reakciók megvalósításában való részvétellel a glukagon növeli az energiaszubsztrátok (glükóz, szabad zsírsavak) elérhetőségét a vázizmok számára, és a szív munkájának fokozásával növeli a vázizmok vérellátását.

A glukagonnak nincs hatása a vázizomzat glikogénjére, mivel szinte teljesen hiányoznak bennük a glukagon receptorok. A hormon fokozza a hasnyálmirigy β-sejtjeinek inzulinszekrécióját és gátolja az inzulináz aktivitást.

5.2.10. A glikogén anyagcsere szabályozása. A glükóznak a szervezetben glikogén formájában történő felhalmozódása és lebomlása összhangban van a szervezet energiaszükségletével. A glikogén anyagcsere folyamatok irányát a hormonok hatásától függő mechanizmusok szabályozzák: az inzulin, a glukagon és az adrenalin májában, az inzulin és az adrenalin izomzatában. A glikogén szintézisének vagy lebomlásának váltási folyamatai a felszívódási periódusból a posztabszorpciós periódusba való átmenet során, vagy a nyugalmi állapotból a fizikai munkába való átállás során következnek be.

5.2.10.1. A glikogén foszforiláz és a glikogén szintáz aktivitásának szabályozása. Amikor a glükóz koncentrációja a vérben megváltozik, megtörténik az inzulin és a glukagon szintézise és szekréciója. Ezek a hormonok szabályozzák a glikogén szintézis és lebontás folyamatait, foszforilációjuk-defoszforilációjukon keresztül befolyásolva e folyamatok kulcsenzimeinek, a glikogén-szintáznak és a glikogén-foszforiláznak a tevékenységét.

Rizs. 5.24 A glikogén foszforiláz aktiválása a Ser14 maradék foszforilálásával glikogén foszforiláz kináz segítségével és inaktiválása a szerin maradék defoszforilációját katalizáló foszfatázzal (a szerint)

Mindkét enzim két formában létezik: foszforilált (aktív glikogén-foszforiláz). Aés inaktív glikogén szintáz) és defoszforilált (inaktív foszforiláz bés aktív glikogén-szintáz) (5.24. és 5.25. ábra). A foszforilációt egy kináz végzi, amely katalizálja a foszfátmaradék átvitelét az ATP-ről egy szerinmaradékra, a defoszforilációt pedig a foszfoprotein-foszfatáz katalizálja. A kináz és foszfatáz aktivitást a foszforiláció-defoszforiláció is szabályozza (lásd 5.25. ábra).

Rizs. 5.25. A glikogén szintáz aktivitásának szabályozása. Az enzim a foszfoprotein-foszfatáz (PP1) hatására aktiválódik, amely három foszfoszerint defoszforilál a glikogén-szintáz C-terminálisa közelében. A glikogén szintáz kináz 3 (GSK3), amely katalizálja a glikogén szintáz három szerin oldalláncának foszforilációját, gátolja a glikogén szintézist, és a kazein kináz (CKII) általi foszforiláció által aktiválódik. Az inzulin, a glükóz és a glükóz-6-foszfát aktiválja a foszfoprotein-foszfatázt, míg a glukagon és az adrenalin (epinefrin) gátolja azt. Az inzulin gátolja a glikogén szintáz kináz 3 hatását (a szerint)

A cAMP-függő protein kináz A (PKA) foszforilálja a foszforiláz kinázt, és aktív állapotba hozza, ami viszont foszforilezi a glikogén foszforilázt. A cAMP szintézist az adrenalin és a glukagon serkenti.

Az inzulin a Ras fehérjét (Ras jelátviteli útvonal) magában foglaló kaszkádon keresztül aktiválja a pp90S6 protein kinázt, amely foszforilálja és ezáltal aktiválja a foszfoprotein foszfatázt. Az aktív foszfatáz defoszforilálja és inaktiválja a foszforiláz kinázt és a glikogén foszforilázt.

A glikogén-szintáz PKA általi foszforilációja inaktiválásához vezet, a foszfoprotein-foszfatáz általi defoszforiláció pedig aktiválja az enzimet.

5.2.10.2. A glikogén metabolizmus szabályozása a májban. A vér glükózkoncentrációjának megváltoztatása megváltoztatja a hormonok: az inzulin és a glukagon relatív koncentrációját is. Az inzulinkoncentráció és a glukagon koncentráció arányát a vérben „inzulin-glükagon indexnek” nevezik. A poszt-abszorpciós időszakban az index csökken, és a vércukorszint szabályozását a glukagon koncentrációja befolyásolja.

A glukagon a fent leírtak szerint aktiválja a glükóz felszabadulását a vérben a glikogén lebontása (a glikogén-foszforiláz aktiválása és a glikogén-szintáz gátlása) vagy más anyagokból történő szintézis révén - glükoneogenezis. A glükóz-1-foszfát glikogénből képződik, amely glükóz-6-foszfáttá izomerizálódik, amely a glükóz-6-foszfatáz hatására hidrolizálva szabad glükózt képez, amely a sejtből a vérbe kerülhet (5.26. ábra). .

Az adrenalin hepatocitákra gyakorolt ​​hatása hasonló a glukagon hatásához a β 2 receptorok esetében, és a glikogén foszforiláz foszforilációja és aktiválása okozza. Abban az esetben, ha az adrenalin kölcsönhatásba lép a plazmamembrán  1 receptoraival, a hormonális jel transzmembrán átvitele az inozitol-foszfát mechanizmus segítségével történik. Mindkét esetben aktiválódik a glikogén lebontási folyamata. Az egyik vagy másik típusú receptor használata a vérben lévő adrenalin koncentrációjától függ.

Rizs. 5.26. A glikogén foszforolízis sémája

Az emésztés során az inzulin-glükagon index nő, és az inzulin hatása dominál. Az inzulin csökkenti a glükóz koncentrációját a vérben, és a Ras-útvonalon keresztül történő foszforiláció révén aktiválja a foszfodiészteráz cAMP-t, amely ezt a második hírvivőt hidrolizálja AMP-vé. Az inzulin a Ras-útvonalon keresztül aktiválja a glikogéngranulátumok foszfoprotein-foszfatázát is, defoszforilezi és aktiválja a glikogén-szintázt, valamint inaktiválja a foszforiláz-kinázt és magát a glikogén-foszforilázt. Az inzulin indukálja a glükokináz szintézisét, hogy felgyorsítsa a glükóz foszforilációját a sejtben és annak glikogénbe való beépülését. Így az inzulin aktiválja a glikogén szintézis folyamatát és gátolja annak lebomlását.

5.2.10.3. A glikogén anyagcsere szabályozása az izmokban. Intenzív izommunka esetén a glikogén lebontását felgyorsítja az adrenalin, amely a  2 receptorokhoz kötődik, és az adenilát-cikláz rendszeren keresztül a foszforiláz kináz és a glikogén foszforiláz foszforilációjához és aktiválásához, valamint a glikogén foszforiláz (Fglikogén szintáz) gátlásához vezet. 5,27 és 5,28). A glikogénből képződő glükóz-6-foszfát további átalakítása eredményeként ATP szintetizálódik, amely az intenzív izommunkához szükséges.

Rizs. 5.27. A glikogén-foszforiláz aktivitás szabályozása az izmokban (szerint)

Nyugalomban az izomglikogén foszforiláz inaktív, mivel defoszforilált állapotban van, de a glikogén lebomlása a glikogén foszforiláz b alloszterikus aktiválódása miatt következik be, az AMP és az ATP hidrolízise során képződő ortofoszfát segítségével.

Rizs. 5.28. A glikogén szintáz aktivitás szabályozása az izmokban (szerint)

Mérsékelt izomösszehúzódások során a foszforiláz kináz allosztérikusan (Ca 2+ ionok által) aktiválódhat. A Ca 2+ -koncentráció az izomösszehúzódással nő motoros idegi jel hatására. A jel lecsengésekor a Ca 2+ koncentráció csökkenése egyidejűleg „kikapcsolja” a kináz aktivitást, így

A Ca 2+ -ionok nemcsak az izomösszehúzódásban vesznek részt, hanem az összehúzódásokhoz szükséges energia biztosításában is.

A Ca 2+ ionok a kalmodulin fehérjéhez kötődnek, in ebben az esetben a kináz egyik alegységeként működik. Az izomfoszforiláz kináz szerkezete  4  4  4  4. Csak a -alegység rendelkezik katalitikus tulajdonságokkal, a - és -alegységek, lévén szabályozók, PKA segítségével a szerinmaradékoknál foszforilálódnak, a -alegység megegyezik a kalmodulin fehérjével (részletesen a 2.3. fejezetben tárgyaljuk). 2. rész „Mozgás biokémiája”), négy Ca 2+ iont köt meg, ami konformációs változásokhoz, a katalitikus -alegység aktiválásához vezet, bár a kináz defoszforilált állapotban marad.

A nyugalmi emésztés során az izmokban is megtörténik a glikogén szintézis. A glükóz a GLUT 4 transzporter fehérjék (mobilizációjuk) segítségével jut be az izomsejtekbe sejt membrán fejezetben részletesen tárgyaljuk az inzulin hatására. 5.2.4.3. 5.21). Az inzulin a glikogén-szintáz és a glikogén-foszforiláz defoszforilációja révén befolyásolja az izmok glikogénszintézisét is.

5.2.11. A fehérjék nem enzimatikus glikozilezése. A fehérjék poszttranszlációs módosításának egyik típusa a szerin, treonin, aszparagin és hidroxilizin maradékok glikozilezése glikoziltranszferázok segítségével. Mivel az emésztés során a vérben magas szénhidrátkoncentráció (redukáló cukrok) keletkezik, lehetséges a fehérjék, lipidek és nukleinsavak nem enzimatikus glikozilációja, az úgynevezett glikáció. A cukrok és a fehérjék többlépcsős kölcsönhatásának eredményeként keletkező termékeket fejlett glikozilációs végtermékeknek (AGE) nevezik, és számos emberi fehérjében megtalálhatók. Ezeknek a termékeknek a felezési ideje hosszabb, mint a fehérjéké (több hónaptól több évig), és képződésük sebessége a redukáló cukornak való kitettség mértékétől és időtartamától függ. Feltételezik, hogy a cukorbetegségből, az Alzheimer-kórból és a szürkehályogból eredő számos szövődmény összefügg ezek kialakulásával.

A glikációs folyamat két szakaszra osztható: korai és késői. A glikáció első szakaszában nukleofil támadás lép fel a glükóz karbonilcsoportján a lizin -amino-csoportja vagy az arginin guanidinium-csoportja által, ami labilis Schiff-bázis képződését eredményezi. N-glikozilimin (5.29. ábra) A Schiff-bázis képződése viszonylag gyors és visszafordítható folyamat.

Ezután következik az újracsoportosítás N-glikozilimin az Amadori termék előállításához - 1-amino-1-dezoxifruktóz. Ennek a folyamatnak a sebessége kisebb, mint a glikozilimin képződésének sebessége, de lényegesen nagyobb, mint a Schiff-bázis hidrolízisének sebessége,

Rizs. 5.29. A fehérje glikációjának sémája. A szénhidrát nyitott formája (glükóz) reagál a lizin -amino-csoportjával, és egy Schiff-bázist képez, amely Amadori átrendeződésen megy keresztül ketoaminná egy enolamin intermedier képződésével. Az Amadori-átrendeződés felgyorsul, ha aszpartát- és argininmaradékok találhatók a lizin-maradék közelében. A ketoamin számos terméket (fejlett glikációs végterméket – AGE-t) képes előállítani. A diagram a második szénhidrátmolekulával való reakciót mutatja, amely diketoamin képződik (a szerint)

ezért az 1-amino-1-dezoxifruktóz aminosavakat tartalmazó fehérjék felhalmozódnak a vérben A glikáció korai szakaszában a fehérjékben lévő lizin-maradékok módosulását nyilvánvalóan elősegíti a reagáló aminosav közvetlen közelében lévő hisztidin, lizin vagy arginin. csoport, amelyek a folyamat fő katalízisét savasan végzik, valamint az aszpartátmaradékok, amelyek a cukor második szénatomjából egy protont vonnak ki. A ketoamin egy másik szénhidrátmaradékot tud megkötni az iminocsoportnál, így kétszeresen glikált lizint képez, amely diketoaminná válik (lásd 5.29. ábra).

A glikáció késői szakasza, beleértve a további átalakulásokat N-glikozilimin és az Amadori termék, egy lassabb folyamat, amely stabil fejlett glikációs végtermékek (AGE) képződéséhez vezet. BAN BEN Utóbbi időben Adatok jelentek meg a képződött α-dikarbonil vegyületek (glioxál, metilglioxál, 3-dezoxiglukozon) AGE képződésében való közvetlen részvételéről. ban ben vivo mind a glükóz lebontása során, mind a Schiff-bázis átalakulásai eredményeként a fehérjék lizinjének glükózzal történő módosítása során (5.30. ábra). A specifikus reduktázok és szulfhidril vegyületek (liponsav, glutation) képesek a reaktív dikarbonilvegyületeket inaktív metabolitokká alakítani, ami a fejlett glikációs termékek képződésének csökkenésében mutatkozik meg.

Az α-dikarbonil-vegyületek reakciói a fehérjékben lévő lizin-maradékok ε-amino-csoportjaival vagy arginin-maradékok guanidinium-csoportjaival fehérje-keresztkötések kialakulásához vezetnek, amelyek a cukorbetegségben és más betegségekben a fehérjeglikáció okozta szövődményekért felelősek. Emellett az Amadori termék C4 és C5 szekvenciális dehidratációja következtében 1-amino-4-dezoxi-2,3-dion és -énedion képződik, amelyek részt vehetnek az intramolekuláris és intermolekuláris fehérjekereszt kialakulásában is. - linkek.

A jellemzett AGE-k között N ε -karboximetillizin (CML) és N ε -karboxietil-lizin (CEL), bisz(lizil)imidazol adduktok (GOLD - glioxal-lizil-lizil-dimer, MOLD - metilglioxal-lizil-lizil-dimer, DOLD - dezoxiglukozon-lizil-lizil-dimer), imidazolonok (G-H,MG) -H és 3DG-H), pirralin, argpirimidin, pentozidin, keresztlin és vesperlizin. 5.31 mutat néhányat

Rizs. 5.30. A fehérje glikációjának sémája D-glükóz jelenlétében. A doboz a glikációból származó AGE termékek fő prekurzorait mutatja (a szerint)

fejlett glikációs végtermékek. Például a pentozidin és a karboxi-metil-lizin (CML), az oxidatív körülmények között képződő glikációs végtermékek, megtalálhatók a hosszú élettartamú fehérjékben: bőrkollagénben és lencsekristályinban. A karboxi-metil-lizin a pozitív töltésű aminocsoport helyett negatív töltésű karboxilcsoportot visz be a fehérjébe, ami a fehérje felületén lévő töltés megváltozásához és a fehérje térszerkezetének megváltozásához vezethet. A CML az antitestek által felismert antigén. A termék mennyisége az életkorral lineárisan növekszik. A pentosidin egy keresztkötés (cross-link product) az Amadori termék és a fehérje bármely pozíciójában lévő argininmaradék között, amely aszkorbátból, glükózból, fruktózból, ribózból képződik, amely Alzheimer-kórban szenvedő betegek agyszövetében található. cukorbetegek bőre és vérplazmája.

A fejlett glikációs végtermékek elősegíthetik a szabad gyökök oxidációját, a töltés változását a fehérje felszínén, és a fehérje különböző régiói közötti irreverzibilis keresztkötéseket, amelyek

megzavarja térszerkezetüket és működésüket, így ellenállóvá válik az enzimatikus proteolízissel szemben. A szabad gyökös oxidáció viszont nem enzimatikus proteolízist vagy fehérje fragmentációt, lipidperoxidációt okozhat.

A bazális membránfehérjéken előrehaladott glikációs végtermékek (IV. típusú kollagén, laminin, heparán-szulfát proteoglikán) képződése annak megvastagodásához, a kapillárisok lumenének szűküléséhez és működésének megzavarásához vezet. Az extracelluláris mátrix ezen zavarai megváltoztatják az erek szerkezetét és működését (az érfal rugalmasságának csökkenése, megváltozik a nitrogén-monoxid értágító hatására adott válasz), és hozzájárulnak az érelmeszesedési folyamatok gyorsabb fejlődéséhez.

A fejlett glikációs végtermékek (AGE-k) bizonyos gének expresszióját is befolyásolják azáltal, hogy a fibroblasztokon, T-limfocitákon, a vesében (mezangiális sejtek), az érfalban (endothel és simaizomsejtek), a sejtek specifikus AGE receptoraihoz kötődnek. az agyban, valamint a májban és a lépben is, ahol a legnagyobb számban kimutathatók, vagyis a makrofágokban gazdag szövetekben, amelyek az oxigén szabad gyökök képződésének fokozásával közvetítik ennek a jelnek a továbbítását. Ez utóbbiak viszont aktiválják az NF-kB nukleáris faktor transzkripcióját, amely számos, különböző károsodásokra reagáló gén expressziójának szabályozója.

A fehérjék nem enzimatikus glikozilációjának nemkívánatos következményeinek megelőzésének egyik hatékony módja az élelmiszerek kalóriatartalmának csökkentése, ami a vér glükózkoncentrációjának csökkenésében és a nem enzimatikus hozzáadott vércukorszint csökkenésében nyilvánul meg. glükóz hosszú életű fehérjékké, például hemoglobinná. A glükózkoncentráció csökkenése a fehérje glikoziláció és a lipidperoxidáció csökkenéséhez vezet. A glikoziláció negatív hatása egyrészt a glükóz hosszú élettartamú fehérjékhez való kötődése során fellépő szerkezet- és működészavarból, másrészt az átmenetifém-ionok jelenlétében a cukrok oxidációja során képződő szabad gyökök által okozott fehérjék oxidatív károsodásából adódik. A nukleotidok és a DNS szintén nem enzimatikus glikoziláción megy keresztül, ami a közvetlen DNS-károsodás és a javítórendszerek inaktiválódása miatti mutációkhoz vezet, ami a kromoszómák fokozott törékenységét okozza. Jelenleg vizsgálják azokat a megközelítéseket, amelyekkel farmakológiai és genetikai beavatkozásokkal megelőzhető a glikáció hosszú élettartamú fehérjékre gyakorolt ​​hatása.

Vannak, akik úgy vélik, hogy a szénhidrátok, zsírok és fehérjék mindig teljesen felszívódnak a szervezetben. Sokan azt gondolják, hogy a tányérjukon lévő (és természetesen megszámolt) kalória abszolút mennyisége a véráramba kerül, és nyomot hagy a szervezetünkben. A valóságban minden más. Nézzük meg külön-külön az egyes makrotápanyagok felszívódását.

Emésztés (asszimiláció)- ez olyan mechanikai és biokémiai folyamatok összessége, amelyek során az ember által felvett táplálék a szervezet működéséhez szükséges anyagokká alakul.

Az emésztési folyamat általában a szájban kezdődik, majd a lerágott étel a gyomorba kerül, ahol különböző biokémiai kezeléseknek vetik alá (főleg ezen a ponton fehérjét dolgoznak fel). A folyamat a vékonybélben folytatódik, ahol különféle élelmiszer-enzimek hatására a szénhidrátok glükózzá alakulnak, a lipidek zsírsavakra és monogliceridekre, a fehérjék pedig aminosavakra bomlanak le. Mindezek az anyagok a bélfalon keresztül felszívódnak, bejutnak a vérbe, és eloszlanak a szervezetben.

A makrotápanyagok felszívódása nem tart órákon át, és nem terjed ki a teljes 6,5 méteren vékonybél. A szénhidrátok és lipidek 80%-os, a fehérjék 50%-os felszívódása a vékonybél első 70 centiméterében történik.

A szénhidrátok felszívódása

Asszimiláció különféle típusok szénhidrátokat eltérően fordul elő, mivel eltérő kémiai szerkezettel rendelkeznek, és ezért eltérő a felszívódási sebességük. Különféle enzimek hatására az összetett szénhidrátok egyszerű és kevésbé összetett cukrokra bomlanak, amelyeknek többféle fajtája van.

Glikémiás index (GI) egy rendszer a szénhidrátok glikémiás potenciáljának osztályozására különféle termékek. Ez a rendszer lényegében azt vizsgálja, hogy egy adott élelmiszer hogyan befolyásolja a vércukorszintet.

Vizuálisan: ha megeszünk 50 g cukrot (50% glükóz / 50% fruktóz) (lásd az alábbi képet) és 50 g glükózt, és 2 óra múlva ellenőrizzük a vércukorszintet, a cukor GI-je alacsonyabb lesz, mint a tiszta glükózé. , mivel a cukorban lévő mennyisége alacsonyabb.

Mi van, ha egyenlő mennyiségű glükózt eszünk, például 50 g glükózt és 50 g keményítőt? A keményítő egy hosszú lánc, amely nagyszámú glükózegységből áll, de ahhoz, hogy ezek az „egységek” kimutathatók legyenek a vérben, a láncot fel kell dolgozni: minden vegyületet le kell bontani, és egyesével a vérbe bocsátani. Ezért a keményítő alacsonyabb GI-vel rendelkezik, mivel a vér glükóz szintje keményítő fogyasztása után alacsonyabb lesz, mint glükóz elfogyasztása után. Képzelje el, ha egy kanál cukrot vagy egy kocka finomított cukrot dob ​​a teába, melyik oldódik fel gyorsabban?

Glikémiás válasz az élelmiszerekre:

• balra - alacsony GI-vel rendelkező keményítőtartalmú élelmiszerek lassú felszívódása;


• jobb - a glükóz gyors felszívódása a vércukorszint éles csökkenésével az inzulin vérbe való gyors felszabadulása következtében.

A GI relatív érték, és a glükóz glikémiára gyakorolt ​​hatásához viszonyítva mérik. A fentiekben egy példa látható az elfogyasztott tiszta glükózra és a keményítőre adott glikémiás reakcióra. A GI-t kísérletileg több mint ezer élelmiszernél mérték meg.

Ha a káposzta mellett a 10-es számot látjuk, ez azt jelenti, hogy a glikémiára gyakorolt ​​hatásának ereje megegyezik a glükóz hatásának 10%-ával, körte esetében 50%-kal stb.

Glükózszintünket úgy tudjuk befolyásolni, ha nem csak alacsony GI-vel, hanem alacsony szénhidráttartalmú ételeket választunk, ezt nevezzük glikémiás terhelésnek (GL).

A GN figyelembe veszi mind a termék GI-jét, mind a fogyasztáskor a vérbe jutó glükóz mennyiségét. Tehát gyakran a magas GI-vel rendelkező élelmiszerek kis GI-vel rendelkeznek. A táblázatból világosan látszik, hogy nincs értelme csak egy paramétert nézni - a képet átfogóan kell megvizsgálni.

Élelmiszerek glikémiás indexe és fogyás

Kezdjük valami egyszerűvel: van nagy mennyiség tudományos és orvosi kutatás, amelyek azt jelzik, hogy az alacsony GI-vel rendelkező ételek pozitív hatással vannak a fogyásra. Számos biokémiai mechanizmus vesz részt ebben, de a számunkra legrelevánsabbat megnevezzük:

1. Az alacsony GI-értékű élelmiszerek okozzák nagyobb érzés jóllakottság, mint a magas GI-értékű ételek.


2. A magas GI-vel rendelkező élelmiszerek fogyasztása után megemelkedik az inzulinszint, ami serkenti a glükóz és a lipidek felszívódását az izmokba, a zsírsejtekbe és a májba, miközben leállítja a zsírok lebomlását. Ennek eredményeként a glükóz és a zsírsavak szintje a vérben csökken, és ez serkenti az éhséget és az új táplálékfelvételt.


3. A különböző GI-vel rendelkező ételek eltérő hatással vannak a zsírlebontásra pihenés közben és közben sportedzés. Az alacsony GI-értékű élelmiszerekből származó glükóz nem rakódik le olyan aktívan glikogénben, de edzés közben a glikogén nem ég el olyan aktívan, ami azt jelzi, fokozott használat zsírok erre a célra.

• Minél zúzottabb a termék (főleg a szemekre vonatkozik), annál magasabb a termék GI-je.

A búzaliszt (GI 85) és a búzaszem (GI 15) közötti különbség mindkét kritérium alá esik. Ez azt jelenti, hogy a gabonából a keményítő lebontási folyamata hosszabb, és a keletkező glükóz lassabban kerül a vérbe, mint a lisztből, így hosszabb ideig biztosítja a szervezet számára a szükséges energiát.

• Minél több rostot tartalmaz egy termék, annál alacsonyabb a GI.


• A termékben lévő szénhidrátok mennyisége nem kevésbé fontos, mint a GI.

A cékla egy olyan zöldség, amely többet tartalmaz magas tartalom rost, mint a liszt. Annak ellenére, hogy magas glikémiás index, alacsony a szénhidráttartalma, vagyis alacsonyabb a glikémiás terhelése. Ebben az esetben annak ellenére, hogy GI-je megegyezik egy gabonatermékével, a vérbe jutó glükóz mennyisége sokkal kevesebb lesz.

• A nyers zöldségek és gyümölcsök GI-je alacsonyabb, mint a főtté.

Ez a szabály nemcsak a sárgarépára vonatkozik, hanem minden magas keményítőtartalmú zöldségre is, mint például édesburgonya, burgonya, cékla stb. A főzés során a keményítő jelentős része malátacukorrá (diszacharid) alakul, ami a nagyon gyorsan felszívódik.

Ezért jobb, ha még a főtt zöldségeket sem forraljuk fel, hanem ügyeljünk arra, hogy épek és szilárdak maradjanak. Ha azonban olyan betegségekben szenved, mint a gyomorhurut vagy gyomorfekély, akkor is jobb, ha főtt zöldségeket eszik.

• A fehérjék szénhidrátokkal való kombinálása csökkenti egy adag GI-jét.

A fehérjék egyrészt lassítják a felszívódást egyszerű cukrok a vérbe, másrészt már a szénhidrátok jelenléte is hozzájárul a fehérjék legjobb emészthetőségéhez. Emellett a zöldségek rostot is tartalmaznak, amelyek hasznosak a szervezet számára.

A természetes termékek a gyümölcslevekkel ellentétben rostot tartalmaznak, és ezáltal csökkentik a GI-t. Sőt, nem csak azért, mert a bőr rostot tartalmaz, hanem azért is, mert a vitaminok nagy része közvetlenül a bőrön található, érdemes a gyümölcsöket és zöldségeket a bőrrel együtt fogyasztani.

Fehérje felszívódás

Emésztési folyamat fehérjék fokozott savasságot igényel a gyomorban. A magas savasságú gyomornedv szükséges a fehérjék peptidekké történő lebontásáért, valamint az élelmiszer-fehérjék gyomorban történő elsődleges feloldásáért felelős enzimek aktiválásához. A gyomorból a peptidek és aminosavak a vékonybélbe jutnak, ahol egy részük a bélfalon keresztül felszívódik a vérbe, egy részük pedig tovább bomlik egyedi aminosavakra.

Ennek a folyamatnak az optimalizálásához szükséges a gyomoroldat savasságának semlegesítése, amiért a hasnyálmirigy a felelős, valamint a máj által termelt és a zsírsavak felszívódásához szükséges epe.
Az élelmiszerből származó fehérjék két kategóriába sorolhatók: teljes és hiányos.

Komplett fehérjék- ezek olyan fehérjék, amelyek a szervezetünk számára szükséges (esszenciális) összes aminosavat tartalmazzák. E fehérjék forrása főként állati eredetű fehérjék, azaz hús, tejtermékek, hal és tojás. Vannak növényi források is komplett fehérje: szója és quinoa.

Hiányos fehérjék csak egy részét tartalmazzák esszenciális aminosavak. Úgy tartják, hogy maguk a hüvelyesek és a gabonafélék is tartalmaznak hiányos fehérjéket, de ezek kombinációja lehetővé teszi, hogy minden esszenciális aminosavat megkapjunk.

Számos nemzeti konyhában megjelentek a megfelelő kombinációk, amelyek megfelelő fehérjefogyasztáshoz vezetnek természetesen. Így a Közel-Keleten elterjedt a pita hummusszal vagy falafellel (búza csicseriborsóval), vagy a rizs lencsével Mexikóban és Dél-Amerikában gyakran kombinálják a rizst babbal vagy kukoricával.

A fehérje minőségét meghatározó egyik paraméter az esszenciális aminosavak jelenléte. Ennek a paraméternek megfelelően van egy termékindexelési rendszer.

Például a lizin aminosav kis mennyiségben megtalálható a gabonafélékben, ezért alacsony pontszámot kapnak (gabona - 59; teljes kiőrlésű - 42), a hüvelyesek pedig kis mennyiségben tartalmazzák az esszenciális metionint és ciszteint (csicseriborsó - 78 bab - 74; Az állati eredetű fehérjék és a szója magas minősítést kapnak ezen a skálán, mivel minden esszenciális aminosavat tartalmaznak a szükséges arányban (kazein (tej) - 100; tojásfehérje - 100; szójafehérje - 100; marhahús - 92).

Ezenkívül figyelembe kell venni fehérje összetétel , emészthetőségüket attól ebből a termékből, valamint a teljes termék tápértéke (vitaminok, zsírok, ásványi anyagok és kalóriatartalom jelenléte). Például egy hamburger sok fehérjét tartalmaz, de sok telített zsírsavat is, így a tápérték alacsonyabb lesz, mint a csirkemell.

Fehérjék a különböző forrásokból sőt az azonos forrásból származó különböző fehérjéket (kazeint és tejsavófehérjét) hasznosítja a szervezet azzal különböző sebességgel.

Az élelmiszerekből származó tápanyagok nem 100%-ban emészthetők. Felszívódásuk mértéke jelentősen változhat attól függően fizikai és kémiai összetétele magát a terméket és a vele egyidejűleg felszívódó termékeket, a szervezet jellemzőit és a bél mikroflóra összetételét.

A méregtelenítés fő célja, hogy kilépj a komfortzónádból és új táplálkozási rendszereket próbálj ki.

Ráadásul nagyon gyakran szokás a hús- és tejtermékek fogyasztása, mint a „teához való sütemény”. Soha nem volt lehetőségünk kutatni a táplálkozásunkban betöltött fontosságukat, és megérteni, milyen nagy szükségünk van rájuk.

A fentieken túlmenően a legtöbb táplálkozási szervezet azt javasolja, hogy az egészséges táplálkozás alapját nagy mennyiségű növényi táplálék. Ezzel a komfortzónádból való kilépéssel új ízek és receptek keresésére indít, és utána változatosabbá teheti napi étrendjét.

Különösen a kutatási eredmények jelzik a fokozott kockázatot szív-és érrendszeri betegségek, csontritkulás, vesebetegség, elhízás és cukorbetegség.

Ugyanakkor a növényi fehérjeforrásokon alapuló, alacsony szénhidrát-, de magas fehérjetartalmú étrend a zsírsavak alacsonyabb koncentrációjához vezet a vérben, és csökkenti a szívbetegségek kockázatát.

De még akkor sem szabad megfeledkeznünk mindannyiunk sajátosságairól, ha nagyon vágyunk arra, hogy tehermentesítsük testünket. Ez relatív hirtelen változás diéta kellemetlenséget okozhat, ill mellékhatások például puffadás (a nagy mennyiség következménye növényi fehérjeés a bél mikroflóra jellemzői), gyengeség, szédülés. Ezek a tünetek arra utalhatnak, hogy az ilyen szigorú diéta nem teljesen megfelelő az Ön számára.

Ha az ember nagy mennyiségű fehérjét fogyaszt, különösen alacsony szénhidráttartalommal kombinálva, akkor a zsírok lebontása következik be, melynek során ketonoknak nevezett anyagok keletkeznek. A ketonok negatív hatással lehetnek a vesékre, amelyek savat termelnek, hogy semlegesítsék azt.

Vannak azt állítják, hogy helyreállítani sav-bázis egyensúly A vázcsontok kalciumot választanak ki, ezért a fokozott kalciumkimosódás magas állati fehérje bevitellel jár. Is fehérje diéta kiszáradáshoz és gyengeséghez, fejfájáshoz, szédüléshez vezet, rossz szag szájból.

A zsírok emésztése

A szervezetbe jutó zsír szinte érintetlenül halad át a gyomron, és a vékonybélbe kerül, ahol nagyszámú enzim található, amelyek a zsírokat zsírsavakká alakítják. Ezeket az enzimeket lipázoknak nevezik. Víz jelenlétében működnek, de ez problémás a zsírfeldolgozás során, mivel a zsírok nem oldódnak vízben.

Annak érdekében, hogy újrahasznosítható legyen zsírok, szervezetünk epét termel. Az epe lebontja a zsírcsomókat, és lehetővé teszi a vékonybél felszínén lévő enzimek számára, hogy a triglicerideket glicerinre és zsírsavakra bontsák.

A zsírsavak transzportereit a szervezetben ún lipoproteinek. Ezek speciális fehérjék, amelyek képesek zsírsavak és koleszterin csomagolására és szállítására keringési rendszer. Ezután a zsírsavakat zsírsejtekbe csomagolják meglehetősen tömör formában, mivel összetételük (ellentétben a poliszacharidokkal és a fehérjékkel) nem igényel vizet.

A zsírsavak felszívódásának aránya attól függ, hogy a glicerinhez képest milyen pozíciót foglal el. Fontos tudni, hogy csak azok a zsírsavak szívódnak fel jól, amelyek a P2 pozíciót foglalják el. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a lipázok rendelkeznek változó mértékben zsírsavakra gyakorolt ​​hatása az utóbbiak elhelyezkedésétől függően.

Nem minden élelmiszerrel szállított zsírsav szívódik fel teljesen a szervezetben, amint azt sok táplálkozási szakértő tévesen hiszi. Előfordulhat, hogy részben vagy teljesen nem szívódnak fel a vékonybélben, és kiürülhetnek a szervezetből.

Például a vajban a zsírsavak (telített) 80%-a P2 helyzetben van, vagyis teljesen felszívódik. Ugyanez vonatkozik a tej részét képező zsírokra és minden olyan tejtermékre, amely nem esik át az erjedési folyamaton.

Az érett sajtokban (különösen a hosszan érlelt sajtokban) található zsírsavak bár telítettek, mégis a P1 és P3 pozíciókban találhatók, ami kevésbé felszívódóvá teszi őket.

Ezenkívül a legtöbb sajt (különösen a kemény) kalciumban gazdag. A kalcium zsírsavakkal egyesülve „szappanokat” képez, amelyek nem szívódnak fel és kiürülnek a szervezetből. A sajt érlelése elősegíti a zsírsavak P1 és P3 pozícióba való átmenetét, ami gyenge felszívódást jelez.

A telített zsírok magas bevitele bizonyos ráktípusokkal is összefügg, beleértve a vastagbélrákot és a stroke-ot.

A zsírsavak felszívódását eredetük és kémiai összetételük befolyásolja:

- Telített zsírsavak(hús, disznózsír, homár, garnélarák, tojássárgája, tejszín, tej és tejtermékek, sajt, csokoládé, kiolvasztott zsír, növényi rövidítés, pálma, kókusz és vaj), valamint transzzsírok(hidrogénezett margarin, majonéz) inkább zsírtartalékokban raktározódnak, mintsem azonnal elégetik az energiaanyagcsere során.

- Egyszeresen telítetlen zsírsavak(baromfi, olajbogyó, avokádó, kesudió, földimogyoró, földimogyoró és olivaolaj) túlnyomórészt közvetlenül a felszívódás után használják fel. Ezenkívül segítenek csökkenteni a glikémiát, ami csökkenti az inzulintermelést, és ezáltal korlátozza a zsírtartalékok képződését.

- Többszörösen telítetlen zsírsavak, különösen az Omega-3 zsírsavakat (hal-, napraforgó-, lenmag-, repce-, kukorica-, gyapotmag-, pórsáfrány- és szójaolaj) mindig közvetlenül a felszívódás után fogyasztják, különösen az élelmiszertermogenezis fokozódása miatt - a szervezet energiafelhasználása az élelmiszer emésztéséhez. Ezenkívül serkentik a lipolízist (a zsírlerakódások lebontását és elégetését), ezáltal elősegítik a fogyást.

BAN BEN utóbbi évek Számos epidemiológiai tanulmány és klinikai vizsgálatok, amelyek megkérdőjelezik azt a feltételezést, hogy az alacsony zsírtartalmú tejtermékek egészségesebbek, mint a teljes zsírtartalmú tejtermékek. Nemcsak a tejzsírokat rehabilitálják, hanem egyre inkább találnak kapcsolatot az egészséges tejtermékek és a jobb egészség között.

Egy nemrégiben készült tanulmány kimutatta, hogy a nőknél a szív- és érrendszeri betegségek előfordulása teljes mértékben az elfogyasztott tejtermékek típusától függ. A sajtfogyasztás fordítottan összefüggött a kockázattal szívroham, míg a kenyérre kenhető vaj növeli a kockázatot. Egy másik tanulmány kimutatta, hogy sem az alacsony zsírtartalmú, sem a teljes zsírtartalmú tejtermékek nem kapcsolódnak szív- és érrendszeri betegségekhez.

Azonban egész tejtermékek véd a szív- és érrendszeri betegségektől. Tejzsír több mint 400 „féle” zsírsavat tartalmaz, így ez a legösszetettebb természetes zsír. Nem mindegyik fajt tanulmányozták, de bizonyíték van rá legalább, közülük többnek is van jótékony hatása.

Irodalom: